CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM008914
Első szerző:Batta Gyula (molekula-szerkezet kutató)
Cím:Functional aspects of the solution structure and dynamics of PAF - a highly-stable antifungal protein from Penicillium chrysogenum / Gyula Batta, Teréz Barna, Zoltán Gáspári, Szabolcs Sándor, Katalin E. Kövér, Ulrike Binder, Bettina Sarg, Lydia Kaiserer, Anil Kumar Chhillar, Andrea Eigentler, Éva Leiter, Nikoletta Hegedűs, István Pócsi, Herbert Lindner, Florentine Marx
Dátum:2009
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
antifungal protein PAF
internal dynamics
NMR spectroscopy
site-directed
mutagenesis
solution structure
Megjelenés:The FEBS Journal. - 276 : 10 (2009), p. 2875-2890. -
További szerzők:Barna Teréz (1963-) (vegyész) Gáspári Zoltán Sándor Szabolcs Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Binder, Ulrike Sarg, Bettina Kaiserer, Lydia Chhillar, Anil Kumar Eigentler, Andrea Leiter Éva (1976-) (biológus) Hegedűs Nikoletta Pócsi István (1961-) (vegyész) Lindner, Herbert Marx, Florentine
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Szerző által megadott URL
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM058525
Első szerző:Fizil Ádám (biológus)
Cím:"Invisible" Conformers of an Antifungal Disulfide Protein Revealed by Constrained Cold and Heat Unfolding, CEST-NMR Experiments, and Molecular Dynamics Calculations / Ádám Fizil, Zoltán Gáspári, Terézia Barna, Florentine Marx, Gyula Batta
Dátum:2015
ISSN:0947-6539
Megjegyzések:Transition between conformational states in proteins is being recognized as a possible key factor of function. In support of this, hidden dynamic NMR structures were detected in several cases up to populations of a few percent. Here, we show by two- and three-state analysis of thermal unfolding, that the population of hidden states may weight 20?40?% at 298 K in a disulfide-rich protein. In addition, sensitive 15N-CEST NMR experiments identified a low populated (0.15?%) state that was in slow exchange with the folded PAF protein. Remarkably, other techniques failed to identify the rest of the NMR "dark matter". Comparison of the temperature dependence of chemical shifts from experiments and molecular dynamics calculations suggests that hidden conformers of PAF differ in the loop and terminal regions and are most similar in the evolutionary conserved core. Our observations point to the existence of a complex conformational landscape with multiple conformational states in dynamic equilibrium, with diverse exchange rates presumably responsible for the completely hidden nature of a considerable fraction.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
conformation analysis
molecular modeling
MR spectroscopy
protein folding
protein structures
Megjelenés:Chemistry-A European Journal 21 : 13 (2015), p. 5136-5144. -
További szerzők:Gáspári Zoltán Barna Teréz (1963-) (vegyész) Marx, Florentine Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1.B-11/2/KMR-2011-0002
TÁMOP
NF 104198, ANN 110821, K 105459
OTKA
NIIFI 10038
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1