CCL

Összesen 18 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM070605
Első szerző:Balogh Ágnes (kardiológus)
Cím:A posztinfarktusos remodelláció celluláris és molekuláris aspektusai / Balogh Ágnes, Édes István, Papp Zoltán
Dátum:2015
ISSN:0133-5596
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
Megjelenés:Cardiologia Hungarica 45 (2015), p. 274-279. -
További szerzők:Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM049848
Első szerző:Balogh Ágnes (kardiológus)
Cím:Myofilament carbonylation modulates contractility in human cardiomyocytes / Ágnes Balogh, Attila Tóth, Enikő Pásztorné Tóth, László Nagy, Árpád Kovács, Judit Kalász, Gerardo Alvarado Contreras, István Édes, Zoltán Papp
Dátum:2014
Megjegyzések:This study investigated the effects of myofilament carbonylation in permeabilized human left ventricular cardiomyocytes. Protein carbonylation was monitored by the oxyblot method following the in vitro application of the Fenton reaction reagents [iron(II), ascorbic acid and hydrogen peroxide (H2O2)], known to produce hydroxyl radicals. Sulfhydryl group oxidation was assessed in parallel by the Ellman assay. During force measurements, the Ca2+-activated active force, the Ca2+-independent passive force and the Ca2+ sensitivity of force production (pCa50) were measured in permeabilized cardiomyocytes before and after in vitro carbonylation. Carbonylation at the levels of several myofilament proteins (e.g. myosin heavy chain, ?-actinin, actin, myosin binding protein C, desmin and myosin light chain 1) was enhanced by increasing concentrations of H2O2 (0-105 ?M) in the Fenton solution. Carbonylation suspended active force generation following aggressive Fenton treatment (105 ?M H2O2), whereas the application of 3*103 ?M H2O2 decreased pCa50 (from 5.74?0.01 to 5.65?0.01; mean?SEM, P<0.05) and increased the passive force (from 1.72?0.21 kN/m2 to 2.33?0.22 kN/m2). None of these changes was influenced by sulfhydryl group reduction. Thus, myofilament carbonylation dysregulates the contractile function in human cardiomyocytes, and may therefore mediate the contractile dysfunction during oxidative stress.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Experimental & Clinical Cardiology 20 : 1 (2014), p. 2026-2035. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Nagy László (1988-) (orvos) Kovács Árpád (1986-) (kardiológus) Kalász Judit (1986-) (molekuláris biológus) Contreras, Gerardo Alvarado (1978-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Kardiológia Kutatócsoport
K 109083
OTKA
HEALTH-2010: "MEDIA-Metabolic Road to Diastolic Heart Failure" MEDIA-261409
FP7
TÁMOP 4.2.4. A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM049141
Első szerző:Balogh Ágnes (kardiológus)
Cím:Myofilament protein carbonylation contributes to the contractile dysfunction in the infarcted LV region of mouse hearts / Ágnes Balogh, David Santer, Enikő T. Pásztor, Attila Tóth, Dániel Czuriga, Bruno K. Podesser, Karola Trescher, Kornelia Jaquet, Ferenc Erdődi, István Édes, Zoltán Papp
Dátum:2014
ISSN:0008-6363
Megjegyzések:Aims: The region-specific mechanical function of left ventricular (LV) murinecardiomyocytes and the role of phosphorylation and oxidative modifications of myofilamentproteins were investigated in the process of post-myocardial infarction (MI) remodeling 10weeks after ligation of the left anterior descending (LAD) coronary artery. Methods andResults: Permeabilized murine cardiomyocytes from the remaining anterior and a remotenoninfarcted inferior LV area were compared with those of noninfarcted age-matchedcontrols. Myofilament phosphorylation, sulfhydryl (SH) oxidation and carbonylation werealso assayed. The Ca2+ sensitivity of force production was significantly lower in the anteriorwall (pCa50:5.81?0.03, mean?SEM, at 2.3 ?m sarcomere length) than that in the controls(pCa50:5.91?0.02) or in the MI inferior area (pCa50:5.88?0.02). The level of troponin Iphosphorylation was lower and that of myofilament protein SH oxidation was higher in theanterior location relative to controls, but these changes did not explain the differences in Ca2+sensitivities. On the other hand, significantly higher carbonylation levels [e.g. in myosinheavy chain (MHC) and actin] were observed in the MI anterior wall [carbonylation index(CI), CIMHC:2.06?0.46, CIactin:1.46?0.18] than in the controls (CI:1). In vitro Fenton-basedmyofilament carbonylation in the control cardiomyocytes also decreased the Ca2+ sensitivityof force production irrespective of the phosphorylation status of the myofilaments.Furthermore, the Ca2+ sensitivity correlated strongly with myofilament carbonylation levels inall investigated samples. Conclusions: Post-MI myocardial remodeling involves increasedmyofibrillar protein carbonylation and decreased Ca2+ sensitivity of force production, leadingpotentially to contractile dysfunction in the remaining cardiomyocytes of the infarcted area.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
contractile function
infarction
myocytes
remodeling
sarcomere
Megjelenés:Cardiovascular Research. - 101 : 1 (2014), p. 108-119. -
További szerzők:Santer, David Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Czuriga Dániel (1982-) (kardiológus) Podesser, Bruno Karl Trescher, Karola Jaquet, Kornelia Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
K 109083
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
Internet cím:Szerző által megadott URL
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM049771
Első szerző:Bodnár Dóra (molekuláris biológus)
Cím:Hypermuscular mice with mutation in the myostatin gene display altered calcium signaling / Dóra Bodnár, Nikolett Geyer, Olga Ruzsnavszky, Tamás Oláh, Bence Hegyi, Mónika Sztretye, János Fodor, Beatrix Dienes, Ágnes Balogh, Zoltán Papp, László Szabó, Géza Müller, László Csernoch, Péter Szentesi
Dátum:2014
ISSN:0022-3751
Megjegyzések:Myostatin, a member of the transforming growth factor β family, is a potent negative regulator of skeletal muscle growth, as myostatin-deficient mice show a great increase in muscle mass. Yet the physical performance of these animals is reduced. As an explanation for this, alterations in the steps in excitation-contraction coupling were hypothesized and tested for in mice with the 12 bp deletion in the propeptide region of the myostatin precursor (MstnCmpt-dl1Abc or Cmpt). In voluntary wheel running, control C57BL/6 mice performed better than the mutant animals in both maximal speed and total distance covered. Despite the previously described lower specific force of Cmpt animals, the pCa-force relationship, determined on chemically permeabilized fibre segments, did not show any significant difference between the two mouse strains. While resting intracellular Ca2+ concentration ([Ca2+]i) measured on single intact flexor digitorum brevis (FDB) muscle fibres using Fura-2 AM was similar to control (72.0 ± 1.7 vs. 78.1 ± 2.9 nm, n = 38 and 45), the amplitude of KCl-evoked calcium transients was smaller (360 ± 49 vs. 222 ± 45 nm, n = 22) in the mutant strain. Similar results were obtained using tetanic stimulation and Rhod-2 AM, which gave calcium transients that were smaller (2.42 ± 0.11 vs. 2.06 ± 0.10 F/F0, n = 14 and 13, respectively) on Cmpt mice. Sarcoplasmic reticulum (SR) calcium release flux calculated from these transients showed a reduced peak (23.7 ± 3.0 vs. 15.8 ± 2.1 mMs-1) and steady level (5.7 ± 0.7 vs. 3.7 ± 0.5 mm s-1) with no change in the peak-to-steady ratio. The amplitude and spatial spread of calcium release events detected on permeabilized FDB fibres were also significantly smaller in mutant mice. These results suggest that reduced SR calcium release underlies the reduced muscle force in Cmpt animals.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
EC coupling
skeletal muscle
calcium release
myostatin
Molekuláris Medicina
Doktori iskola
Megjelenés:Journal of Physiology-London. - 592 : 6 (2014), p. 1353-1365. -
További szerzők:Geyer Nikolett Ruzsnavszky Olga (1983-) (élettanász) Oláh Tamás (1983-) (élettanász) Hegyi Bence (1987-) (élettanász) Sztretye Mónika (1981-) (élettanász, elektrofiziológus) Fodor János (1973-) (élettanász, biotechnológus) Dienes Beatrix (1972-) (élettanász, molekuláris biológus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Szabó László Müller Géza Csernoch László (1961-) (élettanász) Szentesi Péter (1967-) (élettanász)
Pályázati támogatás:NN-107765
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
A harántcsíkolt izom kontrakció molekuláris szabályozása
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM030699
Első szerző:Czuriga Dániel (kardiológus)
Cím:Cell-to-cell variability in troponin I phosphorylation in a porcine model of pacing-induced heart failure / Czuriga Dániel, Tóth Attila, Pásztor Enikő T., Balogh Ágnes, Bodnár Andrea, Nizsalóczki Enikő, Lionetti Vincenzo, Recchia Fabio A., Czuriga István, Édes István, Papp Zoltán
Dátum:2012
ISSN:0300-8428
Megjegyzések:We tested the hypothesis that myocardial contractile protein phosphorylation and the Ca2+ sensitivity of force production are dysregulated in a porcine model of pacing-induced heart failure (HF). The level of protein kinase A (PKA)-dependent cardiac troponin I (TnI) phosphorylation was lower in the myocardium surrounding the pacing electrode (pacing site) of the failing left ventricle (LV) than in the controls. Immunohistochemical assays of the LV pacing site pointed to isolated clusters of cardiomyocytes exhibiting a reduced level of phosphorylated TnI. Flow cytometry on isolated and permeabilized cardiomyocytes revealed a significantly larger cell-to-cell variation in the level of TnI phosphorylation of the LV pacing site than in the opposite region in HF or in either region in the controls: the interquartile range (IQR) on the distribution histogram of relative TnI phosphorylation waswider at the pacing site (IQR = 0.53) than that at the remote site of HF (IQR = 0.42; P = 0.0047) or that of the free wall of the control animals (IQR = 0.36; P = 0.0093). Additionally, the Ca2+ sensitivities of isometric force production were higher and appeared to be more variable in single permeabilized cardiomyocytes from the HF pacing site than in the healthy myocardium. In conclusion, the level of PKA-dependent TnI phosphorylation and the Ca2+ sensitivity of force production exhibited a high cell-to-cell variability at the LV pacing site, possibly explaining the abnormalities of the regional myocardial contractile function in a porcine model of pacing-induced HF.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Egészség- és Környezettudomány
Cardiac function
Pacing-induced heart failure
Beta-adrenergic signaling
Dilated cardiomyopathy
Cardiac troponin I
Megjelenés:Basic Research In Cardiology. - 107 : 2 (2012), p. 1-13. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Nizsalóczki Enikő Lionetti, Vincenzo Recchia, Fabio A. Czuriga István (1948-2018) (kardiológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Vascularis rizikó- és stroke betegek vizsgálata
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Membrán dinamika
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM030675
Első szerző:Czuriga Dániel (kardiológus)
Cím:Cardiac aging : a review / Czuriga, D., Papp, Z., Czuriga, I., Balogh, Á.
Dátum:2011
ISSN:1682-8631
Megjegyzések:Background: Physiology of aging includes numerous modifications at different levels of the cardiovascular system, resulting in adverse remodeling of the heart and blood vessels. Methods: The present review aims to summarize the different mechanisms in detail during the process of aging with special emphasis on the neurohumoral regulation, autophagy, and remodeling of the extracellular matrix (ECM). Results: Age-associated cellular and molecular mechanisms involve cardiomyocyte function, alterations of neurohormonal regulation, as well as changes in the ECM. Moreover, interactions between the distinct territories involved in the age-related modifications increase the complexity of senescence-associated cardiovascular remodeling. Altered adrenergic and renin-angiotensin systems control neurohormonal regulation of age-associated cardiovascular function. Increased oxidative stress induces enhanced production of cellular waste material, and facilitates the detrimental effects of aging on senescent cardiomyocytes, which are unable to maintain their homeostasis and redox equilibrium due to altered autophagic capacity. Increased collagen and advanced glycation endproducts (AGEs) deposition in the ECM further worsen global function of the aging heart. Conclusions: During the aging process, several modifications in the heart and blood vessels occur at different levels of the cardiovascular system. This adverse remodeling is further influenced by a number of cross-talk actions between the separate mechanisms. Further investigations are needed to elucidate the exact cause-effect relations among the underlying mechanisms, and to clarify their hierarchical position during the course of the aging process.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Egészség- és Környezettudomány
Senescence
Neurohumoral regulation
Cardiomyocytes
Autophagy
Fibrosis
Megjelenés:European Surgery (Acta Chirurgica Austriaca). - 43 : 2 (2011), p. 69-77. -
További szerzők:Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Czuriga István (1948-2018) (kardiológus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Vascularis rizikó- és stroke betegek vizsgálata
K 68363
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM062654
Első szerző:Jenes Ágnes (élettanász)
Cím:Modified EC coupling in myostatin deficient (MSTN2/2) mice / A. Jenes, D. Bodnár, O. Ruzsnavszky, N. Geyer, B. Dienes, A. Balogh, Z. Papp, P. Szentesi, L. Csernoch
Dátum:2012
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Journal of muscle research and cell motility. - 33 (2012), p. 242. -
További szerzők:Bodnár Dóra (1987-) (molekuláris biológus) Ruzsnavszky Olga (1983-) (élettanász) Geyer Nikolett Dienes Beatrix (1972-) (élettanász, molekuláris biológus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Szentesi Péter (1967-) (élettanász) Csernoch László (1961-) (élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM071004
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Myeloperoxidase impairs cardiomyocyte contractile function in the human myocardium / J. Kalász, A. Tóth, E. T. Pásztor, A. Balogh, M. Fagyas, I. Édes, Z. Papp, A. Borbély
Dátum:2014
ISSN:1388-9842
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:European Journal of Heart Failure. - 16 : S1 (2014), p. 206-207. -
További szerzők:Tóth Attila (kardiológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM071011
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:A miofilamentáris fehérjék oxidatív károsodása károsítja a szívizomsejtek kontraktilis funkcióját / Kalász Judit, Pásztorné Tóth Enikő, Balogh Ágnes, Fagyas Miklós, Pahlavan Sahar, Tóth Attila, Édes István, Papp Zoltán, Borbély Attila
Dátum:2012
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cardiologia Hungarica. - 42 (2012), p. A25. -
További szerzők:Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Sahar, Pahlavan Tóth Attila (kardiológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM071016
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:A mieloperoxidáz okozta kontraktilis funkciózavar kivédhető izolált humán szívizomsejtekben / Kalász Judit, Balogh Ágnes, Pásztorné Tóth Enikő, Fagyas Miklós, Édes István, Tóth Attila, Papp Zoltán, Borbély Attila
Dátum:2011
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cardiologia Hungarica. - 42 (2011), p. F32. -
További szerzők:Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Tóth Attila (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM071017
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Reversible myeloperoxidase-induced contractile dysfunction in isolated human cardiomyocytes / J. Kalasz, A. Balogh, E. T. Pasztor, M. Fagyas, A. Toth, I. Edes, Z. Papp, A. Borbely
Dátum:2011
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:European Journal of Heart Failure. - Suppl. 10 (2011), p. 197. -
További szerzők:Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Tóth Attila (kardiológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM057836
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Myeloperoxidase impairs the contractile function in isolated human cardiomyocytes / Judit Kalász, Enikő Pásztorné Tóth, Miklós Fagyas, Ágnes Balogh, Attila Tóth, Viktória Csató, István Édes, Zoltán Papp, Attila Borbély
Dátum:2015
Megjegyzések:Purpose: We set out to characterize the mechanical effects of myeloperoxidase (MPO) in isolated left ventricular human cardiomyocytes. Oxidative myofilament protein modifications (sulfhydryl (SH) group oxidation and carbonylation) induced by the peroxidase and chlorinating activities of MPO were additionally identified. The specificity of the MPOevoked functional alterations was tested with an MPO inhibitor (MPO-I) and the antioxidant amino acid Met.Results: The combined application of MPO and its substrate, hydrogen peroxide (H2O2),largely reduced the active force (Factive), increased the passive force (Fpassive) and decreasedthe Ca2+ sensitivity of force production (pCa50) in permeabilized cardiomyocytes. H2O2 alonehad significantly smaller effects on Factive and Fpassive and did not alter pCa50. The MPO-I blocked both the peroxidase and chlorinating activities, while Met selectively inhibited the chlorinating activity of MPO. All of the MPO-induced functional effects could be prevented by the MPO-I and Met. Both H2O2 alone and MPO+H2O2 reduced the SH content of actin and increased the carbonylation of actin and myosin-binding protein C to the same extent. Neither the SH-oxidation nor the carbonylation of the giant sarcomeric protein titin was affected by these treatments. Conclusions: MPO activation induces a cardiomyocyte dysfunction by affecting Ca2+-regulated active and Ca2+-independent passive force production and myofilament Ca2+ sensitivity, independently of protein SH oxidation and carbonylation. The MPO-induced deleterious functional alterations can be prevented by the MPO-I and Met. Inhibition of MPO may be a promising therapeutic target to limit myocardial contractile dysfunction during inflammation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
kontraktilis funkció
Megjelenés:Free Radical Biology & Medicine. - 84 (2015), p. 116-127. -
További szerzők:Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Csató Viktória (1986-) (molekuláris biológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Pályázati támogatás:PD 108614
OTKA
K 109083
OTKA
4.2.4. A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Kardiológia Kutatócsoport
FP7-Health-2010
Egyéb
MEDIA-261409
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2