Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM102212
035-os BibID:	(cikkazonosító)115023 (WoS)000793623600002 (Scopus)85127510848
Első szerző:	Csóti Ágota (biológus)
Cím:	sVmKTx, a transcriptome analysis-based synthetic peptide analogue of Vm24, inhibits Kv1.3 channels of human T cells with improved selectivity / Csoti Agota, del Carmen Nájera Meza Rosby, Bogár Ferenc, Tajti Gabor, Szanto Tibor G., Varga Zoltan, Gurrola Georgina B., Tóth Gábor K., Possani Lourival D., Panyi Gyorgy
Dátum:	2022
ISSN:	0006-2952
Megjegyzések:	Kv1.3 K+ channels play a central role in the regulation of T cell activation and Ca2+ signaling under physiological and pathophysiological conditions. Peptide toxins targeting Kv1.3 have a significant therapeutic potential in the treatment of autoimmune diseases; thus, the discovery of new toxins is highly motivated. Based on the transcriptome analysis of the venom gland of V. mexicanus smithi a novel synthetic peptide, sVmKTx was generated, containing 36 amino acid residues. sVmKTx shows high sequence similarity to Vm24, a previously characterized peptide from the same species, but contains a Glu at position 32 as opposed to Lys32 in Vm24. Vm24 inhibits Kv1.3 with high affinity (Kd = 2.9 pM). However, it has limited selectivity (~1,500-fold) for Kv1.3 over hKv1.2, hKCa3.1, and mKv1.1. sVmKTx displays reduced Kv1.3 affinity (Kd = 770 pM) but increased selectivity for Kv1.3 over hKv1.2 (~9,000-fold) as compared to Vm24, other channels tested in the panel (hKCa3.1, hKv1.1, hKv1.4, hKv1.5, rKv2.1, hKv11.1, hKCa1.1, hNav1.5) were practically insensitive to the toxin at 2.5 ?M. Molecular dynamics simulations showed that introduction of a Glu instead of Lys at position 32 led to a decreased structural fluctuation of the N-terminal segment of sVmKTx, which may explain its increased selectivity for Kv1.3. sVmKTx at 100 nM concentration decreased the expression level of the Ca2+ -dependent T cell activation marker, CD40 ligand. The high affinity block of Kv1.3 and increased selectivity over the natural peptide makes sVmKTx a potential candidate for Kv1.3 blockade-mediated treatment of autoimmune diseases.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Kv1.3 Toxin-channel interaction T-cell activation Patch-clamp Ion channel selectivity Scorpion toxin
Megjelenés:	Biochemical Pharmacology. - 199 (2022), p. 1-14. -
További szerzők:	del Carmen Nájera Meza, Rosby Bogár Ferenc Tajti Gábor (1988-) (gyógyszerész, biofizikus, sejtbiológus) Szántó Gábor Tibor (1980-) (vegyész) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Gurrola-Briones, Georgina Tóth Gábor K. Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	143071 OTKA K119417 OTKA K132906 OTKA EFOP-3.6.2-16-2017-00006 EFOP GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP PRONACE303045 from National Conseil of Science and Technology of Mexico Egyéb Ministry of Human Capacities, Hungary grant, TKP-2020 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM106124
035-os BibID:	(cikkazonosító)22023 (WoS)000969800000033 (Scopus)85144248767
Első szerző:	Fehér Ádám (orvos, biofizikus)
Cím:	Mapping the functional expression of auxiliary subunits of KCa1.1 in glioblastoma / Fehér Ádám, Pethő Zoltán, Szántó G. Tibor, Klekner Álmos, Tajti Gábor, Batta Gyula, Hortobágyi Tibor, Varga Zoltán, Albrecht Schwab, Panyi György
Dátum:	2022
ISSN:	2045-2322
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Scientific Reports. - 12 : 1 (2022), p. 1-14. -
További szerzők:	Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Szántó György Tibor (1952-) Klekner Álmos (1970-) (idegsebész) Tajti Gábor (1988-) (gyógyszerész, biofizikus, sejtbiológus) Batta Gyula (1979-) (biológus) Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Schwab, Albrecht Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM083937
035-os BibID:	(cikkazonosító)1568 (scopus)85079830907 (wos)000524908500019
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	Periodic Membrane Potential and Ca2+ Oscillations in T Cells Forming an Immune Synapse / Papp Ferenc, Hajdu Peter, Tajti Gabor, Toth Agnes, Nagy Eva, Fazekas Zsolt, Kovacs Sandor, Vámosi György, Varga Zoltan, Panyi Gyorgy
Dátum:	2020
ISSN:	1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 5 (2020), p. 1-19. -
További szerzők:	Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Tajti Gábor (1988-) (gyógyszerész, biofizikus, sejtbiológus) Tóth Ágnes (1983-) (biofizikus) Nagy Éva (1980-) (molekuláris biológus) Fazekas Zsolt (1971-) (biofizikus) Kovács Sándor (1978-) (matematika tanár) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM094330
Első szerző:	Varga Zoltán (biofizikus, szakfordító)
Cím:	The Kv1.3 K+ channel in the immune system and its "precision pharmacology" using peptide toxins / Varga Zoltan, Tajti Gabor, Panyi Gyorgy
Dátum:	2021
ISSN:	2676-8615 2676-8607
Megjegyzések:	Since the discovery of the Kv1.3 voltage-gated K+ channel in human T cells in 1984, ion channels are considered crucial elements of the signal transduction machinery in the immune system. Our knowledge about Kv1.3 and its inhibitors is outstanding, motivated by their potential application in autoimmune diseases mediated by Kv1.3 overexpressing efector memory T cells (e.g., Multiple Sclerosis). High afnity Kv1.3 inhibitors are either small organic molecules (e.g., Pap-1) or peptides isolated from venomous animals. To date, the highest afnity Kv1.3 inhibitors with the best Kv1.3 selectivity are the engineered analogues of the sea anemone peptide ShK (e.g., ShK-186), the engineered scorpion toxin HsTx1[R14A] and the natural scorpion toxin Vm24. These peptides inhibit Kv1.3 in picomolar concentrations and are several thousand-fold selective for Kv1.3 over other biologically critical ion channels. Despite the signifcant progress in the feld of Kv1.3 molecular pharmacology several progressive questions remain to be elucidated and discussed here. These include the conjugation of the peptides to carriers to increase the residency time of the peptides in the circulation (e.g., PEGylation and engineering the peptides into antibodies), use of rational drug design to create novel peptide inhibitors and understanding the potential of-target efects of Kv1.3 inhibition.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Kv1.3 Toxin Mutation Increase in selectivity Pharmacological tailoring
Megjelenés:	Biologia Futura. - 72 : 1 (2021), p. 75-83. -
További szerzők:	Tajti Gábor (1988-) (gyógyszerész, biofizikus, sejtbiológus) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00015 GINOP EFOP-3.6.2-16-2017-00006 EFOP K119417 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: