CCL

Összesen 1 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM054304
035-os BibID:PMID: 18064043
Első szerző:Koncz Gábor (biológus, immunológus)
Cím:Regulating Vav1 phosphorylation by the SHP-1 tyrosine phosphatase is a fine-tuning mechanism for the negative regulation of DISC formation and Fas-mediated cell death signaling / G. Koncz, K. Kerekes, K. Chakrabandhu, Anne-Odile Hueber
Dátum:2008
ISSN:1350-9047
Megjegyzések:The actin cytoskeleton association is required for caspase 8-independent Fas/CD95 receptor internalization, a critical step for an optimal death-inducing signaling complex formation along the endocytic pathway, leading to efficient activation of the caspase cascade and, ultimately, cell death. However, the way in which this initiation phase of Fas receptor signaling is regulated is still unknown. We report herein that, in B cells, upon Fas engagement, the tyrosine phosphatase SHP-1-regulated Vav dephosphorylation, by downmodulating the Fas-ezrin-actin linkage is a fine-tune switch-off mechanism that the cell uses as a way to terminate the receptor internalization, controlling therefore the time and extent of the DISC formation and cell death.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Fas
signaling
Vav
SHP-1
Megjelenés:Cell Death and Differentiation. - 15 : 3 (2008), p. 494-503. -
További szerzők:Kerekes Krisztina Chakrabandhu, Krittalak Hueber, Anne-Odile
Pályázati támogatás:D48469
OTKA
Magyar Allami Eotvos osztondij
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1