CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM061016
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Elongation factor-1A1 is a novel substrate of the protein phosphatase 1-TIMAP complex / Anita Boratkó, Margit Péter, Zsófia Thalwieser, Előd Kovács, Csilla Csortos
Dátum:2015
ISSN:1357-2725
Megjegyzések:TIMAP (TGF- inhibited membrane associated protein) is a protein phosphatase 1 (PP1) regulatory subunit highly abundant in endothelial cells and it is involved in the maintenance of pulmonary endothelial barrier function. It localizes mainly in the plasma membrane, but it is also present in the nuclei and cytoplasm. Direct interaction of TIMAP with the eukaryotic elongation factor 1 A1 (eEF1A1) is shown by pull-down, LC-MS/MS, Far-Western and immunoprecipitations. In connection with the so called moonlighting functions of the elongation factor, eEF1A is thought to establish protein-protein interactions through a transcription-dependent nuclear export motif, TD-NEM, and to aid nuclear export of TD-NEM containing proteins. We found that a TD-NEM-like motif of TIMAP has a critical role in its specific binding to eEF1A1. However, eEF1A1 is not or not exclusively responsible for the nuclear export of TIMAP. On the contrary, TIMAP seems to regulate membrane localization of eEF1A1 as the elongation factor co-localized with TIMAP in the plasma membrane fraction of control endothelial cells, but it has disappeared from the membrane in TIMAP depleted cells. It is demonstrated that membrane localization of eEF1A1 depends on the phosphorylation state of its Thr residue(s); and ROCK phosphorylated eEF1A1 is a novel substrate for TIMAP-PP1 underlining the complex regulatory role of TIMAP in the endothelium. The elongation factor seems to be involved in the regulation of endothelial cell attachment and spreading as silencing of eEF1A1 positively affected these processes which were monitored by transendothelial resistance measurements.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Endothelial cell
eEF1A1
Protein phosphatase 1
TIMAP
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry & Cell Biology 69 (2015), p. 105-113. -
További szerzők:Péter Margit (1987-) (Ph.D. hallgató) Thalwieser Zsófia (1993-) (biológus) Kovács Előd Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM117270
035-os BibID:(cikkazonosító)17360 (WoS)001131238000001 (Scopus)85180681816
Első szerző:Fonódi Márton (molekuláris biológus)
Cím:TIMAP, a Regulatory Subunit of Protein Phosphatase 1, Inhibits In Vitro Neuronal Differentiation / Fonódi Márton, Thalwieser Zsófia, Csortos Csilla, Boratkó Anita
Dátum:2023
ISSN:1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 24 : 24 (2023), p. 1-17. -
További szerzők:Thalwieser Zsófia (1993-) (biológus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM095937
Első szerző:Király Nikolett (molekuláris biológus, biokémikus)
Cím:Dephosphorylation of annexin A2 by protein phosphatase 1 regulates endothelial cell barrier / Nikolett Király, Zsófia Thalwieser, Márton Fonódi, Csilla Csortos, Anita Boratkó
Dátum:2021
ISSN:1521-6543 1521-6551
Megjegyzések:Annexin A2 (ANXA2) is a multifunctional protein expressed in nearly all human tissues and cell types, playing a role in various signaling pathways. It is subjected to phosphorylation, but no specific protein phosphatase has been identified in its posttranslational regulation yet. Using pull down assay followed by LC-MS/MS analysis we found that ANXA2 interacts with TIMAP (TGF-beta-inhibited membrane-associated protein) in pulmonary artery endothelial cells. TIMAP is highly expressed in endothelial cells, where it acts as a regulatory and targeting subunit of protein phosphatase 1 (PP1). TIMAP plays an important role in the regulation of the endothelial barrier maintenance through the dephosphorylation of its several substrate proteins. In the present work phosphorylation of Ser25 side chain in ANXA2 by PKC was shown both in vivo and in vitro. Phosphorylation level of ANXA2 at Ser25 increased greatly by inhibition of PP1 and by depletion of its regulatory subunit, TIMAP, implying a role of this PP1 holoenzyme in the dephosphorylation of ANXA2. Immunofluorescence staining and subcellular fractionations revealed a diffuse subcellular localization for the endogenous ANXA2, but phospho-Ser25 ANXA2 was mainly detected in the membrane. ANXA2 depletion lowered the basal endothelial barrier and inhibited cell migration, but had no significant effect on cell proliferation or viability. ANXA2 depleted cells failed to respond to PMA treatment, indicating an intimately involvement of phosphoANXA2 in PKC signaling. Moreover, phosphorylation of ANXA2 disrupted its interaction with S100A10 suggesting a phosphorylation dependent multiple regulatory role of ANXA2 in endothelial cells. Our results demonstrate the pivotal role of PKC-ANXA2-PP1 pathway in endothelial cell signaling, especially in barrier function and cell migration.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
protein dephosphorylation
protein phosphatase 1
annexin A2
PKC
Megjelenés:IUBMB Life. - 2021 (2021), p. 1-12. -
További szerzők:Thalwieser Zsófia (1993-) (biológus) Fonódi Márton (1995-) (molekuláris biológus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM118568
035-os BibID:(cikkazonosító)1844 (WoS)001160100000001 (Scopus)85184739282
Első szerző:Thalwieser Zsófia (biológus)
Cím:PP2A Affects Angiogenesis via Its Interaction with a Novel Phosphorylation Site of TSP1 / Thalwieser Zsófia, Fonódi Márton, Király Nikolett, Csortos Csilla, Boratkó Anita
Dátum:2024
ISSN:1422-0067
Megjegyzések:Alterations in angiogenic properties play a pivotal role in the manifestation and onset of various pathologies, including vascular diseases and cancer. Thrombospondin-1 (TSP1) protein is one of the master regulators of angiogenesis. This study unveils a novel aspect of TSP1 regulation through reversible phosphorylation. The silencing of the B55 alpha regulatory subunit of protein phosphatase 2A (PP2A) in endothelial cells led to a significant decrease in TSP1 expression. Direct interaction between TSP1 and PP2A-B55 alpha was confirmed via various methods. Truncated TSP1 constructs were employed to identify the phosphorylation site and the responsible kinase, ultimately pinpointing PKC as the enzyme phosphorylating TSP1 on Ser93. The biological effects of B55 alpha-TSP1 interaction were also analyzed. B55 alpha silencing not only counteracted the increase in TSP1 expression during wound closure but also prolonged wound closure time. Although B55 alpha silenced cells initiated tube-like structures earlier than control cells, their spheroid formation was disrupted, leading to disintegration. Cells transfected with phosphomimic TSP1 S93D exhibited smaller spheroids and reduced effectiveness in tube formation, revealing insights into the effects of TSP1 phosphorylation on angiogenic properties. In this paper, we introduce a new regulatory mechanism of angiogenesis by reversible phosphorylation on TSP1 S93 by PKC and PP2A B55 alpha.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 3 (2024), p. 1-23. -
További szerzők:Fonódi Márton (1995-) (molekuláris biológus) Király Nikolett (1992-) (molekuláris biológus, biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM082777
035-os BibID:(WoS)000505005800030 (Scopus)85077296143
Első szerző:Thalwieser Zsófia (biológus)
Cím:Protein phosphatase 2A-mediated flotillin-1 dephosphorylation up-regulates endothelial cell migration and angiogenesis regulation / Zsófia Thalwieser, Nikolett Király, Márton Fonódi, Csilla Csortos, Anita Boratkó
Dátum:2019
ISSN:0021-9258 1083-351X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry. - 294 : 52 (2019), p. 20196-20206. -
További szerzők:Király Nikolett (1992-) (molekuláris biológus, biokémikus) Fonódi Márton (1995-) (molekuláris biológus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.