Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM055878
Első szerző:	Antal-Szalmás Péter (laboratóriumi szakorvos)
Cím:	CD14/Fc fusion protein - an artificial antibody / Antal-Szalmás Péter, Vida András, Majoros László, Sümegi Andrea, Bácsi Attila, Vereb György, van Strijp Jos, van Kessel Kok
Dátum:	2012
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:	Cytometry. Part B, Clinical Cytometry 82 (2012), p. 410. -
További szerzők:	Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Sümegi Andrea (1969-) (biológus) Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Vereb György (1965-) (absztraktok, könyvfejezetek) Strijp, Jos A. G., van Kessel, Kok P. M., van
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM037557
Első szerző:	Vida András (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:	Fusion of the Fc part of human IgG1 to CD14 enhances its binding to gram-negative bacteria and mediates phagocytosis by Fc receptors of neutrophils / András Vida, Bart Bardoel, Fin Milder, László Majoros, Andrea Sümegi, Attila Bácsi, György Vereb, Kok P. M. van Kessel, Jos A. G. van Strijp, Péter Antal-Szalmás
Dátum:	2012
ISSN:	0165-2478
Megjegyzések:	Microbial resistance to antimicrobial drugs is promoting a search for new antimicrobial agents that target highly conservative structures of pathogens. Human CD14 a known pattern recognition receptor (PRR) which recognizes multiple ligands from different microbes might be a worthy candidate. The aim of our work was to create a CD14/Fc dimer protein and evaluate its whole bacteria binding and opsonizing capabilities. Fusion of CD14 with the fragment crystallisable (Fc) part of human IgG1 could not only lead to an artificial opsonin but the dimerization through the Fc part might also increase its affinity to different ligands. Human CD14 and the Fc part of human IgG1 was fused and expressed in HEK293 cells. A histidine tagged CD14 (CD14/His) was also expressed as control. Using flow cytometry we could prove that CD14/Fc bound to whole Gram-negative bacteria, especially to short lipopolysaccharide (Ra and Re) mutants, and weak interaction was observed between the fusion protein and Listeria monocytogenes. Other Gram-positive bacteria and fungi did not show any association with CD14/Fc. CD14/His showed about 50-times less potent binding to Gram-negative bacteria. CD14/Fc acted as an opsonin and enhanced phagocytosis of these bacteria by neutrophil granulocytes, monocyte-derived macrophages and dendritic cells. Internalization of bacteria was confirmed by trypan blue quenching and confocal microscopy. On neutrophils the Fc part of the fusion protein was recognized by Fc receptors (CD16, CD32), as determined by blocking experiments. CD14/Fc enhanced the killing of bacteria in an ex vivo whole blood assay. Our experiments confirm that PRR/Fc fusion proteins can give a boost to FcR dependent phagocytosis and killing provided the antimicrobial part binds efficiently to microbes.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban CD14 Fc Gram-negative bacteria Opsonization Phagocytosis Molekuláris Medicina
Megjelenés:	Immunology Letters. - 146 : 1-2 (2012), p. 31-39. -
További szerzők:	Bardoel, Bart Milder, Fin Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Sümegi Andrea (1969-) (biológus) Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Kessel, Kok P. M., van Strijp, Jos A. G., van Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos)
Pályázati támogatás:	T046694 OTKA TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Celluláris hematológia - immunológia TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Az oxidatív DNS károsodások javítása és a gyulladás kialakulásának kapcsolata
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM037558
Első szerző:	Vida András (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:	Neutralization of Neisseria meningitidis outer membrane vesicles / András Vida, Annet Troelstra, Péter Antal-Szalmás, Toon J. P. van Bommel, André F. M. Verheul, Jan Verhoef, Kok P. M. van Kessel, Jos A. G. van Strijp
Dátum:	2011
ISSN:	1023-3830
Megjegyzések:	INTRODUCTION: We aimed to determine the neutralization of Neisseria meningitidis outer membrane vesicles (blebs) by humoral and cellular elements of whole blood. METHODS: The interaction of FITC-labeled blebs with monocytes was studied by spectrofluorometry. Blebs are able to induce an oxidative burst in neutrophils, and we evaluated the inhibitory effect of plasma on this process. RESULTS: Human plasma reduced the priming activity of blebs containing 1-3 ng/ml lipopolysaccharide (LPS) by 50-60% and bactericidal permeability increasing protein (BPI) reduced priming to background levels. A complete neutralization of LPS and blebs by plasma and BPI was measured using the limulus amebocyte lysate (LAL) assay. Furthermore, only 3% of blebs were cell-associated, while the remainder were in the supernatant. CONCLUSIONS: Plasma and BPI are able to neutralize blebs, with phagocytosis playing only a minor role. As such, we conclude that blebs do not behave like particles but more like free LPS.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban külföldön készült közlemény
Megjelenés:	Inflammation Research. - 60 : 9 (2011), p. 801-805. -
További szerzők:	Troelstra, Annet Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Bommel, Toon J. P., van Verheul, André F. M. Verhoef, Jan Kessel, Kok P. M., van Strijp, Jos A. G., van
Pályázati támogatás:	T046694 OTKA 512093-AMIS Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: