CCL

Összesen 12 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM060830
Első szerző:Alvarado, Gerardo
Cím:Heme-induced contractile dysfunction in Human cardiomyocytes caused by oxidant damage to thick filament proteins / Gerardo Alvarado, Viktória Jeney, Attila Tóth, Éva Csősz, Gergő Kalló, An T. Huynh, Csaba Hajnal, Judit Kalász, Enikő T. Pásztor, István Édes, Magnus Gram, Bo Akerström, Ann Smith, John W. Eaton, György Balla, Zoltán Papp, József Balla
Dátum:2015
ISSN:0891-5849
Megjegyzések:Intracellular free heme predisposes to oxidant-mediated tissue damage. We hypothesized that free heme causes alterations in myocardial contractility via disturbed structure and/or regulation of the contractile proteins. Isometric force production and its Ca2þ-sensitivity (pCa50) were monitored in permeabilized human ventricular cardiomyocytes. Heme exposure altered cardiomyocyte morphology and evoked robust decreases in Ca2þ-activated maximal active force (Fo) while increasing Ca2þ-independent passive force (Fpassive). Heme treatments, either alone or in combination with H2O2, did not affect pCa50. The increase in Fpassive started at 3 mM heme exposure and could be partially reversed by the antioxidant dithiothreitol. Protein sulfhydryl (SH) groups of thick myofilament content decreased and sulfenic acid formation increased after treatment with heme. Partial restoration in the SH group content was observed in a protein running at 140 kDa after treatment with dithiothreitol, but not in other proteins, such as filamin C, myosin heavy chain, cardiac myosin binding protein C, and α-actinin. Importantly, binding of heme to hemopexin or alpha-1-microglobulin prevented its effects on cardiomyocyte contractility, suggesting an allosteric effect. In line with this, free heme directly bound to myosin light chain 1 in human cardiomyocytes. Our observations suggest that free heme modifies cardiac contractile proteins via posttranslational protein modifications and via binding to myosin light chain 1, leading to severe contractile dysfunction. This may contribute to systolic and diastolic cardiac dysfunctions in hemolytic diseases, heart failure, and myocardial ischemia-reperfusion injury.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Cardiomyocyte
Contractile function
Heme
Calcium sensitivity
Myosin light chain 1
Cardiac myosin binding protein C
Myosin heavy chain
Titin
H2O2
Sulfenic acid Oxidation
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 89 (2015), p. 248-262. -
További szerzők:Jeney Viktória (1971-) (vegyész, kémia tanár) Tóth Attila (1971-) (biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Huynh, An T. Hajnal Csaba Kalász Judit (1986-) (molekuláris biológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Édes István (1952-) (kardiológus) Gram, Magnus Akerström, Bo Smith, Ann Eaton, John W. Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Kardiológia Kutatócsoport
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Laki Kálmán Doktori Iskola
84300
OTKA
109083
OTKA
112333
OTKA
MTA-DE
MTA
Vascularis Biológia, Thrombosis-Haemostasis Kutatócsoport
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM049848
Első szerző:Balogh Ágnes (kardiológus)
Cím:Myofilament carbonylation modulates contractility in human cardiomyocytes / Ágnes Balogh, Attila Tóth, Enikő Pásztorné Tóth, László Nagy, Árpád Kovács, Judit Kalász, Gerardo Alvarado Contreras, István Édes, Zoltán Papp
Dátum:2014
Megjegyzések:This study investigated the effects of myofilament carbonylation in permeabilized human left ventricular cardiomyocytes. Protein carbonylation was monitored by the oxyblot method following the in vitro application of the Fenton reaction reagents [iron(II), ascorbic acid and hydrogen peroxide (H2O2)], known to produce hydroxyl radicals. Sulfhydryl group oxidation was assessed in parallel by the Ellman assay. During force measurements, the Ca2+-activated active force, the Ca2+-independent passive force and the Ca2+ sensitivity of force production (pCa50) were measured in permeabilized cardiomyocytes before and after in vitro carbonylation. Carbonylation at the levels of several myofilament proteins (e.g. myosin heavy chain, ?-actinin, actin, myosin binding protein C, desmin and myosin light chain 1) was enhanced by increasing concentrations of H2O2 (0-105 ?M) in the Fenton solution. Carbonylation suspended active force generation following aggressive Fenton treatment (105 ?M H2O2), whereas the application of 3*103 ?M H2O2 decreased pCa50 (from 5.74?0.01 to 5.65?0.01; mean?SEM, P<0.05) and increased the passive force (from 1.72?0.21 kN/m2 to 2.33?0.22 kN/m2). None of these changes was influenced by sulfhydryl group reduction. Thus, myofilament carbonylation dysregulates the contractile function in human cardiomyocytes, and may therefore mediate the contractile dysfunction during oxidative stress.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Experimental & Clinical Cardiology 20 : 1 (2014), p. 2026-2035. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Nagy László (1988-) (orvos) Kovács Árpád (1986-) (kardiológus) Kalász Judit (1986-) (molekuláris biológus) Contreras, Gerardo Alvarado (1978-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Kardiológia Kutatócsoport
K 109083
OTKA
HEALTH-2010: "MEDIA-Metabolic Road to Diastolic Heart Failure" MEDIA-261409
FP7
TÁMOP 4.2.4. A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM057849
Első szerző:Csató Viktória (molekuláris biológus)
Cím:Myeloperoxidase evokes substantial vasomotor responses in isolated skeletal muscle arterioles of the rat / Viktória Csató, Attila Pető, Gábor Áron Fülöp, Ibolya Rutkai, Enikő Pásztorné T., Miklós Fagyas, Judit Kalász, István Édes, Attila Tóth, Zoltán Papp
Dátum:2015
ISSN:1748-1708
Megjegyzések:Aims: Myeloperoxidase (MPO) catalyzes the formation of a wide variety of oxidants,including hypochlorous acid (HOCl), and contributes to cardiovascular diseaseprogression. We hypothesized that during its action MPO evokes substantionalvasomotor responses.Methods: Following exposure to MPO (1.92 mU ml-1) in the presence of increasingconcentrations of hydrogen peroxide (H2O2) changes in arteriolar diameter of isolatedgracilis skeletal muscle arterioles (SMAs), and coronary arterioles (CAs) and in theisometric force in basilar arteries (BAs) of the rat were monitored.Results: MPO increased vascular tone to different degrees in CAs, SMAs and BAs.The mechanism of increased vasoconstriction was studied in detail in SMAs. MPO-evoked vasoconstrictions were prevented by the MPO inhibitor 4-aminobenzhydrazide (50 ?M), by endothelium removal in the SMAs. Surprisingly, theHOCl scavenger L-methionine (100 ?M), the thromboxane A2 (TXA2) antagonist SQ-29548 (1 ?M) or the nonspecific cyclooxygenase (COX) antagonist indomethacin (1?M) converted the MPO-evoked vasoconstrictions to pronounced vasodilations inSMAs; not seen in the presence of H2O2. In contrast to norepinephrine-inducedvasoconstrictions, the MPO-evoked vasoconstrictions were not accompanied bysignificant increases in arteriolar [Ca2+ 44 ] levels in SMAs.Conclusion: These data showed, H2O2-derived HOCl to be a potent vasoconstrictorupon MPO application. HOCl activated the COX pathway, causing the synthesis andrelease of TXA2-like substance to increase the Ca2+ 47 sensitivity of the contractileapparatus in vascular smooth muscle cells and thereby to augment H2O2-evokedvasoconstrictions. Nevertheless, inhibition of the HOCl ? COX - TXA2 pathway unmasked the effects of additional MPO-derived radicals with a marked vasodilatorypotential in SMAs.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
vazokonstrikció
Megjelenés:Acta Physiologica. - 214 : 1 (2015), p. 109-123. -
További szerzők:Pető Attila (1990-) (általános orvos) Fülöp Gábor Áron (1988-) (általános orvos) Rutkai Ibolya (1985-) (molekuláris biológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Kalász Judit (1986-) (molekuláris biológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Pályázati támogatás:K 84300
OTKA
K 109083
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Kardiológia Kutatócsoport
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM032146
Első szerző:Daragó Andrea (orvos, kardiológus)
Cím:Differences in Angiotensin Convertase Enzyme (ACE) Activity and Expression May Contribute to Shorter Event Free Period After Coronary Artery Bypass Graft Surgery / Daragó Andrea, Fagyas Miklós, Siket M. Ivetta, Facskó Andrea, Megyesi Zita, Kalász Judit, Galajda Zoltán, Szerafin Tamás, Hársfalvi Jolán, Édes István, Papp Zoltán, Tóth Attila, Szentmiklósi József
Dátum:2012
ISSN:1755-5914
Megjegyzések:Aims: The goal of this study was to investigate the importance of the vascular angiotensin convertase enzyme (ACE) in coronary artery bypass graft surgery (CABG) patients. Methods: Vascular tissue (distal saphenous vein [n= 163] and/or radial artery [n= 120] segments) and blood samples were collected from CABG patients (n= 81). We studied (i) the potency of angiotensin I (AngI) and angiotensin II (AngII) to evoke vascular contractions; (ii) vascular and plasma ACE concentrations; and (iii) ACE genotype of the patients enrolled. Results: The ratio of the potencies (EC(50) ) of AngII and AngI was significantly lower in radial artery compared to the saphenous vein (0.17 ? 0.03 nM and 0.51 ? 0.14 nM, respectively, P= 0.003), suggesting a 3-fold more effective AngI conversion in saphenous vein samples. Angiotensin constrictions were inhibited with telmisartan and captopril in both saphenous veins and radial arteries. Vascular ACE expression was significantly higher in saphenous vein compared to radial artery (9.7 ? 1.0 ng/mg and 5.3 ? 0.7 ng/mg, respectively, P= 0.01). Serum but no tissue ACE concentration was determined by ACE insertion/deletion polymorphism. Accordingly, no relation was found between serum and tissue ACE expression. Conclusion: ACE-inhibitor therapy targeting tissue located ACE may be beneficial to patients with saphenous vein grafts after CABG surgery.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Cardiovascular Therapeutics. - 30 : 3 (2012), p. 136-144. -
További szerzők:Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Mányiné Siket Ivetta (1962-) (laborasszisztens) Facskó Andrea (1953-) (szemész) Megyesi Zita Kalász Judit (1986-) (molekuláris biológus) Galajda Zoltán (1962-) (szívsebész, érsebész) Szerafin Tamás (1960-) (szívsebész, mellkassebész) Hársfalvi Jolán (1949-) (klinikai biokémikus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Tóth Attila (1971-) (biológus) Szentmiklósi József András (1948-) (farmakológus, klinikai laboratóriumi szakorvos)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM071004
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Myeloperoxidase impairs cardiomyocyte contractile function in the human myocardium / J. Kalász, A. Tóth, E. T. Pásztor, A. Balogh, M. Fagyas, I. Édes, Z. Papp, A. Borbély
Dátum:2014
ISSN:1388-9842
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:European Journal of Heart Failure. - 16 : S1 (2014), p. 206-207. -
További szerzők:Tóth Attila (kardiológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM071003
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Ovariectomy and stress modulates cardiomyocyte contractile function in rats / Judit Kalász, B. Bódi, E. T. Pásztor, M. Fagyas, A. Tóth, M. Balog, S. Blazetic, M. Heffer, Z. Papp, A. Borbély
Dátum:2014
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:European Journal of Heart Failure. - 16 : S1 (2014), p. 204. -
További szerzők:Bódi Beáta (absztraktok) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Tóth Attila (kardiológus) Balog Márta Blažetić, Senka Heffer, Marija Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM071011
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:A miofilamentáris fehérjék oxidatív károsodása károsítja a szívizomsejtek kontraktilis funkcióját / Kalász Judit, Pásztorné Tóth Enikő, Balogh Ágnes, Fagyas Miklós, Pahlavan Sahar, Tóth Attila, Édes István, Papp Zoltán, Borbély Attila
Dátum:2012
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cardiologia Hungarica. - 42 (2012), p. A25. -
További szerzők:Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Sahar, Pahlavan Tóth Attila (kardiológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM071016
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:A mieloperoxidáz okozta kontraktilis funkciózavar kivédhető izolált humán szívizomsejtekben / Kalász Judit, Balogh Ágnes, Pásztorné Tóth Enikő, Fagyas Miklós, Édes István, Tóth Attila, Papp Zoltán, Borbély Attila
Dátum:2011
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cardiologia Hungarica. - 42 (2011), p. F32. -
További szerzők:Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Tóth Attila (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM071017
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Reversible myeloperoxidase-induced contractile dysfunction in isolated human cardiomyocytes / J. Kalasz, A. Balogh, E. T. Pasztor, M. Fagyas, A. Toth, I. Edes, Z. Papp, A. Borbely
Dátum:2011
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:European Journal of Heart Failure. - Suppl. 10 (2011), p. 197. -
További szerzők:Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Tóth Attila (kardiológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM057836
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Myeloperoxidase impairs the contractile function in isolated human cardiomyocytes / Judit Kalász, Enikő Pásztorné Tóth, Miklós Fagyas, Ágnes Balogh, Attila Tóth, Viktória Csató, István Édes, Zoltán Papp, Attila Borbély
Dátum:2015
Megjegyzések:Purpose: We set out to characterize the mechanical effects of myeloperoxidase (MPO) in isolated left ventricular human cardiomyocytes. Oxidative myofilament protein modifications (sulfhydryl (SH) group oxidation and carbonylation) induced by the peroxidase and chlorinating activities of MPO were additionally identified. The specificity of the MPOevoked functional alterations was tested with an MPO inhibitor (MPO-I) and the antioxidant amino acid Met.Results: The combined application of MPO and its substrate, hydrogen peroxide (H2O2),largely reduced the active force (Factive), increased the passive force (Fpassive) and decreasedthe Ca2+ sensitivity of force production (pCa50) in permeabilized cardiomyocytes. H2O2 alonehad significantly smaller effects on Factive and Fpassive and did not alter pCa50. The MPO-I blocked both the peroxidase and chlorinating activities, while Met selectively inhibited the chlorinating activity of MPO. All of the MPO-induced functional effects could be prevented by the MPO-I and Met. Both H2O2 alone and MPO+H2O2 reduced the SH content of actin and increased the carbonylation of actin and myosin-binding protein C to the same extent. Neither the SH-oxidation nor the carbonylation of the giant sarcomeric protein titin was affected by these treatments. Conclusions: MPO activation induces a cardiomyocyte dysfunction by affecting Ca2+-regulated active and Ca2+-independent passive force production and myofilament Ca2+ sensitivity, independently of protein SH oxidation and carbonylation. The MPO-induced deleterious functional alterations can be prevented by the MPO-I and Met. Inhibition of MPO may be a promising therapeutic target to limit myocardial contractile dysfunction during inflammation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
kontraktilis funkció
Megjelenés:Free Radical Biology & Medicine. - 84 (2015), p. 116-127. -
További szerzők:Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Csató Viktória (1986-) (molekuláris biológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Pályázati támogatás:PD 108614
OTKA
K 109083
OTKA
4.2.4. A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Kardiológia Kutatócsoport
FP7-Health-2010
Egyéb
MEDIA-261409
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM054413
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Single acute stress-induced progesterone and ovariectomy alter cardiomyocyte contractile function in female rats / Judit Kalász, Enikő Pásztor Tóth, Beáta Bódi, Miklós Fagyas, Attila Tóth, Bhattoa Harjit Pal, Sándor G. Vári, Marta Balog, Senka Blažetić, Marija Heffer, Zoltán Papp, Attila Borbély
Dátum:2014
ISSN:0353-9504
Megjegyzések:AIM:To assess how ovarian-derived sex hormones (in particular progesterone) modify the effects of single acute stress on the mechanical and biochemical properties of left ventricular cardiomyocytes in the rat.METHODS:Non-ovariectomized (control, n=8) and ovariectomized (OVX, n=8) female rats were kept under normal conditions or were exposed to stress (control-S, n=8 and OVX-S, n=8). Serum progesterone levels were measured using a chemiluminescent immunoassay. Left ventricular myocardial samples were used for isometric force measurements and protein analysis. Ca(2+)-dependent active force (Factive), Ca(2+)-independent passive force (Fpassive), and Ca(2+)-sensitivity of force production were determined in single, mechanically isolated, permeabilized cardiomyocytes. Stress- and ovariectomy-induced alterations in myofilament proteins (myosin-binding protein C [MyBP-C], troponin I [TnI], and titin) were analyzed by sodium dodecyl sulfate gel electrophoresis using protein and phosphoprotein stainings.RESULTS:Serum progesterone levels were significantly increased in stressed rats (control-S, 35.6?4.8 ng/mL and OVX-S, 21.9?4.0 ng/mL) compared to control (10?2.9 ng/mL) and OVX (2.8?0.5 ng/mL) groups. Factive was higher in the OVX groups (OVX, 25.9?3.4 kN/m(2) and OVX-S, 26.3?3.0 kN/m(2)) than in control groups (control, 16.4?1.2 kN/m(2) and control-S, 14.4?0.9 kN/m(2)). Regarding the potential molecular mechanisms, Factive correlated with MyBP-C phosphorylation, while myofilament Ca(2+)-sensitivity inversely correlated with serum progesterone levels when the mean values were plotted for all animal groups. Fpassive was unaffected by any treatment.CONCLUSION:Stress increases ovary-independent synthesis and release of progesterone, which may regulate Ca(2+)-sensitivity of force production in left ventricular cardiomyocytes. Stress and female hormones differently alter Ca(2+)-dependent cardiomyocyte contractile force production, which may have pathophysiological importance during stress conditions affecting postmenopausal women.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
stress, progesteron, cardiomyocytes
Megjelenés:Croatian Medical Journal. - 55 : 3 (2014), p. 239-249. -
További szerzők:Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Bódi Beáta (1989-) (molekuláris biológus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Tóth Attila (1971-) (biológus) Bhattoa Harjit Pal (1973-) (laboratóriumi szakorvos) Vári Sándor G. Balog Márta Blažetić, Senka Heffer, Marija Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM068537
Első szerző:Kovács Árpád (kardiológus)
Cím:Myosin heavy chain and cardiac troponin T damage is associated with impaired myofibrillar ATPase activity contributing to sarcomeric dysfunction in Ca2+-paradox rat hearts / Árpád Kovács, Judit Kalász, Enikő T. Pásztor, Attila Tóth, Zoltán Papp, Naranjan S. Dhalla, Judit Barta
Dátum:2017
ISSN:0300-8177
Megjegyzések:This study aimed to explore the potential contribution of myofibrils to contractile dysfunction in Ca2+-paradox hearts. Isolated rat hearts were perfused with Krebs?Henseleit solution (Control), followed by Ca2+-depletion, and then Ca2+-repletion after Ca2+-depletion (Ca2+-paradox) by Langendorff method. During heart perfusion left ventricular developed pressure (LVDP), end-diastolic pressure (LVEDP), rate of pressure development (+?dP/dt), and pressure decay (-dP/dt) were registered. Control LVDP (127.4???6.1 mmHg) was reduced during Ca2+-depletion (9.8???1.3 mmHg) and Ca2+-paradox (12.9???1.3 mmHg) with similar decline in +dP/dt and ?dP/dt. LVEDP was increased in both Ca2+-depletion and Ca2+-paradox. Compared to Control, myofibrillar Ca2+-stimulated ATPase activity was decreased in the Ca2+-depletion group (12.08???0.57 vs. 8.13???0.19 ?mol Pi/mg protein/h), besides unvarying Mg2+ ATPase activity, while upon Ca2+-paradox myofibrillar Ca2+-stimulated ATPase activity was decreased (12.08???0.57 vs. 8.40???0.22 ?mol Pi/mg protein/h), but Mg2+ ATPase activity was increased (3.20???0.25 vs. 7.21???0.36 ?mol Pi/mg protein/h). In force measurements of isolated cardiomyocytes at saturating [Ca2+], Ca2+-depleted cells had lower rate constant of force redevelopment (ktr,max, 3.85???0.21) and unchanged active tension, while those in Ca2+-paradox produced lower active tension (12.12???3.19 kN/m2) and ktr,max (3.21???23) than cells of Control group (25.07???3.51 and 4.61???22 kN/m2, respectively). In biochemical assays, ?-myosin heavy chain and cardiac troponin T presented progressive degradation during Ca2+-depletion and Ca2+-paradox. Our results suggest that contractile impairment in Ca2+-paradox partially resides in deranged sarcomeric function and compromised myofibrillar ATPase activity as a result of myofilament protein degradation, such as ?-myosin heavy chain and cardiac troponin T. Impaired relaxation seen in Ca2+-paradoxical hearts is apparently not related to titin, rather explained by the altered myofibrillar ATPase activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Calcium paradox
Myofibrillar ATPase activity
Isolated cardiomyocytes
Myofilament protein degradation
Megjelenés:Molecular and Cellular Biochemistry 403 : 1-2 (2017), p. 57-68. -
További szerzők:Kalász Judit (1986-) (molekuláris biológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Dhalla, Naranjan S. Barta Judit (1975-) (kardiológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00043
GINOP
K116940
OTKA
K109083
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.