CCL

Összesen 9 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM073127
035-os BibID:(WoS)000439402200002 (Scopus)85043977696
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Fuzziness in Protein Interactions : a Historical Perspective / Fuxreiter Monika
Dátum:2018
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 430 : 16 (2018), p. 2278-2287. -
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM031403
035-os BibID:(Scopus)2142757231 (WoS)000221305200013 (PMID)15111064
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Preformed structural elements feature in partner recognition by intrinsically unstructured proteins / Monika Fuxreiter, István Simon, Peter Friedrich, Peter Tompa
Dátum:2004
Megjegyzések:Intrinsically unstructured proteins (IUPs) are devoid of extensive structural order but often display signs of local and limited residual structure. To explain their effective functioning, we reasoned that such residual structure can be crucial in their interactions with their structured partner(s) in a way that preformed structural elements presage their final conformational state. To check this assumption, a database of 24 IUPs with known 3D structures in the bound state has been assembled and the distribution of secondary structure elements and backbone torsion angles have been analysed. The high proportion of residues in coil conformation and with phi, psi angles in the disallowed regions of the Ramachandran map compared to the reference set of globular proteins shows that IUPs are not fully ordered even in their bound form. To probe the effect of partner proteins on IUP folding, inherent conformational preferences of IUP sequences have been assessed by secondary structure predictions using the GOR, ALB and PROF algorithms. The accuracy of predicting secondary structure elements of IUPs is similar to that of their partner proteins and is significantly higher than the corresponding values for random sequences. We propose that strong conformational preferences mark regions in IUPs (mostly helices), which correspond to their final structural state, while regions with weak conformational preferences represent flexible linkers between them. In our interpretation, preformed elements could serve as initial contact points, the binding of which facilitates the reeling of the flexible regions onto the template. This finding implies that IUPs draw a functional advantage from preformed structural elements, as they enable their facile, kinetically and energetically less demanding, interaction with their physiological partner.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of molecular biology. - 338 : 5 (2004), p. 1015-1026. -
További szerzők:Simon István Friedrich Péter Tompa Péter
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM031398
035-os BibID:(Scopus)0036431531 (WoS)000179308500004 (PMID)12417196
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Role of base flipping in specific recognition of damaged DNA by repair enzymes / Monika Fuxreiter, Ning Luo, Pál Jedlovszky, István Simon, Roman Osman
Dátum:2002
Megjegyzések:DNA repair enzymes induce base flipping in the process of damage recognition. Endonuclease V initiates the repair of cis, syn thymine dimers (TD) produced in DNA by UV radiation. The enzyme is known to flip the base opposite the damage into a non-specific binding pocket inside the protein. Uracil DNA glycosylase removes a uracil base from G.U mismatches in DNA by initially flipping it into a highly specific pocket in the enzyme. The contribution of base flipping to specific recognition has been studied by molecular dynamics simulations on the closed and open states of undamaged and damaged models of DNA. Analysis of the distributions of bending and opening angles indicates that enhanced base flipping originates in increased flexibility of the damaged DNA and the lowering of the energy difference between the closed and open states. The increased flexibility of the damaged DNA gives rise to a DNA more susceptible to distortions induced by the enzyme, which lowers the barrier for base flipping. The free energy profile of the base-flipping process was constructed using a potential of mean force representation. The barrier for TD-containing DNA is 2.5 kcal mol(-1) lower than that in the undamaged DNA, while the barrier for uracil flipping is 11.6 kcal mol(-1) lower than the barrier for flipping a cytosine base in the undamaged DNA. The final barriers for base flipping are approximately 10 kcal mol(-1), making the rate of base flipping similar to the rate of linear scanning of proteins on DNA. These results suggest that damage recognition based on lowering the barrier for base flipping can provide a general mechanism for other DNA-repair enzymes.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of molecular biology. - 323 : 5 (2002), p. 823-834. -
További szerzők:Luo, Ning Jedlovszky Pál Simon István Osman, Roman
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM096180
035-os BibID:(WoS)000709464800005 (Scopus)85107471683
Első szerző:Hardenberg, Maarten
Cím:Observation of an α-synuclein liquid droplet state and its maturation into Lewy body-like assemblies / Maarten C. Hardenberg, Tessa Sinnige, Sam Casford, Samuel T. Dada, Chetan Poudel, Elizabeth A. Robinson, Monika Fuxreiter, Clemens F. Kaminksi, Gabriele S. Kaminski-Schierle, Ellen A. A. Nollen, Christopher M. Dobson, Michele Vendruscolo
Dátum:2021
ISSN:1674-2788 1759-4685
Megjegyzések:Misfolded α-synuclein is a major component of Lewy bodies, which are a hallmark of Parkinson's disease (PD). A large body of evidence shows that α-synuclein can aggregate into amyloid fibrils, but the relationship between α-synuclein self-assembly and Lewy body formation remains unclear. Here, we show, both in vitro and in a Caenorhabditis elegans model of PD, that α-synuclein undergoes liquid?liquid phase separation by forming a liquid droplet state, which converts into an amyloid-rich hydrogel with Lewy-body-like properties. This maturation process towards the amyloid state is delayed in the presence of model synaptic vesicles in vitro. Taken together, these results suggest that the formation of Lewy bodies may be linked to the arrested maturation of α-synuclein condensates in the presence of lipids and other cellular components.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Parkinson's disease
liquid?liquid phase separation
α-synuclein
Megjelenés:Journal of Molecular Cell Biology. - 13 : 4 (2021), p. 282-294. -
További szerzők:Sinnige, Tessa Casford, Sam Dada, Samuel T. Poudel, Chetan Robinson, Elizabeth A. Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Kaminksi, Clemens F. Kaminski-Schierle, Gabriele S. Nollen, Ellen A. A. Dobson, Christopher M. Vendruscolo, Michele
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM088307
035-os BibID:(WoS)000532698400027 (Scopus)85081971258
Első szerző:Miskei Márton (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Sequence-Based Prediction of Fuzzy Protein Interactions / Miskei Marton, Attila Horvath, Michele Vendruscolo, Monika Fuxreiter
Dátum:2020
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Matematikai és természettudományok - Kémiai tudományok
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 432 : 7 (2020), p. 2289-2303. -
További szerzők:Horváth Attila (1988-) (programtervező informatikus) Vendruscolo, Michele Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:MTA-DE Lendület
MTA
Fehérjedinamikai Kutatócsoport
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM031395
035-os BibID:(Scopus)70349229163 (WoS)000271341400011 (PMID)19682999
Első szerző:Pingoud, Vera
Cím:On the divalent metal ion dependence of DNA cleavage by restriction endonucleases of the EcoRI family / Vera Pingoud, Wolfgang Wende, Peter Friedhoff, Monika Reuter, Jürgen Alves, Albert Jeltsch, Letif Mones, Monika Fuxreiter, Alfred Pingoud
Dátum:2009
Megjegyzések:Restriction endonucleases of the PD...D/EXK family need Mg(2+) for DNA cleavage. Whereas Mg(2+) (or Mn(2+)) promotes catalysis, Ca(2+) (without Mg(2+)) only supports DNA binding. The role of Mg(2+) in DNA cleavage by restriction endonucleases has elicited many hypotheses, differing mainly in the number of Mg(2+) involved in catalysis. To address this problem, we measured the Mg(2+) and Mn(2+) concentration dependence of DNA cleavage by BamHI, BglII, Cfr10I, EcoRI, EcoRII (catalytic domain), MboI, NgoMIV, PspGI, and SsoII, which were reported in co-crystal structure analyses to bind one (BglII and EcoRI) or two (BamHI and NgoMIV) Me(2+) per active site. DNA cleavage experiments were carried out at various Mg(2+) and Mn(2+) concentrations at constant ionic strength. All enzymes show a qualitatively similar Mg(2+) and Mn(2+) concentration dependence. In general, the Mg(2+) concentration optimum (between approximately 1 and 10 mM) is higher than the Mn(2+) concentration optimum (between approximately 0.1 and 1 mM). At still higher Mg(2+) or Mn(2+) concentrations, the activities of all enzymes tested are reduced but can be reactivated by Ca(2+). Based on these results, we propose that one Mg(2+) or Mn(2+) is critical for restriction enzyme activation, and binding of a second Me(2+) plays a role in modulating the activity. Steady-state kinetics carried out with EcoRI and BamHI suggest that binding of a second Mg(2+) or Mn(2+) mainly leads to an increase in K(m), such that the inhibitory effect of excess Mg(2+) or Mn(2+) can be overcome by increasing the substrate concentration. Our conclusions are supported by molecular dynamics simulations and are consistent with the structural observations of both one and two Me(2+) binding to these enzymes.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Journal of molecular biology. - 393 : 1 (2009), p. 140-160. -
További szerzők:Wende, Wolfgang Friedhoff, Peter Reuter Mónika Alves, Jürgen Jeltsch, Albert Mones, Letif Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Pingoud, Alfred
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM076977
035-os BibID:(WoS)000465365100012 (Scopus)85063113813
Első szerző:Sharma, Rashmi (PhD. hallgató)
Cím:Specific and fuzzy interactions cooperate in modulating protein half-life / Rashmi Sharma, Máté Demény, Viktor Ambrus, Sándor Balázs Király, Tibor Kurtán, Pietro Gatti-Lafranconi, Monika Fuxreiter
Dátum:2019
ISSN:0022-2836
Megjegyzések:Protein degradation is critical for maintaining cellular homeostasis. The 20S proteasome is selective for unfolded, extended polypeptide chains without ubiquitin tags. Sequestration of such segments by protein partners, however, may provide a regulatory mechanism. Here we used the AP-1 complex to study how c-Fos turnover is controlled by interactions with c-Jun. We show that heterodimerization with c-Jun increases c-Fos half-life. Mutations affecting specific contact sites (L165V, L172V) or charge separation (E175D, E189D, K190R) with c-Jun both modulate c-Fos turnover, proportionally to their impact on binding affinity. The fuzzy tail beyond the structured b-HLH/ZIP domain (~165 residues) also contributes to the stabilization of the AP-1 complex, removal of which decreases c-Fos half-life. Thus, protein turnover by 20S proteasome is fine-tuned by both specific and fuzzy interactions, consistently with the previously proposed 'nanny' model.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
protein degradation
20S proteasome
AP-1 complex
fuzzy complex
nanny model
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 431 : 8 (2019), p. 1700-1707. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Király Sándor Balázs (1991-) (vegyész) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Gatti-Lafranconi, Pietro Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NKFI K120181
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM096175
035-os BibID:(cikkazonosító)167201 (WoS)000784281000007 (Scopus)85114105226
Első szerző:Vendruscolo, Michele
Cím:Sequence determinants of the aggregation of proteins within condensates generated by liquid-liquid phase separation / Michele Vendruscolo, Monika Fuxreiter
Dátum:2022
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 434 : 1 (2022), p. 1-12. -
További szerzők:Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
MTA-DE 11015
MTA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM088308
035-os BibID:(WoS)000512220300015 (Scopus)85076499057
Első szerző:Zsólyomi Fruzsina
Cím:Patterns of Dynamics Comprise a Conserved Evolutionary Trait / F. Zsolyomi, V. Ambrus, M. Fuxreiter
Dátum:2020
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Matematikai és természettudományok - Kémiai tudományok
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 432 : 2 (2020), p. 497-507. -
További szerzők:Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:MTA-DE Lendület
MTA
Fehérjedinamikai Kutatócsoport
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.