CCL

Összesen 15 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM073128
035-os BibID:(Scopus)85044529679 (WOS)000432515200002
Első szerző:Boeynaems, Steven
Cím:Protein Phase Separation : a New Phase in Cell Biology / Steven Boeynaems, Simon Alberti, Nicolas L. Fawzi, Tanja Mittag, Magdalini Polymenidou, Frederic Rousseau, Joost Schymkowitz, James Shorter, Benjamin Wolozin, Ludo Van Den Bosch, Peter Tompa, Monika Fuxreiter
Dátum:2018
ISSN:0962-8924
Megjegyzések:Cellular compartments and organelles organize biological matter. Most well-known organelles are separated by a membrane boundary from their surrounding milieu. There are also many so-called membraneless organelles and recent studies suggest that these organelles, which are supramolecular assemblies of proteins and RNA molecules, form via protein phase separation. Recent discoveries have shed light on the molecular properties, formation, regulation, and function of membraneless organelles. A combination of techniques from cell biology, biophysics, physical chemistry, structural biology, and bioinformatics are starting to help establish the molecular principles of an emerging field, thus paving the way for exciting discoveries, including novel therapeutic approaches for the treatment of age-related disorders.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Trends In Cell Biology. - 28 : 6 (2018), p. 420-435. -
További szerzők:Alberti, Simon Fawzi, Nicolas L. Mittag, Tanja Polymenidou, Magda Rousseau, Frederic Schymkowitz, Joost Shorter, James Wolozin, Benjamin Bosch, Ludo Van Den Tompa Péter Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM055232
035-os BibID:Article ID: e24157
Első szerző:Dunker, A. Keith
Cím:What's in a name? : Why these proteins are intrinsically disordered / A. Keith Dunker, M. Madan Babu, Elisar Barbar, Martin Blackledge, Sarah E. Bondos, Zsuzsanna Dosztányi, H. Jane Dyson, Julie Forman-Kay, Monika Fuxreiter, Jörg Gsponer, Kyou-Hoon Han, David T. Jones, Sonia Longhi, Steven J. Metallo, Ken Nishikawa, Ruth Nussinov, Zoran Obradovic, Rohit V. Pappu, Burkhard Rost, Philipp Selenko, Vinod Subramaniam, Joel L. Sussman, Peter Tompa, Vladimir N. Uversky
Dátum:2013
ISSN:2169-0693 2169-0707
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
Megjelenés:Intrinsically Disordered Proteins. - 1 : 1 (2013), [5] p. -
További szerzők:Babu, M. Madan Barbar, Elisar Blackledge, Martin Bondos, Sarah E. Dosztányi Zsuzsanna Dyson, H. Jane Forman-Kay, Julie Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Gsponer, Joerg Han, Kyou-Hoon Jones, David T. W. Longhi, Sonia Metallo, Steven J. Nishikawa, Ken Nussinov, Ruth Obradovic, Zoran Pappu, Rohit V. Rost, Burkhard Selenko, Philipp Subramaniam, Vinod Sussman, Joel L. Tompa Péter Uversky, Vladimir N.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM054884
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Fuzzy complexes : a more stochastic view of protein function / Monika Fuxreiter, Peter Tompa
Dátum:2012
ISBN:978-1-4614-0658-7
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Megjelenés:Fuzziness : structural disorder in protein complexes / ed. by Monika Fuxreiter, Peter Tompa. - p. 1-14. -
További szerzők:Tompa Péter
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM031425
035-os BibID:WOS:000263006000002
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Fuzzy interactome : the limitations of models in molecular biology / Monika Fuxreiter, Peter Tompa
Dátum:2009
ISSN:0968-0004
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok levél
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Trends in biochemical sciences. - 34 : 1 (2009), p. 3. -
További szerzők:Tompa Péter
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM031418
035-os BibID:WOS:000260955900008
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Malleable machines take shape in eukaryotic transcriptional regulation / Monika Fuxreiter, Peter Tompa, István Simon, Vladimir N. Uversky, Jeffrey C. Hansen, Francisco J. Asturias
Dátum:2008
ISSN:1552-4450
Megjegyzések:Transcriptional control requires the spatially and temporally coordinated action of many macromolecular complexes. Chromosomal proteins, transcription factors, co-activators and components of the general transcription machinery, including RNA polymerases, often use structurally or stoichiometrically ill-defined regions for interactions that convey regulatory information in processes ranging from chromatin remodeling to mRNA processing. Determining the functional significance of intrinsically disordered protein regions and developing conceptual models of their action will help to illuminate their key role in transcription regulation. Complexes comprising disordered regions often display short recognition elements embedded in flexible and sequentially variable environments that can lead to structural and functional malleability. This provides versatility to recognize multiple targets having different structures, facilitate conformational rearrangements and physically communicate with many partners in response to environmental changes. All these features expand the capacities of ordered complexes and give rise to efficient regulatory mechanisms.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Nature Chemical Biology. - 4 : 12 (2008), p. 728-737. -
További szerzők:Tompa Péter Simon István Uversky, Vladimir N. Hansen, Jeffrey C. Asturias, Francisco J.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM031409
035-os BibID:WOS:000246293000005
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Local structural disorder imparts plasticity on linear motifs / Monika Fuxreiter, Peter Tompa, István Simon
Dátum:2007
ISSN:1367-4803
Megjegyzések:Motivation: The dynamic nature of protein interaction networks requires fast and transient molecular switches. The underlying recognition motifs (linear motifs, LMs) are usually short and evolutionarily variable segments, which in several cases, such as phosphorylation sites or SH3-binding regions, fall into locally disordered regions. We probed the generality of this phenomenon by predicting the intrinsic disorder of all LM-containing proteins enlisted in the Eukaryotic Linear Motif (ELM) database. Results: We demonstrated that LMs in average are embedded in locally unstructured regions, while their amino acid composition and charge/hydropathy properties exhibit a mixture characteristic of folded and disordered proteins. Overall, LMs are constructed by grafting a few specificity-determining residues favoring structural order on a highly flexible carrier region. These results establish a connection between LMs and molecular recognition elements of intrinsically unstructured proteins (IUPs), which realize a non-conventional mode of partner binding mostly in regulatory functions.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Bioinformatics. - 23 : 8 (2007), p. 950-956. -
További szerzők:Tompa Péter Simon István
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM031403
035-os BibID:PMID:15111064 WOS:000221305200013
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Preformed structural elements feature in partner recognition by intrinsically unstructured proteins / Monika Fuxreiter, István Simon, Peter Friedrich, Peter Tompa
Dátum:2004
Megjegyzések:Intrinsically unstructured proteins (IUPs) are devoid of extensive structural order but often display signs of local and limited residual structure. To explain their effective functioning, we reasoned that such residual structure can be crucial in their interactions with their structured partner(s) in a way that preformed structural elements presage their final conformational state. To check this assumption, a database of 24 IUPs with known 3D structures in the bound state has been assembled and the distribution of secondary structure elements and backbone torsion angles have been analysed. The high proportion of residues in coil conformation and with phi, psi angles in the disallowed regions of the Ramachandran map compared to the reference set of globular proteins shows that IUPs are not fully ordered even in their bound form. To probe the effect of partner proteins on IUP folding, inherent conformational preferences of IUP sequences have been assessed by secondary structure predictions using the GOR, ALB and PROF algorithms. The accuracy of predicting secondary structure elements of IUPs is similar to that of their partner proteins and is significantly higher than the corresponding values for random sequences. We propose that strong conformational preferences mark regions in IUPs (mostly helices), which correspond to their final structural state, while regions with weak conformational preferences represent flexible linkers between them. In our interpretation, preformed elements could serve as initial contact points, the binding of which facilitates the reeling of the flexible regions onto the template. This finding implies that IUPs draw a functional advantage from preformed structural elements, as they enable their facile, kinetically and energetically less demanding, interaction with their physiological partner.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of molecular biology. - 338 : 5 (2004), p. 1015-1026. -
További szerzők:Simon István Friedrich Péter Tompa Péter
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM054071
Első szerző:Lee, Robin van der
Cím:Classification of intrinsically disordered regions and proteins / Robin van der Lee, Marija Buljan, Benjamin Lang, Robert J. Weatheritt, Gary W. Daughdrill, A. Keith Dunker, Monika Fuxreiter, Julian Gough, Joerg Gsponer, David T. Jones, Philip M. Kim, Richard W. Kriwacki, Christopher J. Oldfield, Rohit V. Pappu, Peter Tompa, Vladimir N. Uversky, Peter E. Wright, M. Madan Babu
Dátum:2014
ISSN:0009-2665
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chemical Reviews. - 114 : 13 (2014), p. 6589-6631. -
További szerzők:Buljan, Marija Lang, Benjamin Weatheritt, Robert J. Daughdrill, Gary W. Dunker, A. Keith Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Gough, Julian Gsponer, Joerg Jones, David T. W. Kim, Philip M. Kriwacki, Richard W. Oldfield, Christopher J. Pappu, Rohit V. Tompa Péter Uversky, Vladimir N. Wright, Peter E. Babu, M. Madan
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM031405
035-os BibID:WOS:000239103800017 PMID:16761278
Első szerző:Solt Iván
Cím:Phosphorylation-induced transient intrinsic structure in the kinase-inducible domain of CREB facilitates its recognition by the KIX domain of CBP / Iván Solt, Csaba Magyar, István Simon, Peter Tompa, Monika Fuxreiter
Dátum:2006
ISSN:0887-3585
Megjegyzések:Phosphorylation at Ser-133 of the kinase inducible domain of CREB (KID) triggers its binding to the KIX domain of CBP via a concomitant coil-to-helix transition. The exact role of this key event is still puzzling: it does not switch between disordered and ordered states, nor its direct interactions fully account for selectivity. Hence, we reasoned that phosphorylation may shift the conformational preferences of KID towards a binding-competent state. To this end we investigated the intrinsic structural properties of the unbound KID in phosphorylated and unphosphorylated forms by simulated annealing and molecular dynamics simulations. Although helical populations show subtle differences, phosphorylation reduces the flexibility of the turn segment connecting the two helices in the complexed structure and induces a transient structural element that corresponds to its bound conformation. It is stabilized by the pSer-133-Arg-131 interaction, which is absent from the unphosphorylated KID. Diminishing this coupling decreases the 3.1 kcal/mol contribution of pSer-133 to the binding free energy (Delta G(bind)) of the phosphorylated KID to KIX by 1.1 kcal/mol, as computed in reference to Ser-133. In a binding competent form of the S133E KID mutant, the contribution of Glu-133 to Delta G(bind) is by 1.5 kcal/mol smaller than that of pSer, suggesting that altered structural properties due to pSer -> Glu replacement impair the binding affinity. Thus, we propose that phoshorylation contributes to selectivity not merely by the direct interactions of the phosphate group with KIX, but also by promoting the formation of a transient structural element in the highly conserved turn segment.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Proteins. - 64 : 3 (2006), p. 749-757. -
További szerzők:Magyar Csaba Simon István Tompa Péter Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM072628
Első szerző:Sormanni, Pietro
Cím:Simultaneous quantification of protein order and disorder / Pietro Sormanni, Damiano Piovesan, Gabriella T. Heller, Massimiliano Bonomi, Predrag Kukic, Carlo Camilloni, Monika Fuxreiter, Zsuzsanna Dosztanyi, Rohit V. Pappu, M. Madan Babu, Sonia Longhi, Peter Tompa, A. Keith Dunker, Vladimir N. Uversky, Silvio C. E. Tosatto, Michele Vendruscolo
Dátum:2017
ISSN:1552-4450
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Nature Chemical Biology 13 : 4 (2017), p. 339-342. -
További szerzők:Piovesan, Damiano Heller, Gabriella T. Bonomi, Massimiliano Kukic, Predrag Camilloni, Carlo Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Dosztányi Zsuzsanna Pappu, Rohit V. Babu, M. Madan Longhi, Sonia Tompa Péter Dunker, A. Keith Uversky, Vladimir N. Tosatto, Silvio C. E. Vendruscolo, Michele
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM054875
Első szerző:Tompa Péter
Cím:Residual structure and binding functions of intrinsically disordered proteins / Peter Tompa, Monika Fuxreiter
Dátum:2008
Megjegyzések:Intrinsic structural disorder is a widespread phenomenon in eukaryotic proteomes. Proteins devoid of a well-defined three-dimensional structure carry out important functions most often related to signal transduction and transcription regulation. In terms of the underlying molecular mechanisms, the action of intrinsically disordered proteins (IDPs) or intrinsically disordered regions (IDR) of proteins either stems directly from the disordered structural state (entropic chain functions) or is realized via molecular recognition that leads to transient or permanent interactions with the partner molecule(s). The highly specific, fast, yet low-affinity binding by disordered proteins however, raises serious kinetic and thermodynamic issues, which need to be addressed to understand the function of IDPs in full detail. The effectivity in IDP recognition can be rationalized by the involvement of transient structural elements at the secondary and/or tertiary structural level. This model suggests that many IDPs are not fully disordered and exploit structural pre-organisation for partner binding. In this review the seven distinct functional modes of IDPs are surveyed, and are linked with experimental evidence for pre-formed structure of functional relevance. This treatise allows to interpret such structural and functional data in terms of various binding-related concepts, such as primary contact sites, molecular recognition elements, and pre-formed structural elements. The unifying model of "facile binding" is proposed to elucidate how IDPs combine extreme flexibility and limited structural order for fulfilling effective binding functions.
ISBN:1-60456-107-4
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok könyvfejezet
Megjelenés:Unfolded proteins : from Denatured to Intrinsically Disordered / ed. Trevor P. Creamer. - p. 213-235. -
További szerzők:Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM031424
035-os BibID:WOS:000264694500008 PMID:19260013
Első szerző:Tompa Péter
Cím:Close encounters of the third kind: disordered domains and the interactions of proteins / Peter Tompa, Monika Fuxreiter, Christopher J. Oldfield, Istvan Simon, A. Keith Dunker, Vladimir N. Uversky
Dátum:2009
ISSN:0265-9247
Megjegyzések:Protein-protein interactions are thought to be mediated by domains, which areautonomous folding units of proteins. Recently, a second type of interaction hasbeen suggested, mediated by short segments termed linear motifs, which arerelated to recognition elements of intrinsically disordered regions. Here, wepropose a third kind of protein-protein recognition mechanism, mediated bydisordered regions longer than 20-30 residues. Bioinformatics predictions andwell-characterized examples, such as the kinase-inhibitory domain of Cdkinhibitors and the Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP)-homology domain 2 ofactin-binding proteins, show that these disordered regions conform to thedefinition of domains rather than motifs, i.e., they represent functional,evolutionary, and structural units. Their functions are distinct from those ofshort motifs and ordered domains, and establish a third kind of interactionprinciple. With these points, we argue that these long disordered regions shouldbe recognized as a distinct class of biologically functional protein domains.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Bioessays. - 31 : 3 (2009), p. 328-335. -
További szerzők:Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Oldfield, Christopher J. Simon István Dunker, A. Keith Uversky, Vladimir N.
Pályázati támogatás:K60694
OTKA
NK71582
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.