CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM034260
035-os BibID:(PMID)22343349
Első szerző:Ádám Csaba (molekuláris biológus)
Cím:Protein phosphatase CaPpz1 is involved in cation homeostasis, cell wall integrity and virulence of Candida albicans / Csaba Ádám, Éva Erdei, Carlos Casado, László Kovács, Asier González, László Majoros, Katalin Petrényi, Péter Bagossi, Ilona Farkas, Monika Molnar, István Pócsi, Joaquín Ariño, Viktor Dombrádi
Dátum:2012
ISSN:1350-0872 1465-2080
Megjegyzések:The opportunistic pathogen Candida albicans has a single protein phosphatase Z (PPZ) candidate gene termed CaPPZ1, which shows significant allele variability. We demonstrate here that bacterially expressed CaPpz1 protein exhibits phosphatase activity which can be inhibited by recombinant Hal3, a known inhibitor of Saccharomyces cerevisiae Ppz1. Site-directed mutagenesis experiments based on natural polymorphisms allowed the identification of three amino acid residues that affect enzyme activity or stability. The expression of CaPPZ1 in ppz1 S. cerevisiae and pzh1 Schizosaccharomyces pombe cells partially rescued the salt and caffeine phenotypes of the deletion mutants. CaPpz1 also complemented the slt2 S. cerevisiae mutant, which is crippled in the mitogen-activated protein (MAP) kinase that mediates the cell wall integrity signalling pathway. Collectively, our results suggest that the orthologous PPZ enzymes have similar but not identical functions in different fungi. The deletion of the CaPPZ1 gene in C. albicans resulted in a mutant that was sensitive to salts such as LiCl and KCl, to caffeine, and to agents that affect cell wall biogenesis such as Calcofluor White and Congo red, but was tolerant to spermine and hygromycin B. Reintegration of the CaPPZ1 gene into the deletion mutant alleviated all of the mutant phenotypes tested. Thus CaPpz1 is involved in cation homeostasis, cell wall integrity and the regulation of the membrane potential of C. albicans. In addition, the germ tube growth rate, and virulence in the BALB/c mouse model, were reduced in the null mutant, suggesting a novel function for CaPpz1 in the yeast to hypha transition that may have medical relevance.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Microbiology (Reading, England). - 158 : 5 (2012), p. 1258-1267. -
További szerzők:Erdei Éva (1983-) (biológus, biotechnológus) Casado, Carlos Kovács László (1982-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Gonzalez, Asier Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Petrényi Katalin (1988-) (Ph.D hallgató) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Molnár Mónika (biofizikus) Pócsi István (1961-) (vegyész) Ariño, Joaquín Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Jelátviteli folyamatok vizsgálata patogén gombákban
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM036845
035-os BibID:PMID:22750657
Első szerző:Leiter Éva (biológus)
Cím:Protein phosphatase Z modulates oxidative stress response in fungi / Éva Leiter, Asier González, Éva Erdei, Carlos Casado, László Kovács, Csaba Ádám, Judit Oláh, Márton Miskei, Monika Molnar, Ilona Farkas, Zsuzsanna Hamari, Joaquín Ariño, István Pócsi, Viktor Dombrádi
Dátum:2012
ISSN:1087-1845
Megjegyzések:The genome of the filamentous fungus Aspergillus nidulans harbors the gene ppzA that codes for the catalytic subunit of protein phosphatase Z (PPZ), and the closely related opportunistic pathogen Aspergillus fumigatus encompasses a highly similar PPZ gene (phzA). When PpzA and PhzA were expressed in Saccharomyces cerevisiae or Schizosaccharomyces pombe they partially complemented the deleted phosphatases in the ppz1 or the pzh1 mutants, and they also mimicked the effect of Ppz1 overexpression in slt2 MAP kinase deficient S. cerevisiae cells. Although ppzA acted as the functional equivalent of the known PPZ enzymes its disruption in A. nidulans did not result in the expected phenotypes since it failed to affect salt tolerance or cell wall integrity. However, the inactivation of ppzA resulted in increased sensitivity to oxidizing agents like tert-butylhydroperoxide, menadione, and diamide. To demonstrate the general validity of our observations we showed that the deletion of the orthologous PPZ genes in other model organisms, such as S. cerevisiae (PPZ1) or Candida albicans (CaPPZ1) also caused oxidative stress sensitivity. Thus, our work reveals a novel function of the PPZ enzyme in A. nidulans that is conserved in very distantly related fungi.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Aspergillus (Emericella) nidulans
protein phosphatase Z
oxidative stress
tert-butylhydroperoxide
menadione
diamide
Molekuláris Medicina
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Fungal Genetics and Biology 49 : 9 (2012), p. 708-716. -
További szerzők:Gonzalez, Asier Erdei Éva (1983-) (biológus, biotechnológus) Casado, Carlos Kovács László (1982-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Ádám Csaba (1980-) (molekuláris biológus) Oláh Judit Miskei Márton (1978-) (molekuláris biológus, genetikus) Molnár Mónika (biofizikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Hamari Zsuzsanna Ariño, Joaquín Pócsi István (1961-) (vegyész) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Jelátviteli folyamatok vizsgálata patogén gombákban
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1