CCL

Összesen 17 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028270
Első szerző:Bot György (biokémikus, vegyész)
Cím:Role of fructose-1-phosphate in the regulation of the dephosphorylation of glycogen phosphorylase [alpha] / Gy. Bot, E. Kovács, B. Tóth, V. Dombrádi, P. Gergely
Dátum:1982
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase a
fructose-1
dephosphorylation
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta biochimica et biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 17 : 3-4 (1982), p. 183-189. -
További szerzők:Kovács E. Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM023455
Első szerző:Docsa Tibor (vegyész, biokémikus)
Cím:Effect of glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin on the enzymes of hepatic glycogen metabolism in rats / T. Docsa, B. Tóth, L. Somsák, P. Gergely
Dátum:2001
ISBN:1 58603 180 5
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin
Megjelenés:Protein Modules in Cellular Signalling / ed. by Ludwig Heilmeyer, Peter Friedrich. - p. 142-149. -
További szerzők:Somsák László (1954-) (vegyész) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028265
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Limited proteolysis of glycogen phosphorylase a by subtilisin BPN' / V. Dombrádi, B. Tóth, P. Gergely, G. Bot
Dátum:1983
Megjegyzések:The limited proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase a was undertaken with subtilisin BPN' immobilized to Sepharose 4B. The effect of substrates, activators and inhibitors of phosphorylase a was investigated by monitoring the changes in phosphorylase activity in the SDS gel electrophoretic pattern and in the 32P-content of 32P-labeled phosphorylase a. Phosphorylase a loses its activity upon subtilisin treatment. All ligands tested protect phosphorylase a activity against subtilisin action, probably by inducing structural changes in the tower loop of the enzyme. Glucose-6-P significantly accelerates [32P]peptide release from phosphorylase a through altering the structure of the N-terminal tail segment. The two subunits of dimeric phosphorylase a are held together by strong interactions-deduced from the correlation of the rate of proteolysis and the disappearance of catalytic activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
proteolysis
glycogen phosphorylase a
BPN'
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Bbiochemistry. - 15 : 11 (1983), p. 1329-1336. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM029827
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Endothall thioanhydride inhibits protein phosphatases-1 and -2A in vivo / Ferenc Erdődi, Béla Tóth, Katsuya Hirano, Mayumi Hirano, Davis J. Hartshorne, Pál Gergely
Dátum:1995
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:American Journal of Physiology. - 269 (1995), p. C1176-C1184. -
További szerzők:Hirano, Katsuya Hirano, Mayumi Hartshorne, David J. Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM102977
035-os BibID:(WOS)A1986D459500030 (Scopus)0022540472
Első szerző:Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:Hormonal regulation of phosphorylase phosphatase activity in rat liver / Ilona Farkas, Béla Tóth, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1986
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Letters. - 203 : 2 (1986), p. 253-256. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM102975
035-os BibID:(WOS)A1988M275600013 (Scopus)0023858320
Első szerző:Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:Regulation of the dephosphorylation of phosphorylase A by glucose, AMP and polyamines / Ilona Farkas, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:1988
ISSN:0020-711X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry. - 20 : 2 (1988), p. 197-201. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM047052
035-os BibID:PMID:2854691
Első szerző:Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:Activation/dephosphorylation of rabbit muscle glycogen synthase by the catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A / Ilona Farkas, B. Tóth, Gy. Vereb, Csilla Csortos, P. Gergely
Dátum:1988
ISSN:0237-6261
Megjegyzések:Glycogen synthase a was purified from rabbit skeletal muscle by a procedure involving heparin-Sepharose chromatography. Glycogen synthase a was phosphorylated by the catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase to give synthase b1. Dephosphorylation and activation of synthase b1 was investigated using the catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A. The dephosphorylation and activation of synthase b1 was biphasic with a larger rate constant for the initial phase. Analysis of tryptic phosphopeptides of glycogen synthase during the course of dephosphorylation revealed a faster initial phosphate release from site-2 by both phosphatases comparing to sites-1a and 1b. Ligand effects on synthase phosphatase reactions were also studied. Spermine was found to inhibit protein phosphatase-1 activity and to stimulate type-2A phosphatase using synthase b1 as substrate.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 23 : 3-4 (1988), p. 231-246. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Vereb György (1938-) (biokémikus, sejtbiológus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM102978
035-os BibID:(WOS)A1985AUT4000020 (Scopus)0022395124
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:Effect of fructose 1-phosphate on the activation of liver glycogen synthase / Pál Gergely, Béla Tóth, Ilona Farkas, György Bot
Dátum:1985
ISSN:0264-6021 1470-8728
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biochemical Journal. - 232 : 1 (1985), p. 133-137. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM029380
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:A foszfoszerin/foszfotreonin-specifikus protein foszfatázokat gátló toxinok élettani hatásai / Gergely Pál, Murányi Andrea, Tóth Béla, Zákány Róza, Módis László, Erdődi Ferenc
Dátum:1999
ISBN:963-03-7600-8
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Nephrologia / szerk. Kakuk György, Kárpáti István. - p. 13-20. -
További szerzők:Murányi Andrea (1966-) (biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Zákány Róza (1963-) (anatómus-, kötőszövetbiológus) Módis László (1939-) (anatómus, kötőszövetbiológus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM028264
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:Heterotropic interactions of AMP and glucose binding sites in phosphorylase a are destroyed by limited proteolysis / Pál Gergely, Béla Tóth, Viktor Dombrádi, János Matkó, György Bot
Dátum:1983
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Subtilisin BPN' hydrolyses a single peptide bond in phosphorylase a. The two proteolytic fragments are attached to each other by noncovalent bonds in solution as shown by gel filtration and ultracentrifugation studies. The subtilisin nicked phosphorylase a is inactive, however, still binds AMP and glucose as judged by equilibrium dialysis and fluorescence experiments. The modified enzyme can be dephosphorylated by protein phosphatase and AMP is an effective inhibitor of the dephosphorylation reaction. Glucose cannot cancel the AMP inhibition as well as cannot expel AMP from the nucleotide binding site. Thus a single nick in the polypeptide chain breaks the "communication" between the two ligand binding domains.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
AMP
phosphorylase a
proteolysis
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 113 : 3 (1983), p. 825-831. -
További szerzők:Matkó János (1952-) (biológus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM023347
Első szerző:Oikonomakos, Nikos G.
Cím:Binding of N-acetyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea and N-benzoyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea to glycogen phosphorylase b : kinetic and crystallographic studies / Nikos G. Oikonomakos, Magda Kosmopoulou, Spyros E. Zographos, Demetres D. Leonidas, Evangelia D. Chrysina, László Somsák, Veronika Nagy, Jean-Pierre Praly, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2002
ISSN:0014-2956 1432-1033
Megjegyzések:Two substituted ureas of beta-D-glucose, N-acetyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Acurea) and N-benzoyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Bzurea), have been identified as inhibitors of glycogen phosphorylase, a potential target for therapeutic intervention in type 2 diabetes. To elucidate the structural basis of inhibition, we determined the structure of muscle glycogen phosphorylase b (GPb) complexed with the two compounds at 2.0 A and 1.8 A resolution, respectively. The structure of the GPb-Acurea complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change in the tertiary structure. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the GPb-glucose complex, while the acetyl urea moiety is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts with the protein. The structure of the GPb-Bzurea complex shows that Bzurea binds tightly at the catalytic site and induces substantial conformational changes in the vicinity of the catalytic site. In particular, the loop of the polypeptide chain containing residues 282-287 shifts 1.3-3.7 A (Calpha atoms) to accommodate Bzurea. Bzurea can also occupy the new allosteric site, some 33 A from the catalytic site, which is currently the target for the design of antidiabetic drugs.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
glucopyranosyl ureas
glycogen metabolism
glycogen phosphorylase
inhibition
structure
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 269 : 6 (2002), p. 1684-1696. -
További szerzők:Kosmopoulou, Magda N. Zographos, Spyros E. Leonidas, Demetres D. Chrysina, Evangelia D. Somsák László (1954-) (vegyész) Nagy Veronika Praly, Jean-Pierre Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM023342
Első szerző:Oikonomakos, Nikos G.
Cím:Kinetic and crystallographic studies of glucopyranosylidene spirothiohydantoin binding to glycogen phosphorylase B / Nikos G. Oikonomakos, Vicky T. Skamnaki, Erzsébet Ősz, László Szilágyi, László Somsák, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2002
Megjegyzések:Glucopyranosylidene spirothiohydantoin (TH) has been identified as a potential inhibitor of both muscle and liver glycogen phosphorylase b (GPb) and a (GPa) and shown to diminish liver GPa activity in vitro. Kinetic experiments reported here show that TH inhibits muscle GPb competitively with respect to both substrates phosphate (K(i)=2.3 microM) and glycogen (K(i)=2.8 microM). The structure of the GPb-TH complex has been determined at a resolution of 2.26 A and refined to a crystallographic R value of 0.193 (R(free)=0.211). The structure of GPb-TH complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change of the tertiary structure, and provides a basis of understanding potency and specificity of the inhibitor. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the glucose complex, while the rigid thiohydantoin group is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts to the protein.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
Megjelenés:Bioorganic and Medicinal Chemistry. - 10 : 2 (2002), p. 261-268. -
További szerzők:Skamnaki, Vicky T. Ősz Erzsébet Szilágyi László (1941-) (vegyész) Somsák László (1954-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.