Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM020764
Első szerző:	Kis-Tóth Katalin (immunológus)
Cím:	Voltage-Gated Sodium Channel Nav1.7 Maintains the Membrane Potential and Regulates the Activation and Chemokine-Induced Migration of a Monocyte-Derived Dendritic Cell Subset / Katalin Kis-Toth, Peter Hajdu, Ildiko Bacskai, Orsolya Szilagyi, Ferenc Papp, Attila Szanto, Edit Posta, Peter Gogolak, Gyorgy Panyi, Eva Rajnavolgyi
Dátum:	2011
Megjegyzések:	Expression of CD1a protein defines a human dendritic cell (DC) subset with unique functional activities. We aimed to study the expression of the Nav1.7 sodium channel and the functional consequences of its activity in CD1a(-) and CD1a(+) DC. Single-cell electrophysiology (patch-clamp) and quantitative PCR experiments performed on sorted CD1a(-) and CD1a(+) immature DC (IDC) showed that the frequency of cells expressing Na(+) current, current density, and the relative expression of the SCN9A gene encoding Nav1.7 were significantly higher in CD1a(+) cells than in their CD1a(-) counterparts. The activity of Nav1.7 results in a depolarized resting membrane potential (-8.7 +/- 1.5 mV) in CD1a(+) IDC as compared with CD1a(-) cells lacking Nav1.7 (-47 +/- 6.2 mV). Stimulation of DC by inflammatory signals or by increased intracellular Ca(2+) levels resulted in reduced Nav1.7 expression. Silencing of the SCN9A gene shifted the membrane potential to a hyperpolarizing direction in CD1a(+) IDC, resulting in decreased cell migration, whereas pharmacological inhibition of Nav1.7 by tetrodotoxin sensitized the cells for activation signals. Fine-tuning of IDC functions by a voltage-gated sodium channel emerges as a new regulatory mechanism modulating the migration and cytokine responses of these DC subsets
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban ACTIVATION article Cells Electrophysiology Human Hungary immunology Sodium Tetrodotoxin
Megjelenés:	The Journal of Immunology. - 187 : 3 (2011), p. 1273-1280. -
További szerzők:	Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Bacskai Ildikó (1985-) (immunológus) Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Szántó Attila (1976-) (orvos, biokémikus) Feketéné Posta Edit (1986-) (reumatológus) Gogolák Péter (1968-) (biológus, immunológus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Molekuláris immunológia TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0015 TÁMOP
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM080767
035-os BibID:	(cikkazonosító)e42372 (WoS)000459922000001 (Scopus)85064213247 (PMID)30810529
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	TMEM266 is a functional voltage sensor regulated by extracellular Zn2+ / Ferenc Papp, Suvendu Lomash, Orsolya Szilagyi, Erika Babikow, Jaime Smith, Tsg-Hui Chang, Maria Isabel Bahamonde, Gilman Toombes, Kenton Jon Swartz
Dátum:	2019
ISSN:	2050-084X
Megjegyzések:	Voltage-activated ion channels contain S1-S4 domains that sense membrane voltage and control opening of ion-selective pores, a mechanism that is crucial for electrical signaling. Related S1-S4 domains have been identified in voltage-sensitive phosphatases and voltage-activated proton channels, both of which lack associated pore domains. hTMEM266 is a protein of unknown function that is predicted to contain an S1-S4 domain, along with partially structured cytoplasmic termini. Here we show that hTMEM266 forms oligomers, undergoes both rapid (mu s) and slow (ms) structural rearrangements in response to changes in voltage, and contains a Zn2+ binding site that can regulate the slow conformational transition. Our results demonstrate that the S1-S4 domain in hTMEM266 is a functional voltage sensor, motivating future studies to identify cellular processes that may be regulated by the protein. The ability of hTMEM266 to respond to voltage on the mu s timescale may be advantageous for designing new genetically encoded voltage indicators.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk S1-S4 domain divalent cations fluorescence fluorimetry human molecular biophysics structural biology voltage-sensing domain
Megjelenés:	eLife. - 8 (2019), p. 1-25. -
További szerzők:	Lomash, Suvendu Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Babikow, Erika Smith, Jaime Chang, Tsg-Hui Bahamonde, Maria Isabel Toombes, Gilman Ewan Stephen Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00015 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM071157
035-os BibID:	(WoS)000375093800018
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	Characterization of a Fast Voltage-Sensing Protein using Voltage-Clamp Fluorometry / Ferenc Papp, Jaime Smith, Orsolya Szilagyi, Tsg-Hui Chang, Kenton J. Swartz
Dátum:	2016
ISSN:	0006-3495
Megjegyzések:	Voltage-sensing domains in voltage-activated ion channels and other voltagesensing proteins contain well-conserved S4 helices containing basic residues capable of sensing changes in membrane potential to trigger opening or closing of ion-selective pores or phosphatase activity in voltage-sensitive phosphatases. Here we report the discovery of a protein which contains a voltage-sensing domain capable of rapid and slow rearrangements in response to changes in voltage. In place of a pore domain, this voltage sensor has ...
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt folyóiratcikk
Megjelenés:	Biophysical Journal. - 110 : 3 (2016), p. 103a. -
További szerzők:	Smith, Jaime Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Chang, Tsg-Hui Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:	NAP Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: