Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 4 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM059158
Első szerző:
Ferenczi Szilamér (biológus)
Cím:
A New Ochratoxin A Biodegradation Strategy Using Cupriavidus basilensis Őr16 Strain / Szilamér Ferenczi, Mátyás Cserháti, Csilla Krifaton, Sándor Szoboszlay, József Kukolya, Zsuzsanna Szőke, Balázs Kőszegi, Mihály Albert, Teréz Barna, Miklós Mézes, Krisztina J. Kovács, Balázs Kriszt
Dátum:
2014
ISSN:
1932-6203
Megjegyzések:
Ochratoxin-A (OTA) is a mycotoxin with possibly carcinogenic and nephrotoxic effects in humans and animals. OTA is often found as a contaminant in agricultural commodities. The aim of the present work was to evaluate OTA-degrading and detoxifying potential of Cupriavidus basilensis ŐR16 strain. In vivo administration of OTA in CD1 male mice (1 or 10 mg/kg body weight for 72 hours or 0.5 mg/kg body weight for 21 days) resulted in significant elevation of OTA levels in the blood, histopathological alterations- and transcriptional changes in OTA-dependent genes (annexinA2, clusterin, sulphotransferase and gadd45 and gadd153) in the renal cortex. These OTA-induced changes were not seen in animals that have been treated with culture supernatants in which OTA was incubated with Cupriavidus basilensis ŐR16 strain for 5 days. HPLC and ELISA methods identified ochratoxin ? as the major metabolite of OTA in Cupriavidus basilensis ŐR16 cultures, which is not toxic in vivo. This study has demonstrated that Cupriavidus basilensis ŐR16 efficiently degrade OTA without producing toxic adventitious metabolites.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
body weight
biodegradation
kidneys
High performance liquid chromatography
spleen
toxicity
blood plasma
detoxification
Megjelenés:
Plos One. - 9 : 10 (2014), p. e109817-. -
További szerzők:
Cserháti Mátyás
Krifaton Csilla
Szoboszlay Sándor
Kukolya József
Szőke Zsuzsanna
Kőszegi Balázs
Albert Mihály
Barna Teréz (1963-) (vegyész)
Mézes Miklós
Kovács Krisztina J.
Kriszt Balázs
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM059253
Első szerző:
Kriszt Rókus
Cím:
A New Zearalenone Biodegradation Strategy Using Non-Pathogenic Rhodococcus pyridinivorans K408 Strain / Rókus Kriszt, Csilla Krifaton, Sándor Szoboszlay, Mátyás Cserháti, Balázs Kriszt, József Kukolya, Árpád Czéh, Szilvia Fehér-Tóth, Lívia Török, Zsuzsanna Szőke, Krisztina J. Kovács, Teréz Barna, Szilamér Ferenczi
Dátum:
2012
ISSN:
1932-6203
Megjegyzések:
Zearalenone (hereafter referred to as ZEA) is a nonsteroidal estrogenic mycotoxin produced by several Fusarium spp. on cereal grains. ZEA is one of the most hazardous natural endocrine disrupting chemicals (EDC) which induces hyper estrogenic responses in mammals. This can result in reproductive disorders in farm animals as well as in humans. Consequently, detoxification strategies for contaminated crops are crucial for food safety. In this study we have developed a bacterial based detoxification system using a non-pathogen Rhodococcus pyridinivorans K408 strain. Following 5 days treatment of ZEA with R. pyridinivorans K408 strain HPLC analyses showed an 87.21% ZEA-degradation efficiency of the bacterial enzyme systems. In another approach, the strain biotransformation ability has also been confirmed by a bioluminescent version of the yeast estrogen screening system (BLYES), which detected an 81.75% of biodegradability of ZEA, in a good agreement with the chemical analyses. Furthermore, the capacity of R. pyridinivorans to eliminate the estrogenic effects of ZEA was tested by using an immature uterotrophic assay. Prepubertal female rats were treated with vehicle (olive oil), 17?-estradiol, ZEA (0.1-1-5-10 mg/kg body weight) and LB broth containing 500 mg/l ZEA that has already been incubated with or without Rhodococcus pyridinivorans K408 strain. Uterine weights were measured and the mRNA level changes relating to apelin, aquaporin 5, complement component 2, and calbindin-3 genes were measured by qRT-PCR. These genes represent the major pathways that are affected by estromimetic compounds. Zearalenone feeding significantly increased the uterus weight in a dose dependent manner and at the same time upregulated complement component 2 and calbindin-3 expression as well as decreased apelin and aquaporin 5 mRNA levels comparable to that seen in 17?-estradiol exposed rats. In contrast, LB broth in which ZEA was incubated with Rhodococcus pyridinivorans K408 prior to the feeding did not display any estrogenic effect neither on uterine weight nor on the expression of estrogen-regulated genes. Consequently, the identification of Rhodococcus pyridinivorans K408 strain in ZEA biodegradation proved to be a very efficient biological tool that is able to eliminate the complete estrogenic effects of ZEA. It is also remarkable that this biotransformation pathway of ZEA did not result in any residual estrogenic effects.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
zea
rhodococcus
estrogens
Biodegradation
Metabolites
yeast estrogen screen
Uterus
gene expression
Megjelenés:
Plos One. - 7 : 9 (2012), p. e43608-. -
További szerzők:
Krifaton Csilla
Szoboszlay Sándor
Cserháti Mátyás
Kriszt Balázs
Kukolya József
Czéh Árpád
Fehér-Tóth Szilvia
Török Lívia
Szőke Zsuzsanna
Kovács Krisztina J.
Barna Teréz (1963-) (vegyész)
Ferenczi Szilamér (1977-) (biológus)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM116648
035-os BibID:
(Scopus)85171881005 (WoS)001100201000015
Első szerző:
Luzics Szabina
Cím:
Cloning, expression, and biochemical characterisation of a novel endomannanase from Thermobifida alba / Sz. Luzics, Á. Tóth, T. Barna, E. Szabó , I. Nagy, B. Horváth, I. Nagy, Z. Varecza, I. Bata-Vidács, J. Kukolya
Dátum:
2023
ISSN:
0139-3006 1588-2535
Megjegyzések:
Thermobifida alba is the mesophilic member of the Thermobifida genus, the genome and enzyme sets of which have not been described and published yet. Thermobifida strains are thermotolerant actinomycete, which possess wide sets of cellulose and hemicellulose hydrolysing enzymes. Previously, three endomannanases (Man5ATh, Man5ATc, and Man5AThf) of thermobifidas were cloned and investigated, and hereby the endomannanase of T. alba DSM 43795 is described. All four endomannanases belong to the glycoside hydrolase family 5, their sizes are around 50-55 kDa. Their structure consists of a catalytic domain and a carbohydrate binding module, while there is an interdomain linker region in-between consisting repetitive tetrapeptide motifs (eg.: PPTEPTD-Ta, PTDP-Tc, TEEP-Tf, DPGT-Th). The pH optima of Man5A enzymes from T. alba, Thermobifida halotolerans, Thermobifida cellulosilytica, and Thermobifida fusca are slightly different (6.5, 7.0, 7.5, and 8.0, respectively), however, the temperature optima of the enzymes were detected within a wider range of 65-75 ?C. In this research, Man5ATa exhibited the lowest Michaelis-Menten constant (KM) (0.13 mM) on LBG-mannan substrate, while others shared similar kinetic parameters: 0.9-1.7 mM of KM. Despite the high sequence similarity of the investigated mannanases, they exhibit different temperature stability parameters. These different functional characteristics can be advantageous for industrial applications producing biologically active, oligomannan prebiotics under different conditions.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
endomannanase
hemicellulase
LBG
protein expression
Thermobifida alba
Megjelenés:
Acta Alimentaria. - 52 : 3 (2023), p. 502-519. -
További szerzők:
Tóth Ákos
Barna Teréz (1963-) (vegyész)
Szabó Erna (1990-) (Biológus)
Nagy I.
Horváth B.
Nagy István Péter (1964-) (vegyész, kémikus)
Varecza Zoltán
Batáné Vidács Ildikó
Kukolya József
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
4.
001-es BibID:
BIBFORM068817
035-os BibID:
(cikkazonosító)e0155769 (WOS)000376881700029 (Scopus)84971201028
Első szerző:
Tóth Ákos
Cím:
Cloning, Expression and Biochemical Characterization of Endomannanases from Thermobifida Species Isolated from Different Niches / Ákos Tóth, Terézia Barna, Erna Szabó, Rita Elek, Ágnes Hubert, István Nagy, István Nagy, Balázs Kriszt, András Táncsics, József Kukolya
Dátum:
2016
ISSN:
1932-6203
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
endomannanase
Megjelenés:
Plos One. - 11 : 5 (2016), p. e0155769-. -
További szerzők:
Barna Teréz (1963-) (vegyész)
Szabó Erna (1990-) (Biológus)
Elek Rita
Hubert Ágnes
Nagy István
Kriszt Balázs
Táncsics András
Kukolya József
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.