Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM104628
035-os BibID:	(WOS)000870022300002 (Scopus)85138474601 (cikkazonosító)107297
Első szerző:	Farkas László Bence (vegyész)
Cím:	Four-in-one: HSQC, HSQC-TOCSY (or H2BC), TOCSY, and enhanced HMBC spectra integrated into a single NO Relaxation Delay (NORD) NMR experiment / László Bence Farkas, István Timári, Katalin E. Kövér, Ole W. Srensen
Dátum:	2022
ISSN:	1090-7807 1096-0856
Megjegyzések:	The NMR pulse sequence design strategy of NORD (NO Relaxation Delay) is extended to design of two new three-module experiments, NORD {HMBC}-{HSQC-TOCSY}-{TOCSY} and NORD {HMBC}-{2BOB}-{TOCSY}, each delivering four spectra - HMBC, HSQC, TOCSY, and either HSQC-TOCSY or H2BC. Compared to individual recording of these spectra particularly the sensitivity of the least sensitive mod-ule, HMBC, is enhanced by designing the homonuclear TOCSY module to allow buildup of magnetization pertinent to HMBC during its execution. Effectively, the sensitivity of the heteronuclear modules is boosted at the expense of the inherently much higher TOCSY sensitivity, thus resulting in a significant saving in spectrometer time.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk NORD spectroscopy BANGO TIG-BIRD HMBC HSQC-TOCSY 2BOB TOCSY
Megjelenés:	Journal of Magnetic Resonance. - 343 (2022), p. 1-7. -
További szerzők:	Timári István (1989-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Srensen, Ole W.
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM118500
035-os BibID:	(cikkazonosító)1742 (WoS)001152827800001 (Scopus)85184693133
Első szerző:	Hőgye Fanni
Cím:	Saturation Transfer Difference NMR and Molecular DockingInteraction Study of Aralkyl-Thiodigalactosides as Potential Inhibitors of the Human-Galectin-3 Protein / Fanni Hőgye, László Bence Farkas, Álex Kálmán Balogh, László Szilágyi, Samar Alnukari, István Bajza, Anikó Borbás, Krisztina Fehér, Tünde Zita Illyés, István Timár
Dátum:	2024
ISSN:	1422-0067
Megjegyzések:	Human Galectin-3 (hGal-3) is a protein that selectively binds to ?-galactosides and holds diverse roles in both normal and pathological circumstances. Therefore, targeting hGal-3 has become a vibrant area of research in the pharmaceutical chemistry. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we synthesized and investigated derivatives of thiodigalactoside (TDG) modified with different aromatic substituents. Specifically, we describe a high-yielding synthetic route of thiodigalactoside (TDG); an optimized procedure for the synthesis of the novel 3,3·-di-O-(quinoline- 2-yl)methyl)-TDG and three other known, symmetric 3,3·-di-O-TDG derivatives ((naphthalene- 2yl)methyl, benzyl, (7-methoxy-2H-1-benzopyran-2-on-4-yl)methyl). In the present study, using competition Saturation Transfer Difference (STD) NMR spectroscopy, we determined the dissociation constant (Kd) of the former three TDG derivatives produced to characterize the strength of the interaction with the target protein (hGal-3). Based on the Kd values determined, the (naphthalen-2- yl)methyl, the (quinolin-2-yl)methyl and the benzyl derivatives bind to hGal-3 94, 30 and 24 times more strongly than TDG. Then, we studied the binding modes of the derivatives in silico by molecular docking calculations. Docking poses similar to the canonical binding modes of well-known hGal-3 inhibitors have been found. However, additional binding forces, cation?? interactions between the arginine residues in the binding pocket of the protein and the aromatic groups of the ligands, have been established as significant features. Our results offer a molecular-level understanding of the varying affinities observed among the synthesized thiodigalactoside derivatives, which can be a key aspect in the future development of more effective ligands of hGal-3.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk lectin galectin-3 thiodigalactosides NMR spectroscopy STD NMR molecular docking
Megjelenés:	International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 3 (2024), p. 1-18. -
További szerzők:	Farkas László Bence (1993-) (vegyész) Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Samar Alnukari (1998-) (vegyész) Bajza István (1971-) (vegyész) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Timári István (1989-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NN 128368 OTKA PD 135034 OTKA KDP-2021 Egyéb KDP-2023 Egyéb BO/00372/20/7 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: