CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM050782
035-os BibID:(dekdb)bibKLT00151134
Első szerző:Bakó Éva (biokémikus)
Cím:Laboratory manual for general, organic and bioorganic chemistry : 2. workbook / Éva Bakó, Viktor Dombrádi, Ilona Farkas, Andrea Murányi, Balázs Szöőr, Kornélia Szűcs, Béla Tóth, Emese Vissi
Dátum:1996
Megjelenés:Debrecen : Department of Medical Chemistry University School of Medicine, 1996
Terjedelem:96 p. : ill.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok feladatgyűjtemény
Kémia, szerves
Bioorganikus kémia
További szerzők:Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Murányi Andrea (1966-) (biokémikus) Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus) Szűcs Kornélia (1945-) (biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Vissi Emese (1968-) (biokémikus, biológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM050781
035-os BibID:(dekdb)bibKLT00151134
Első szerző:Bakó Éva (biokémikus)
Cím:Laboratory manual for general, organic and bioorganic chemistry : 1. practical guide / Éva Bakó, Viktor Dombrádi, Ilona Farkas, Andrea Murányi, Balázs Szöőr, Kornélia Szűcs, Béla Tóth, Emese Vissi
Dátum:1996
Megjelenés:Debrecen : Department of Medical Chemistry University School of Medicine, 1996
Terjedelem:180 p. : ill.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok jegyzet
Kémia, szerves
Bioorganikus kémia
További szerzők:Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Murányi Andrea (1966-) (biokémikus) Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus) Szűcs Kornélia (1945-) (biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Vissi Emese (1968-) (biokémikus, biológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028159
Első szerző:Bakó Éva (biokémikus)
Cím:Purification and partial characterization of protein phosphatases from rat thymus / Éva Bakó, Viktor Dombrádi, Ferenc Erdődi, Lawrence Zumo, Pál Kertai, Pál Gergely
Dátum:1989
ISSN:0167-4889
Megjegyzések:Protein phosphatases assayed with phosphorylase alpha are present in the soluble and particulate fractions of rat thymocytes. Phosphorylase phosphatase activity in the cytosol fraction was resolved by heparin-Sepharose chromatography into type-1 and type-2A enzymes. Similarities between thymocyte and muscle or liver protein phosphatase-1 included preferential dephosphorylation of the beta subunit of phosphorylase kinase, inhibition by inhibitor-2 and retention by heparin-Sepharose. Similarities between thymocyte and muscle or liver protein phosphatase-2A included specificity for the alpha subunit of phosphorylase kinase, insensitivity to the action of inhibitor-2, lack of retention by heparin-Sepharose and stimulation by polycationic macromolecules such as polybrene, protamine and histone H1. Protein phosphatase-1 from the cytosol fraction of thymocytes had an apparent molecular mass of 120 kDa as determined by gel filtration. The phosphatase-2A separated from the cytosol of thymocytes may correspond to phosphatase-2A0, since it was completely inactive (latent) in the absence of polycation and had activity only in the presence of polycations. The apparent molecular mass of phosphatase-2A0 from thymocytes was 240 kDa as determined by gel filtration. The catalytic subunit of thymocyte type-1 protein phosphatase was purified with heparin-Sepharose chromatography followed by gel filtration and fast protein liquid chromatography on Mono Q column. The purified type-1 catalytic subunit exhibited a specific activity of 8.2 U/mg and consisted of a single protein of 35 kDa as judged by SDS-gel electrophoresis. The catalytic subunit of type-2A phosphatase from thymocytes appearing in the heparin-Sepharose flow-through fraction was further purified on protamine-Sepharose, followed by gel filtration. The specific activity of the type-2A catalytic subunit was 2.1 U/mg and consisted of a major protein of 34.5 kDa, as revealed by SDS-gel electrophoresis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase-1
protein phosphatase-2A
polycation
heparin-Sepharose
thymocyte
rat
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Molecular Cell Research. - 1013 : 3 (1989), p. 300-305. -
További szerzők:Kertai Pál (1927-2016) (népegészségügyi szakember) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Zumo, Lawrence (1966-) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028068
Első szerző:Szöőr Balázs (biokémikus)
Cím:Isolation and characterization of the catalytic subunit of protein phosphatase 2A from Neurospora crassa / Balázs Szöőr, Zsigmond Fehér, Éva Bakó, Ferenc Erdődi, Gábor Szabó, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:1995
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:The catalytic subunit of protein phosphatase 2A (PP2Ac) was purified from Neurospora crassa extract by (NH4)2SO4-ethanol precipitation followed by DEAE-Sephacel, heparin-Sepharose, and MonoQ chromatography steps about 900-fold to a specific activity of 1200 U/g with a 2% yield. The apparent M(r) of PP2Ac was estimated to be 35 kDa by gel filtration and 33 kDa by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. Half maximal inhibition of PP2Ac was achieved at 0.3 nM okadaic acid, 0.1 nM microcystin-LR, 56 nM cantharidin and 280 nM endothall concentrations. The preparation was completely inhibited by 20 mM NaF, was insensitive to rabbit muscle inhibitor-2, and was specific for the alpha-subunit of rabbit muscle phosphorylase kinase. According to its biochemical properties, N. crassa PP2Ac is very similar to its mammalian counterparts. Antipeptide antibodies raised against the N-terminal and C-terminal ends of human PP2Ac did not cross-react with N. crassa PP2Ac, indicating sequence differences outside the catalytic core of the enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphorylation
protein phosphatase 2A
Neurospora crassa
heparin-Sepharose
okadaic acid
microcystin-LR
cantharidin
endothall
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology. - 112 : 3 (1995), p. 515-522. -
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Szabó Gábor (1927-1996) (biológus, genetikus) Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM048296
035-os BibID:(dekdb)csiKLT00021510
Első szerző:Szöőr E.
Cím:Partial purification and characterization of the catalytic subunit of protein phosphatase 2A from neurospora crassa / Szöőr, E., Fehér, Zs., Bakó, É., Szabó, G., Gergely, P., Dombrádi, V.
Dátum:1993
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok előadáskivonat
Biokémia
Megjelenés:1st international conference of the Hungarian Biochemical Society : August 29 - September 1, 1993 Debrecen, Hungary / organized by Pál Elődi, László Fésűs, Pál Gergely. - p. PM-9
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Szabó Gábor (1927-1996) (biológus, genetikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM027865
Első szerző:Vissi Emese (biokémikus, biológus)
Cím:Functional analysis of the Neurospora crassa PZL-1 protein phosphatase by expression in budding and fission yeast / Emese Vissi, Josef Clotet, Eulalia de Nadal, Anna Barceló, Éva Bakó, Pál Gergely, Viktor Dombrádi, Joaquín Ariño
Dátum:2001
ISSN:0749-503X
Megjegyzések:The gene pzl-1 from the filamentous fungus Neurospora crassa encodes a putative Ser/Thr protein phosphatase that is reminiscent of the Ppz1/Ppz2 and Pzh1 phosphatases from Saccharomyces cerevisiae and Schizosaccharomyces pombe, respectively. The entire PZL-1 protein, as well as its carboxyl-terminal domain, have been expressed in Escherichia coli as active protein phosphatases. To characterize its cellular role, PZL-1 was also expressed in Sz. pombe and in S. cerevisiae. Expression of PZL-1 in S. cerevisiae from the PPZ1 promoter was able to rescue the altered sensitivity to caffeine and lithium ions of a ppz1 strain. Furthermore, high copy number expression of PZL-1 alleviated the lytic phenotype of a S. cerevisiae slt2/mpk1 mitogen-activated protein (MAP) kinase mutant, similarly to that described for PPZ1, and mimicked the effects of high levels of Ppz1 on cell growth. Expression of PZL-1 in fission yeast from a weak version of the nmt1 promoter fully rescued the growth defect of a pzh1Delta strain in high potassium, but only partially complemented the sodium-hypertolerant phenotype. Strong overexpression of the N. crassa phosphatase in Sz. pombe affected cell growth and morphology. Therefore, PZL-1 appears to fulfil every known function carried out by its S. cerevisiae counterpart, despite the marked divergence in sequence within their NH(2)-terminal moieties.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
PPZ phosphatases
functional expression
yeast
salt tolerance
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Yeast. - 18 (2001), p. 115-124. -
További szerzők:Clotet, Josef de Nadal, Eulalia Barceló, Anna Ariño, Joaquín Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.