Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM076977
035-os BibID:	(WoS)000465365100012 (Scopus)85063113813
Első szerző:	Sharma, Rashmi (PhD. hallgató)
Cím:	Specific and fuzzy interactions cooperate in modulating protein half-life / Rashmi Sharma, Máté Demény, Viktor Ambrus, Sándor Balázs Király, Tibor Kurtán, Pietro Gatti-Lafranconi, Monika Fuxreiter
Dátum:	2019
ISSN:	0022-2836
Megjegyzések:	Protein degradation is critical for maintaining cellular homeostasis. The 20S proteasome is selective for unfolded, extended polypeptide chains without ubiquitin tags. Sequestration of such segments by protein partners, however, may provide a regulatory mechanism. Here we used the AP-1 complex to study how c-Fos turnover is controlled by interactions with c-Jun. We show that heterodimerization with c-Jun increases c-Fos half-life. Mutations affecting specific contact sites (L165V, L172V) or charge separation (E175D, E189D, K190R) with c-Jun both modulate c-Fos turnover, proportionally to their impact on binding affinity. The fuzzy tail beyond the structured b-HLH/ZIP domain (~165 residues) also contributes to the stabilization of the AP-1 complex, removal of which decreases c-Fos half-life. Thus, protein turnover by 20S proteasome is fine-tuned by both specific and fuzzy interactions, consistently with the previously proposed 'nanny' model.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk protein degradation 20S proteasome AP-1 complex fuzzy complex nanny model
Megjelenés:	Journal of Molecular Biology. - 431 : 8 (2019), p. 1700-1707. -
További szerzők:	Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Király Sándor Balázs (1991-) (vegyész) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Gatti-Lafranconi, Pietro Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP NKFI K120181 Egyéb
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat Szerző által megadott URL DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM069234
035-os BibID:	(cikkazonosító)e0172189 (WOS)000395983500029 (Scopus)85014323809
Első szerző:	Thangaraju, Kiruphagaran
Cím:	Genomic variants reveal differential evolutionary constraints on human transglutaminases and point towards unrecognized significance of transglutaminase 2 / Thangaraju Kiruphagaran, Király Róbert, Demény Máté A., Mótyán János András, Fuxreiter Mónika, Fésüs László
Dátum:	2017
ISSN:	1932-6203
Megjegyzések:	Transglutaminases (TGMs) catalyze Ca2+-dependent transamidation of proteins with specified roles in blood clotting (F13a) and in cornification (TGM1, TGM3). The ubiquitous TGM2 has well described enzymatic and non-enzymatic functions but in-spite of numerous studies its physiological function in humans has not been defined. We compared data on non-synonymous single nucleotide variations (nsSNVs) and loss-of-function variants on TGM1-7 and F13a from the Exome aggregation consortium dataset, and used computational and biochemical analysis to reveal the roles of damaging nsSNVs of TGM2. TGM2 and F13a display rarer damaging nsSNV sites than other TGMs and sequence of TGM2, F13a and TGM1 are evolutionary constrained. TGM2 nsSNVs are predicted to destabilize protein structure, influence Ca2+ and GTP regulation, and non-enzymatic interactions, but none coincide with conserved functional sites. We have experimentally characterized six TGM2 allelic variants detected so far in homozygous form, out of which only one, p.Arg222Gln, has decreased activities. Published exome sequencing data from various populations have not uncovered individuals with homozygous loss-of-function variants for TGM2, TGM3 and TGM7. Thus it can be concluded that human transglutaminases differ in harboring damaging variants and TGM2 is under purifying selection suggesting that it may have so far not revealed physiological functions.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Plos One. - 12 : 3 (2017), p. 1-24. -
További szerzők:	Király Róbert (1975-) (biológus) Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:	NK-105046 OTKA NN-106562 OTKA TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023 TÁMOP MTA-LP2012-41 Egyéb RH/885/2013 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: