CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028086
Első szerző:Szöőr Balázs (biokémikus)
Cím:Detection of Ser/Thr protein phosphatases in Neurospora crassa / B. Szöőr, Z. Fehér, G. Szabó, P. Gergely, V. Dombrádi
Dátum:1994
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Ser/Thr protein phosphatases
Neurospora crassa
Megjelenés:Fungal Genetics Newsletter. - 41 (1994), p. 82-84. -
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Szabó Gábor (1927-1996) (biológus, genetikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028068
Első szerző:Szöőr Balázs (biokémikus)
Cím:Isolation and characterization of the catalytic subunit of protein phosphatase 2A from Neurospora crassa / Balázs Szöőr, Zsigmond Fehér, Éva Bakó, Ferenc Erdődi, Gábor Szabó, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:1995
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:The catalytic subunit of protein phosphatase 2A (PP2Ac) was purified from Neurospora crassa extract by (NH4)2SO4-ethanol precipitation followed by DEAE-Sephacel, heparin-Sepharose, and MonoQ chromatography steps about 900-fold to a specific activity of 1200 U/g with a 2% yield. The apparent M(r) of PP2Ac was estimated to be 35 kDa by gel filtration and 33 kDa by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. Half maximal inhibition of PP2Ac was achieved at 0.3 nM okadaic acid, 0.1 nM microcystin-LR, 56 nM cantharidin and 280 nM endothall concentrations. The preparation was completely inhibited by 20 mM NaF, was insensitive to rabbit muscle inhibitor-2, and was specific for the alpha-subunit of rabbit muscle phosphorylase kinase. According to its biochemical properties, N. crassa PP2Ac is very similar to its mammalian counterparts. Antipeptide antibodies raised against the N-terminal and C-terminal ends of human PP2Ac did not cross-react with N. crassa PP2Ac, indicating sequence differences outside the catalytic core of the enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphorylation
protein phosphatase 2A
Neurospora crassa
heparin-Sepharose
okadaic acid
microcystin-LR
cantharidin
endothall
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology. - 112 : 3 (1995), p. 515-522. -
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Szabó Gábor (1927-1996) (biológus, genetikus) Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM027929
Első szerző:Szöőr Balázs (biokémikus)
Cím:Purification and characterization of the catalytic subunit of protein phosphatase 1 from Neurospora crassa / B. Szöőr, V. Dombrádi, P. Gergely, Z. Fehér
Dátum:1997
ISSN:0236-5383
Megjegyzések:Protein phosphorylation is a universal regulatory mechanism in eukaryotic cells. The phosphorylation state of proteins is affected by the antagonistic activities of protein kinases and phosphatases. Protein phosphatases (PPs) can be classified as serine/threonine and tyrosine specific phosphatases. Ser/Thr phosphatases are divided into four subclasses (PP1, PP2A, PP2B, PP2C) on the basis of their substrate specificity, metal ion dependence and inhibitor sensitivity. We were able to detect the activities of all four Ser/Thr protein phosphatases in the mycelial extract of Neurospora crassa. The catalytic subunit of PP1 was purified 1500-fold with a yield of 1.3% using ammonium sulfate-ethanol precipitation, DEAE-Sephacel, heparin-Sepharose and MonoQ FPLC chromatography. The protein product was nearly homogenous, as judged by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The most important properties of the enzyme were the following: /1/ its molecular mass proved to be 35 kD, /2/ it was completely inhibited by inhibitor-2, microcystin and okadaic acid, /3/ it was bound to heparin-Sepharose, and /4/ its specific activity was 2000 mU/mg. These biochemical properties are very similar to those of the homologous enzyme from rabbit muscle and indicate a high level of conservation of PP1 structure during evolution.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphorylation
Ser/Thr protein phosphatases
protein purification
okadaic acid
Neurospora crassa
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 48 : 3 (1997), p. 289-302. -
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM027920
Első szerző:Szöőr Balázs (biokémikus)
Cím:pzl-1 encodes a novel protein phosphatase-Z-like Ser/Thr protein phosphatase in Neurospora crassa / Balázs Szöőr, Zsigmond Fehér, Tamás Zeke, Pál Gergely, Einat Yatzkan, Oded Yarden, Viktor Dombrádi
Dátum:1998
ISSN:0167-4838
Megjegyzések:The gene and cDNA of a novel protein phosphatase were cloned from Neurospora crassa. The pzl-1 gene encompasses three introns and is localized to the left arm of chromosome I between cyt-21 and Fsr-12. It encodes a protein of 58.3 kDa containing a Ser/Pro rich N-terminal segment, and a C-terminal domain that is similar to the catalytic subunit of type 1 protein phosphatases. The first 51 amino acid residues, including a potential N-myristoylation site, as well as the C-terminal domain (about 300 residues) have a high level of sequence identity with yeast PPZ phosphatases. However, residues 52-208 do not share high similarity with other proteins. The mRNA of pzl-1 was detected in all phases of asexual development of the filamentous fungus.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Ser/Thr protein phosphatase
PPZ-like protein
fungal development
Neurospora crassa
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Protein Structure and Molecular Enzymology. - 1388 : 1 (1998), p. 260-266. -
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Yatzkan, Einat Yarden, Oded Zeke Tamás (1970-) (biológus, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM027916
Első szerző:Yatzkan, Einat
Cím:Protein phosphatase 2A is involved in hyphal growth of Neurospora crassa / E. Yatzkan, B. Szöőr, Z. Fehér, V. Dombrádi, O. Yarden
Dátum:1998
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calyculin A
cantharidin
Neurospora crassa
okadaic acid
protein phosphatase 2A
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Molecular & general genetics : MGG. - 259 : 5 (1998), p. 523-531. -
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Yarden, Oded Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM023113
035-os BibID:PMID:12524044
Első szerző:Zeke Tamás (biológus, biokémikus)
Cím:Expression of protein phosphatase 1 during the asexual development of Neurospora crassa / Tamás Zeke, Endre Kókai, Balázs Szöőr, Einat Yatzkan, Oded Yarden, Krisztina Szirák, Zsigmond Fehér, Péter Bagossi, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:2003
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:We cloned and sequenced the cDNA and the gene encoding the catalytic subunit of protein phosphatase 1 from the filamentous fungus Neurospora crassa. The gene, designated ppp-1 (phosphoprotein phosphatase 1), was mapped by restriction fragment length polymorphism to linkage group III, in the vicinity of con-7 and trp-1. The expression of the gene was monitored by reverse transcriptase and polymerase chain reactions, by Western blotting, and by protein phosphatase activity assays in synchronized cultures. Transcripts of ppp-1 were detected in the dormant conidia. The abundance of ppp-1 mRNA, Ppp-1 protein, and the activity of protein phosphatase 1 increased during germination and subsequent hyphal elongation as well as during the early stages of aerial mycelium formation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
developmental analysis
gene cloning
gene localization
phosphoprotein phosphatase 1
protein dephosphorylation
Neurospora crassa
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology. - 134 : 1 (2003), p. 161-170. -
További szerzők:Yatzkan, Einat Yarden, Oded Szirák Krisztina (1973-) (molekuláris genetikus) Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1