CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM055878
Első szerző:Antal-Szalmás Péter (laboratóriumi szakorvos)
Cím:CD14/Fc fusion protein - an artificial antibody / Antal-Szalmás Péter, Vida András, Majoros László, Sümegi Andrea, Bácsi Attila, Vereb György, van Strijp Jos, van Kessel Kok
Dátum:2012
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cytometry. Part B, Clinical Cytometry 82 (2012), p. 410. -
További szerzők:Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Sümegi Andrea (1969-) (biológus) Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Vereb György (1965-) (absztraktok, könyvfejezetek) Strijp, Jos A. G., van Kessel, Kok P. M., van
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM054351
Első szerző:Kappelmayer János (laboratóriumi szakorvos)
Cím:Distinct effects of Re- and S-forms of LPS on modulating platelet activation / J. Kappelmayer, I. Beke Debreceni, A. Vida, P. Antal-Szalmás, K. J. Clemetson, B. Nagy Jr.
Dátum:2013
ISSN:1538-7933
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Thrombosis and Haemostasis. - 11 : 4 (2013), p. 775-778. -
További szerzők:Bekéné Debreceni Ildikó (1970-) (biológus) Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Clemetson, Kenneth J. Nagy Béla Jr. (1980-) (labordiagnosztikai szakorvos)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM111963
035-os BibID:(cikkazonosító)100580 (Scopus)85165521769
Első szerző:Lázár József
Cím:Large-scale plasma proteome epitome profiling is an efficient tool for the discovery of cancer biomarkers / Lazar Jozsef, Antal-Szalmas Peter, Kurucz Istvan, Ferenczi Annamaria, Jozsi Mihaly, Tornyi Ilona, Muller Monika, Fekete Janos Tibor, Lamont John, FitzGerald Peter, Gall-Debreceni Anna, Kadas Janos, Vida Andras, Tardieu Nadege, Kieffer Yann, Jullien Anne, Guergova-Kuras Mariana, Hempel William, Kovacs Andras, Kardos Tamas, Bittner Nora, Csanky Eszter, Szilasi Maria, Losonczy Gyorgy, Szondy Klara, Galffy Gabriella, Csada Edit, Szalontai Klara, Somfay Attila, Malka David, Cottu Paul, Bogos Krisztina, Takacs Laszlo
Dátum:2023
ISSN:1535-9476
Megjegyzések:Current proteomic technologies focus on the quantification of protein levels, while little effort is dedicated to the development of systems approaches to simultaneously monitor proteome variability and abundance. Protein variants may display different immunogenic epitopes detectable by monoclonal antibodies. Epitope variability results from alternative splicing, posttranslational modifications, processing, degradation, and complex formation and possess dynamically changing availability of interacting surface structures frequently serve as reachable epitopes, and often carry different functions. Thus, it is highly likely, that the presence of some of the accessible epitopes correlate with function under physiological and pathological conditions. To enable the exploration of the impact of protein variation on the immunogenic epitome first; here, we present a robust and analytically validated protein epitome profiling (PEP) technology for characterizing immunogenic epitopes of the plasma. To this end we prepared mAb libraries directed against the normalized human plasma proteome as a complex natural immunogen. Resulting hybridoma supernatants were selected for mAb production and the corresponding hybridomas were cloned. Monoclonal antibodies react with single epitopes, thus profiling with the libraries is expected to profile many epitopes which we define by the mimotopes, as we present here. Screening blood plasma samples from control subjects (n = 558) and cancer patients (n = 598) for merely 69 native epitopes displayed by 20 abundant plasma proteins resulted in distinct cancer-specific epitope panels that showed high accuracy (AUC 0.826?0.966) and specificity for lung, breast, and colon cancer. Deeper profiling (?290 epitopes of approximately 100 proteins) showed unexpected granularity of the epitope-level expression data and detected neutral and lung-cancer associated epitopes of individual proteins. Biomarker epitope panels selected from a pool of 21 epitopes of 12 proteins were validated in independent clinical cohorts. The results demonstrate the value of PEP as a rich and thus far unexplored source of protein biomarkers with diagnostic potential.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Molecular & Cellular Proteomics. - 22 : 7 (2023), p. 1-18. -
További szerzők:Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Kurucz István Ferenczi Annamária (1986-) (molekuláris biológus, mikrobiológus) Józsi Mihály Tornyi Ilona (1982-) (molekuláris biológus) Müller Mónika Fekete János Tibor Lamont, John FitzGerald, Peter Gall-Debreceni Anna Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Tardieu, Nadège Kieffer, Yann Jullien, Anne Guergova-Kuras, Mariana Hempel, William Kovács András László (1969-) (biológus, biológia-kémia tanár) Kardos Tamás (1980-) (pulmonológus, klinikai onkológus) Bittner Nóra (1963-) (orvos) Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus) Szilasi Mária (1953-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus, belgyógyász) Losonczy György Szondy Klára Gálffy Gabriella Csada Edit Szalontai Klára Somfay Attila Malka, David Cottu, Paul Bogos Krisztina Takács László (1955-) (orvos)
Pályázati támogatás:TECH-09-A1-2009-0113; mAbCHIC
Egyéb
GOP-1.2.1-09-2010-0019
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM073166
035-os BibID:(WoS)000442708200033 (Scopus)85046624546
Első szerző:Mikó Edit (biológus)
Cím:Lithocholic acid, a bacterial metabolite reduces breast cancer cell proliferation and aggressiveness / Mikó Edit, Vida András, Kovács Tünde, Ujlaki Gyula, Trencsényi György, Márton Judit, Sári Zsanett, Kovács Patrik, Boratkó Anita, Hujber Zoltán, Csonka Tamás, Antal-Szalmás Péter, Watanabe Mitsuhiro, Gombos Imre, Csoka Balazs, Kiss Borbála, Vígh László, Szabó Judit, Méhes Gábor, Sebestyén Anna, Goedert James J., Bai Péter
Dátum:2018
ISSN:0005-2728
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Bioenergetics. - 1859 : 9 (2018), p. 958-974. -
További szerzők:Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Kovács Tünde (1990-) (biokémikus, molekuláris biológus) Ujlaki Gyula (1991-) (molekuláris biológus) Trencsényi György (1978-) (biológus, biokémikus, molekuláris biológus) Márton Judit (1990-) Sári Zsanett (1991-) (klinikai laboratóriumi kutató) Kovács Patrik (1993-) (molekuláris biológus) Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hujber Zoltán Csonka Tamás (1984-) (pathológus) Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Watanabe, Mitsuhiro Gombos Imre Csóka Balázs (1975-) (biokémikus) Kiss Borbála Katalin (1977-) (bőrgyógyász, onkológus) Vígh László (orvos Szeged) Szabó Judit (1963-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Méhes Gábor (1966-) (patológus) Sebestyén Anna Goedert, James J. Bai Péter (1976-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:K123975
NKFIH
PD11626
NKFIH
PD124110
NKFIH
GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00021
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM037559
Első szerző:Papp Mária (belgyógyász, gasztroenterológus)
Cím:Acute phase proteins in the diagnosis and prediction of cirrhosis associated bacterial infections / Papp Maria, Vitalis Zsuzsanna, Altorjay Istvan, Tornai Istvan, Udvardy Miklos, Harsfalvi Jolan, Vida Andras, Kappelmayer Janos, Lakatos Peter L., Antal-Szalmas Peter
Dátum:2012
ISSN:1478-3223
Megjegyzések:BACKGROUND: Bacterial infections are common cause of morbidity and mortality in patients with cirrhosis. The early diagnosis of these infections is rather difficult. AIMS: To assess the accuracy of acute phase proteins in the identification of bacterial infections. METHODS: Concentration of C-reactive protein (CRP), procalcitonin (PCT), lipopolysaccharide-binding protein (LBP), sCD14 and antimicrobial antibodies were measured in serum of 368 well-characterized patients with cirrhosis of whom 139 had documented infection. Clinical data was gathered by reviewing the patients' medical charts. RESULTS: Serum levels of CRP, PCT and LBP were significantly higher in patients with clinically overt infections. Among the markers, CRP - using a 10 mg/L cut-off value- proved to be the most accurate in identifying patients with infection (AUC: 0.93). The accuracy of CRP, however, decreased in advanced stage of the disease, most probably because of the significantly elevated CRP levels in non-infected patients. Combination of CRP and PCT increased the sensitivity and negative predictive value, compared with CRP on its own, by 10 and 5% respectively. During a 3-month follow-up period in patients without overt infections, Kaplan-Meier and proportional Cox-regression analyses showed that a CRP value of >10 mg/L (P = 0.035) was independently associated with a shorter duration to progress to clinically significant bacterial infections. There was no correlation between acute phase protein levels and antimicrobial seroreactivity. CONCLUSIONS: C-reactive protein on its own is a sensitive screening test for the presence of bacterial infections in cirrhosis and is also a useful marker to predict the likelihood of clinically significant bacterial infections in patients without overt infections.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
cirrhosis
bacterial infection
acute phase proteins
Molekuláris Medicina
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Liver International 32 : 4 (2012), p. 603-611. -
További szerzők:Vitális Zsuzsanna (1963-) (belgyógyász, gasztroenterológus) Altorjay István (1954-) (belgyógyász, gasztroenterológus, onkológus) Tornai István (1954-) (belgyógyász, gasztroenterológus) Udvardy Miklós (1947-) (belgyógyász, haematológus) Hársfalvi Jolán (1949-) (klinikai biokémikus) Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Kappelmayer János (1960-) (laboratóriumi szakorvos) Lakatos Péter (Semmelweis Egyetem) Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos)
Pályázati támogatás:T046694
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Celluláris hematológia - immunológia
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM037557
Első szerző:Vida András (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Fusion of the Fc part of human IgG1 to CD14 enhances its binding to gram-negative bacteria and mediates phagocytosis by Fc receptors of neutrophils / András Vida, Bart Bardoel, Fin Milder, László Majoros, Andrea Sümegi, Attila Bácsi, György Vereb, Kok P. M. van Kessel, Jos A. G. van Strijp, Péter Antal-Szalmás
Dátum:2012
ISSN:0165-2478
Megjegyzések:Microbial resistance to antimicrobial drugs is promoting a search for new antimicrobial agents that target highly conservative structures of pathogens. Human CD14 a known pattern recognition receptor (PRR) which recognizes multiple ligands from different microbes might be a worthy candidate. The aim of our work was to create a CD14/Fc dimer protein and evaluate its whole bacteria binding and opsonizing capabilities. Fusion of CD14 with the fragment crystallisable (Fc) part of human IgG1 could not only lead to an artificial opsonin but the dimerization through the Fc part might also increase its affinity to different ligands. Human CD14 and the Fc part of human IgG1 was fused and expressed in HEK293 cells. A histidine tagged CD14 (CD14/His) was also expressed as control. Using flow cytometry we could prove that CD14/Fc bound to whole Gram-negative bacteria, especially to short lipopolysaccharide (Ra and Re) mutants, and weak interaction was observed between the fusion protein and Listeria monocytogenes. Other Gram-positive bacteria and fungi did not show any association with CD14/Fc. CD14/His showed about 50-times less potent binding to Gram-negative bacteria. CD14/Fc acted as an opsonin and enhanced phagocytosis of these bacteria by neutrophil granulocytes, monocyte-derived macrophages and dendritic cells. Internalization of bacteria was confirmed by trypan blue quenching and confocal microscopy. On neutrophils the Fc part of the fusion protein was recognized by Fc receptors (CD16, CD32), as determined by blocking experiments. CD14/Fc enhanced the killing of bacteria in an ex vivo whole blood assay. Our experiments confirm that PRR/Fc fusion proteins can give a boost to FcR dependent phagocytosis and killing provided the antimicrobial part binds efficiently to microbes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
CD14
Fc
Gram-negative bacteria
Opsonization
Phagocytosis
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Immunology Letters. - 146 : 1-2 (2012), p. 31-39. -
További szerzők:Bardoel, Bart Milder, Fin Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Sümegi Andrea (1969-) (biológus) Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Kessel, Kok P. M., van Strijp, Jos A. G., van Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos)
Pályázati támogatás:T046694
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Celluláris hematológia - immunológia
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az oxidatív DNS károsodások javítása és a gyulladás kialakulásának kapcsolata
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM037558
Első szerző:Vida András (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Neutralization of Neisseria meningitidis outer membrane vesicles / András Vida, Annet Troelstra, Péter Antal-Szalmás, Toon J. P. van Bommel, André F. M. Verheul, Jan Verhoef, Kok P. M. van Kessel, Jos A. G. van Strijp
Dátum:2011
ISSN:1023-3830
Megjegyzések:INTRODUCTION: We aimed to determine the neutralization of Neisseria meningitidis outer membrane vesicles (blebs) by humoral and cellular elements of whole blood. METHODS: The interaction of FITC-labeled blebs with monocytes was studied by spectrofluorometry. Blebs are able to induce an oxidative burst in neutrophils, and we evaluated the inhibitory effect of plasma on this process. RESULTS: Human plasma reduced the priming activity of blebs containing 1-3 ng/ml lipopolysaccharide (LPS) by 50-60% and bactericidal permeability increasing protein (BPI) reduced priming to background levels. A complete neutralization of LPS and blebs by plasma and BPI was measured using the limulus amebocyte lysate (LAL) assay. Furthermore, only 3% of blebs were cell-associated, while the remainder were in the supernatant. CONCLUSIONS: Plasma and BPI are able to neutralize blebs, with phagocytosis playing only a minor role. As such, we conclude that blebs do not behave like particles but more like free LPS.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Inflammation Research. - 60 : 9 (2011), p. 801-805. -
További szerzők:Troelstra, Annet Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Bommel, Toon J. P., van Verheul, André F. M. Verhoef, Jan Kessel, Kok P. M., van Strijp, Jos A. G., van
Pályázati támogatás:T046694
OTKA
512093-AMIS
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.