CCL

Összesen 11 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM101195
035-os BibID:(cikkazonosító)3313 (scopus)85126662191 (wos)000775317300001
Első szerző:Borbásné Sebestyén Veronika (biofizikus)
Cím:Role of C-Terminal Domain and Membrane Potential in the Mobility of Kv1.3 Channels in Immune Synapse Forming T Cells / Sebestyén Veronika, Nagy Éva, Mocsár Gábor, Volkó Julianna, Szilágyi Orsolya, Kenesei Ádám, Panyi György, Tóth Katalin, Hajdu Péter, Vámosi György
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
immune synapse
membrane potential
voltage-gated potassium channel
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 23 : 6 (2022), p. 1-16. -
További szerzők:Nagy Éva (1980-) (molekuláris biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Kenesei Ádám (1989-) Panyi György (1966-) (biofizikus) Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NN129371
OTKA
ANN135107
OTKA
K128525
OTKA
K119417
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM048926
035-os BibID:PMID:24227782
Első szerző:Chimote, Ameet A.
Cím:Selective Inhibition of KCa3.1 Channels Mediates Adenosine Regulation of the Motility of Human T Cells / Ameet A. Chimote, Peter Hajdu, Vladimir Kucher, Nina Boiko, Zerrin Kuras, Orsolya Szilagyi, Yeo-Heung Yun, Laura Conforti
Dátum:2013
ISSN:0022-1767 1550-6606
Megjegyzések:Adenosine, a purine nucleoside, is present at high concentrations in tumors, where it contributes to the failure of immune cells to eliminate cancer cells. The mechanisms responsible for the immunosuppressive properties of adenosine are not fully understood. We tested the hypothesis that adenosine's immunosuppressive functions in human T lymphocytes are in part mediated via modulation of ion channels. The activity of T lymphocytes relies on ion channels. KCa3.1 and Kv1.3 channels control cytokine release and, together with TRPM7, regulate T cell motility. Adenosine selectively inhibited KCa3.1, but not Kv1.3 and TRPM7, in activated human T cells. This effect of adenosine was mainly mediated by A2A receptors, as KCa3.1 inhibition was reversed by SCH58261 (selective A2A receptor antagonist), but not by MRS1754 (A2B receptor antagonist), and it was mimicked by the A2A receptor agonist CGS21680. Furthermore, it was mediated by the cAMP/protein kinase A isoform (PKAI) signaling pathway, as adenylyl-cyclase and PKAI inhibition prevented adenosine effect on KCa3.1. The functional implication of the effect of adenosine on KCa3.1 was determined by measuring T cell motility on ICAM-1 surfaces. Adenosine and CGS21680 inhibited T cell migration. Comparable effects were obtained by KCa3.1 blockade with TRAM-34. Furthermore, the effect of adenosine on cell migration was abolished by pre-exposure to TRAM-34. Additionally, adenosine suppresses IL-2 secretion via KCa3.1 inhibition. Our data indicate that adenosine inhibits KCa3.1 in human T cells via A2A receptor and PKAI, thereby resulting in decreased T cell motility and cytokine release. This mechanism is likely to contribute to decreased immune surveillance in solid tumors.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Immunology. - 191 : 12 (2013), p. 6273-6280. -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Kucher, Vladimir Boiko, Nina Kuras, Zerrin Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Yun, YeoHeung Conforti, Laura
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM057910
Első szerző:Hajdu Péter (biofizikus)
Cím:The C-terminus SH3-binding domain of Kv1.3 is required for the actin-mediated immobilization of the channel via cortactin / Peter Hajdu, Geoffrey V. Martin, Ameet A. Chimote, Orsolya Szilagyi, Koichi Takimoto, Laura Conforti
Dátum:2015
ISSN:1059-1524
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Molecular Biology of The Cell 26 : 9 (2015), p. 1640-1651. -
További szerzők:Martin, Geoffrey V. Chimote, Ameet A. Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Takimoto, Koichi Conforti, Laura
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM037606
Első szerző:Hajdu Péter (biofizikus)
Cím:Answer to the "comment on functional consequences of Kv1.3 ion channel rearrangement into the immunological synapse" by Stefan Bittner et al. [Immunol. Lett. 125 (Aug 15 (2)) (2009) 156-157] / Hajdú, Péter, Szilágyi, Orsolya, Tóth, Ágnes, Krasznai, Zoltán, Pocsai, Krisztina, Panyi, György
Dátum:2010
ISSN:0165-2478
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szerkesztői levél
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Immunology Letters. - 129 : 1 (2010), p. 47-49. -
További szerzők:Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Tóth Ágnes (1983-) (biofizikus) Krasznai Zoltán (1950-) (biofizikus) Pocsai Krisztina (1978-) (élettanász) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM043020
035-os BibID:PMID:23184643
Első szerző:Izsépi Emese
Cím:Membrane microdomain organization, calcium signal, and NFAT activation as an important axis in polarized Th cell function / Emese Izsepi, Leonora Himer, Orsolya Szilagyi, Peter Hajdu, György Panyi, Gloria Laszlo, Janos Matko
Dátum:2013
Megjegyzések:T helper lymphocytes become polarized upon antigen and cytokine stimuli received after their maturation in the thymus. Since the balance of Th1 and Th2 responses is critical in healthy and pathological immune responses, understanding the molecular base of T cell polarization still remained an important question. Using our Th0/Th1/Th2 hybridoma model system, we performed a comparative study on polarized Th1 and Th2 cells in terms of their membrane raft expression/composition, their TCR mediated activation signaling, and sensitivity to activation-induced cell death (AICD) using flow and image cytometric methods. We show here that the TCR stimulation induced more intense and sustained Ca(2+) -response in Th1 cells compared to Th2 ones correlates well with a shorter nuclear residence time of the Ca(2+) -dependent NFAT transcription factor in Th2 cells. In addition, NFAT translocation directly depended on lipid raft integrity/membrane cholesterol level. Expression pattern of raftophilic accessory proteins (CD4, CD59, and CD48) and lipids (GM1, cholesterol) were also different in the Th1 and Th2 hybridomas, similarly to differentiated spleen Th cells. The activation-induced, remarkably clustered and polarized membrane distribution of TCR/CD3 complex in Th1, but not in Th2 cells, together with an increased raft localization of Kv1.3 ion channels regulating the Ca(2+) -response, are consistent with the above properties of NFAT. Finally, the polarized Th cells, especially Th1, were more sensitive to AICD than their unpolarized Th0 precursor. These results suggest that the membrane microdomain organization-Ca(2+) -signaling-NFAT activation axis is an important determinant of polarized Th cell effector function and fate.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
ACTIVATION
article
Calcium
cell function
Cells
Cholesterol
Comparative Study
cytometry
EXPRESSION
FLOW
Hungary
immunology
Ion Channels
lipid raft
Lipids
lymphocyte
Lymphocytes
methods
Proteins
Spleen
Th1 Cells
Th2 Cells
time
Biophysics
cell biology
Research
Megjelenés:Cytometry. Part A. - 83 : 2 (2013), p. 185-196. -
További szerzők:Himer Leonóra Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) László Glória Matkó János (1952-) (biológus)
Pályázati támogatás:64696
OTKA
CK 80935
OTKA
TÁMOP-4.2.1./B-09/1/KMR-2010-0003
TÁMOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM020764
Első szerző:Kis-Tóth Katalin (immunológus)
Cím:Voltage-Gated Sodium Channel Nav1.7 Maintains the Membrane Potential and Regulates the Activation and Chemokine-Induced Migration of a Monocyte-Derived Dendritic Cell Subset / Katalin Kis-Toth, Peter Hajdu, Ildiko Bacskai, Orsolya Szilagyi, Ferenc Papp, Attila Szanto, Edit Posta, Peter Gogolak, Gyorgy Panyi, Eva Rajnavolgyi
Dátum:2011
Megjegyzések:Expression of CD1a protein defines a human dendritic cell (DC) subset with unique functional activities. We aimed to study the expression of the Nav1.7 sodium channel and the functional consequences of its activity in CD1a(-) and CD1a(+) DC. Single-cell electrophysiology (patch-clamp) and quantitative PCR experiments performed on sorted CD1a(-) and CD1a(+) immature DC (IDC) showed that the frequency of cells expressing Na(+) current, current density, and the relative expression of the SCN9A gene encoding Nav1.7 were significantly higher in CD1a(+) cells than in their CD1a(-) counterparts. The activity of Nav1.7 results in a depolarized resting membrane potential (-8.7 +/- 1.5 mV) in CD1a(+) IDC as compared with CD1a(-) cells lacking Nav1.7 (-47 +/- 6.2 mV). Stimulation of DC by inflammatory signals or by increased intracellular Ca(2+) levels resulted in reduced Nav1.7 expression. Silencing of the SCN9A gene shifted the membrane potential to a hyperpolarizing direction in CD1a(+) IDC, resulting in decreased cell migration, whereas pharmacological inhibition of Nav1.7 by tetrodotoxin sensitized the cells for activation signals. Fine-tuning of IDC functions by a voltage-gated sodium channel emerges as a new regulatory mechanism modulating the migration and cytokine responses of these DC subsets
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
ACTIVATION
article
Cells
Electrophysiology
Human
Hungary
immunology
Sodium
Tetrodotoxin
Megjelenés:The Journal of Immunology. - 187 : 3 (2011), p. 1273-1280. -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Bacskai Ildikó (1985-) (immunológus) Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Szántó Attila (1976-) (orvos, biokémikus) Feketéné Posta Edit (1986-) (reumatológus) Gogolák Péter (1968-) (biológus, immunológus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Molekuláris immunológia
TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0015
TÁMOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM042727
Első szerző:Somodi Sándor (belgyógyász)
Cím:Analysis of the K+ current in human CD4+ T lymphocytes in hypercholesterolemic state / Somodi Sándor, Balajthy András, Szilágyi Orsolya, Pethő Zoltán, Harangi Mariann, Paragh György, Panyi György, Hajdu Péter
Dátum:2013
ISSN:0008-8749
Megjegyzések:Atherosclerosis involves immune mechanisms: T lymphocytes are found in atherosclerotic plaques, suggesting their activation during atherogenesis. The predominant voltage-gated potassium channel of T cells, Kv1.3 is a key regulator of the Ca(2+)-dependent activation pathway. In the present experiments we studied the proliferation capacity and functional changes of Kv1.3 channels in T cells from healthy and hypercholestaeremic patients. By means of CFSE-assay (carboxyfluorescein succinimidyl ester) we showed that spontaneous activation rate of lymphocytes in hypercholesterolemia was elevated and the antiCD3/antiCD28 co-stimulation was less effective as compared to the healthy group. Using whole-cell patch-clamping we obtained that the activation and deactivation kinetics of Kv1.3 channels were faster in hypercholesterolemic state but no change in other parameters of Kv1.3 were found (inactivation kinetics, steady-state activation, expression level). We suppose that incorporation of oxLDL species via its raft-rupturing effect can modify proliferative rate of T cells as well as the gating of Kv1.3 channels.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Egészség- és Környezettudomány
Megjelenés:Cellular Immunology. - 281 : 1 (2013), p. 20-26. -
További szerzők:Balajthy András (1988-) (általános orvos) Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Harangi Mariann (1974-) (belgyógyász, endokrinológus) Paragh György (1953-) (belgyógyász) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Gyulladásos és egyéb proatherogén tényezők vizsgálata a lipidanyagcsere zavarával járó kórállapotokban
Mecenatura 13/2008
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM043347
035-os BibID:PMID:23553419
Első szerző:Szilágyi Orsolya (molekuláris biológus, biokémikus)
Cím:The role of PSD-95 in the rearrangement of Kv1.3 channels to the immunological synapse / Orsolya Szilágyi, Anita Boratkó, György Panyi, Péter Hajdu
Dátum:2013
ISSN:0031-6768
Megjegyzések:Establishment of the immunological synapse (IS) between T lymphocytes and antigen-presenting cells is a key step in the adaptive immune response. Several proteins accumulate in the IS, such as the Kv1.3 potassium channel; however, the mechanism of this translocation is unknown. PSD-95 and SAP97 are adaptor proteins that regulate the polarized cell surface expression and localization of Kv1 channels in neurons. We investigated whether these proteins affect the redistribution of Kv1.3 into the IS in non-excitable human T cells. We show here that PSD-95 and SAP97 are expressed in Jurkat and interact with the C terminus of Kv1.3. Disruption of the interaction between PSD-95 or SAP97 and Kv1.3 in Jurkat was realized by the expression of a C-terminal truncated Kv1.3, which lacks the binding domain for these proteins, or by the knockdown of the expression of PSD-95 or SAP97 using specific shRNA. Expression of the truncated Kv1.3 or knockdown of PSD-95, but not the knockdown of SAP97, inhibited the recruitment of Kv1.3 into the IS; the fraction of cells showing polarized Kv1.3 expression upon engagement in an IS was significantly lower than in control cells expressing the full-length Kv1.3, and the rearrangement of Kv1.3 did not show time dependence. In contrast, Jurkat cells expressing the full-length channel showed marked time dependence in the recruitment into the IS peaking at 1 min after the conjugation of the cells. These results demonstrate that PSD-95 participates in the targeting of Kv1.3 into the IS, implying its important role in human T-cell activation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Doktori iskola
Megjelenés:Pflugers Archiv-European Journal of Physiology. - 465 : 9 (2013), p. 1341-1353. -
További szerzők:Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM037605
Első szerző:Tóth Ágnes (biofizikus)
Cím:Functional consequences of Kv1.3 ion channel rearrangement into the immunological synapse / Ágnes Tóth, Orsolya Szilágyi, Zoltán Krasznai, György Panyi, Péter Hajdú
Dátum:2009
ISSN:0165-2478
Megjegyzések:Formation of immunological synapse (IS), the interface between T cells and antigen presenting cells, is a crucial step in T cell activation. This conjugation formation results in the rearrangement and segregation of a set of membrane bound and cytosolic proteins, including that of the T cell receptor, into membrane domains. It was showed earlier that Kv1.3, the dominant voltage-gated potassium channel of T cells redistributes into the IS on interaction with its specific APC. In the present experiments we investigated the functional consequences of the translocation of Kv1.3 channels into the IS formed between mouse helper T (T(h)2) and B cells. Biophysical characteristics of whole-cell Kv1.3 current in standalone cells (c) or ones in IS (IS) were determined using voltage-clamp configuration of standard whole-cell patch-clamp technique. Patch-clamp recordings showed that the activation of Kv1.3 current slowed (tau(a,1s) 2.36 +/- 0.13 ms (n = 7): tau(a,c) = 1.36 +/- 0.06 ms (n = 18)) whereas the inactivation rate increased (tau(i,1S) = 263 +/- 29 ms (n = 7): tau(i,c) = 365 +/- 27 ms (n = 17)) in cells being in IS compared to the standalone cells. The equilibrium distribution between the open and the closed states of Kv1.3 (voltage-dependence of steady-state activation) was shifted toward the depolarizing potentials in T cells engaged into IS (V-1/2,V-1S = -20.9 +/- 2 mV (n = 7). V-1/2,V-c = -26.4 +/- 115 mV (n = 12)). Thus, segregation of Kv1.3 channels into the IS modifies the gating properties of the channels. Application of protein kinase (PK) inhibitors (PKC: GF109203X, PKA: H89, p56Lck: damnacanthal) demonstrated that increase in the inactivation rate can be explained by the dephosphorylation of the channel protein. However, the slower activation kinetics of Kv1.3 in IS is likely to be the consequence of the redistribution of the channels into distinct membrane domains.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Cells
immunological synapse
Kinetics
mouse
Potassium
Proteins
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Immunology Letters. - 125 : 1 (2009), p. 15-21. -
További szerzők:Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Krasznai Zoltán (1950-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM100132
035-os BibID:(WOS)000675288400019 (Scopus)85110575908 (Cikkazonosító)14632
Első szerző:Vallejo-Gracia, Albert
Cím:KCNE4-dependent functional consequences of Kv1.3-related leukocyte physiology / Vallejo-Gracia Albert, Sastre Daniel, Colomer-Molera Magalí, Solé Laura, Navarro-Pérez María, Capera Jesusa, Roig Sara R., Pedrós-Gámez Oriol, Estadella Irene, Szilágyi Orsolya, Panyi Gyorgy, Hajdú Péter, Felipe Antonio
Dátum:2021
ISSN:2045-2322
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 11 : 1 (2021), p. 14632. -
További szerzők:Sastre, Daniel Colomer-Molera, Magalí Solé, Laura Navarro-Pérez, María Capera, Jesusa Roig, Sara R. Pedrós-Gámez, Oriol Estadella, Irene Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Felipe, Antonio
Pályázati támogatás:K128525
OTKA
K119417
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM073175
035-os BibID:(Cikkazonosító)5937 (WOS)000429785900077 (Scopus)85045438668
Első szerző:Vörös Orsolya (biotechnológus)
Cím:The C-terminal HRET sequence of Kv1.3 regulates gating rather than targeting of Kv1.3 to the plasma membrane / Orsolya Voros, Orsolya Szilagyi, András Balajthy, Sándor Somodi, Gyorgy Panyi, Péter Hajdu
Dátum:2018
ISSN:2045-2322
Megjegyzések:Kv1.3 channels are expressed in several cell types including immune cells, such as T lymphocytes. Thetargeting of Kv1.3 to the plasma membrane is essential for T cell clonal expansion and assumed to beguided by the C-terminus of the channel. Using two point mutants of Kv1.3 with remarkably diferentfeatures compared to the wild-type Kv1.3 (A413V and H399K having fast inactivation kinetics andtetraethylammonium-insensitivity, respectively) we showed that both Kv1.3 channel variants targetto the membrane when the C-terminus was truncated right after the conserved HRET sequence andproduce currents identical to those with a full-length C-terminus. The truncation before the HRETsequence (NOHRET channels) resulted in reduced membrane-targeting but non-functional phenotypes.NOHRET channels did not display gating currents, and coexpression with wild-type Kv1.3 did not rescuethe NOHRET-A413V phenotype, no heteromeric current was observed. Interestingly, mutants of wildtypeKv1.3 lacking HRET(E) (deletion) or substituted with fve alanines for the HRET(E) motif expressedcurrent indistinguishable from the wild-type. These results demonstrate that the C-terminal region ofKv1.3 immediately proximal to the S6 helix is required for the activation gating and conduction, whereasthe presence of the distal region of the C-terminus is not exclusively required for trafcking of Kv1.3 tothe plasma membrane.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Kv1.3 channels
HRET sequence
Megjelenés:Scientific Reports. - 8 : 1 (2018), p. 1-14. -
További szerzők:Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Balajthy András (1988-) (általános orvos) Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NKFIH K119417
NKFIH
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.