Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM063962
Első szerző:	Borics Attila
Cím:	The Effect of Pro2 Modifications on the Structural and Pharmacological Properties of Endomorphin-2 / Attila Borics, Jayapal R. Mallareddy, István Timári, Katalin E. Kövér, Attila Keresztes, Géza Tóth
Dátum:	2012
ISSN:	0022-2623 1520-4804
Megjegyzések:	Endomorphins (EM-1 and EM-2) are selective, high affinity agonists of the ?-opioid (MOP) receptor, an important target in pain regulation. Their clinical use is impeded by their poor metabolic stability and limited entry to the central nervous system. In this study the Pro2 residue of EM-2 was modified systematically through substitution by hydroxyproline (Hyp), (S)-?-homoproline (?Pro), 2-aminocyclopentene-1-carboxylic acid (?Acpc) or 2-aminocyclohexene-1-carboxylic acid (?Achc) to obtain stable MOP active compounds. Both Hyp2 and ?Pro2 substitution decreased receptor affinity. Analogues incorporating alicyclic ?-amino acids exhibited diverse receptor binding properties, depending on the configuration of the substituent side-chain. (1S,2R)?Acpc2-EM-2 was shown to have MOP affinity and selectivity comparable to those of EM-2 and proved to act as agonist, while being resistant to proteolysis. NMR and molecular dynamics (MD) studies revealed that bent backbone structures are predominant in the most potent analogues, while their presence is less pronounced in ligands of lower receptor affinity.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Peptide Endomorphin-2 opioid receptor NMR spectroscopy molecular dynamics (MD) simulations
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 55 : 19 (2012), p. 8418-8428. -
További szerzők:	Mallareddy, Jayapal Reddy Timári István (1989-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Keresztes Attila Tóth Géza
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM063929
Első szerző:	Gróf Pál
Cím:	Diszulfidhidat tartalmazó ciklikus peptidek UV-besugárzásának hatására keletkező szabadgyökök és szulfhidril-csoportok detektálása / Gróf Pál, Knapp Krisztina, Schlosser Gitta, Nagy Tamás Milán, Timári István, Borics Attila, Kövér Katalin, Csík Gabriella, Majer Zsuzsa
Dátum:	2016
ISSN:	0025-0325
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban ciklopeptidek diszulfidhíd fotolízis fluoreszcencia tandem tömegspektrometria NMR-spektroszkópia ESR spektroszkópia
Megjelenés:	Magyar Tudomány. - 177 : 1 (2016), p. 50-54. -
További szerzők:	Knapp Krisztina Schlosser Gitta Nagy Tamás Milán (1993-) (vegyész, nmr) Timári István (1989-) (vegyész) Borics Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Csík Gabriella Májer Zsuzsa
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM074773
035-os BibID:	(WoS)000447365100107 (Scopus)85052664471
Első szerző:	Nagy Tamás Milán (vegyész, nmr)
Cím:	Photochemical and structural studies on cyclic peptide models / Tamás Milán Nagy, Krisztina Knapp, Eszter Illyés, István Timári, Gitta Schlosser, Gabriella Csík, Attila Borics, Zsuzsa Majer, Katalin E. Kövér
Dátum:	2018
ISSN:	1420-3049
Megjegyzések:	UV irradiation has a significant impact on the structure and function of proteins that is supposed to be in relationship with the tryptophan-mediated photolysis of disulfide bonds. To investigate the correlation between the photoexcitation of Trp residues in polypeptides and the associated reduction of disulfide bridges, a series of small, cyclic oligopeptide models were analyzed in this work. Average distances between the aromatic side chains and the disulfide bridge were determined following molecular mechanics (MM) geometry optimizations. In this way, the possibility of cation-pi interactions was also investigated. Molecular mechanics calculations revealed that the shortest distance between the side chain of the Trp residues and the disulfide bridge is approximately 5 A in the cyclic pentapeptide models. Based on this, three tryptophan-containing cyclopeptide models were synthesized and analyzed by NMR spectroscopy. Experimental data and detailed molecular dynamics (MD) simulations were in good agreement with MM geometry calculations. Selected model peptides were subjected to photolytic degradation to study the correlation of structural features and the photolytic cleavage of disulfide bonds in solution. Formation of free sulfhydryl groups upon illumination with near UV light was monitored by fluorescence spectroscopy after chemical derivatization with 7-diethylamino-3-(4-maleimidophenyl)-4-methylcoumarin (CPM) and mass spectrometry. LC-MS measurements indicated the presence of multiple photooxidation products (e.g. dimers, multimers and other oxidated products), suggesting that besides the photolysis of disulfide bonds secondary photolytic processes take place.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk cyclopeptides UV-irradiation photolysis disulfide bridges NMR MD
Megjelenés:	Molecules. - 23 : 9 (2018), p. 1-20. -
További szerzők:	Knapp Krisztina Illyés Eszter Timári István (1989-) (vegyész) Schlosser Gitta Csík Gabriella Borics Attila Májer Zsuzsa Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00004 GINOP NN 128368 OTKA
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon: