Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM103678
035-os BibID:	(Scopus)85126721920 (WOS)000769804100001
Első szerző:	Hámori Csaba (vegyész)
Cím:	LDAmy, an α-amylase from Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata) with transglycosylation activity / Csaba Hámori, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:	2022
ISSN:	1024-2422
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Biocatalysis And Biotransformation. - [Epub ahead of print] (2022). -
További szerzők:	Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM099343
035-os BibID:	(WoS)000608018200036 (Scopus)85097787135
Első szerző:	Hámori Csaba (vegyész)
Cím:	Colorado potato beetle alpha-amylase: Purification, action pattern and subsite mapping for exploration of active centre / Hámori Csaba, Remenyik Judit, Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi
Dátum:	2021
ISSN:	0141-8130
Megjegyzések:	Colorado potato beetle is an invasive insect herbivore and one of the most challenging agricultural pests globally. This study is the first characterization of the active centre of Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata) alpha-amylase (LdAmy). Bond cleavage frequency values for LdAmy were determined by HPLC product analysis on a chromophore labelled maltooligomer substrate series. Binding energies between amino acid moieties of subsites and glucose residues of substrate were calculated. Active site contains six subsites in the binding region of LdAmy; four glycone- (-4, -3, -2, -1) and two aglycone-binding sites (+1, +2). Subsite map calculation resulted in apparent binding energies -11.8 and - 11.0 kJ/mol for subsites (+2) and (-3), respectively, which revealed very favorable interactions at these positions. Structures of binding sites of LdAmy and mammalian a-amylases show similarity, but there are variations in the binding energies at subsite (-2) and (-4). Differences were interpreted by comparison of amino acid sequences of human salivary alpha-amylase (HSA) and porcine pancreatic alpha-amylase (PPA) and two insect (Leptinotarsa decemlineata and Tenebrio molitor) enzymes. The observed substitution of positively charged His305 in HSA at subsite (-2) with an acidic Asp in LdAmy in the same position may explain the obtained energy reduction.
Tárgyszavak:	Agrártudományok Növénytermesztési és kertészeti tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	International Journal Of Biological Macromolecules. - 168 (2021), p. 350-355. -
További szerzők:	Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2- 15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM079345
Első szerző:	Szilágyi E.
Cím:	Cooperation of enzymes involved in carbohydrate digestion of Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata, Say) / E. Szilágyi, C. Hámori, P. Bíró-Molnár, L. Kandra, J. Remenyik, G. Gyémánt
Dátum:	2019
ISSN:	0007-4853
Megjegyzések:	Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata, Say) is the main pest of Solanaceae and its survival is mainly dependent on the carbohydrate digestion. Characterizing the gut enzymes may help us with finding effective inhibitors for plant protection. Activity measurements revealed that gut extracts contain ?- and ?-glucosidase in addition to ?-amylase. For larvae, amylase activity was detected only in gut saturated with nutrients. Leptinotarsa decemlineata ?-amylase (LDAmy) had optimum pH of 6.0 andwas active under 30?40?C temperature measured on a selective ?-amylase substrate, 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-?-D-galactopyranosyl- maltoside. HPLC analysis demonstrated dimer, trimer, and tetramer reducing end amylolytic products from 2-chloro-4-nitrophenyl-maltoheptaoside substrate in similar ratio than that of during porcine pancreatic ?-amylase (PPA) catalyzed hydrolysis. The 4,6-O-benzylidene-modified substrate (BzG7PNP) is very stable toward hydrolysis by exo-glycosidases, therefore is very useful to monitor the digestion catalyzed by ?-amylases exclusively. Similarly to PPA active site, three glycon and two aglycon binding sites are suggested for LDAmy based on the pattern of early hydrolysis products of BzG7PNP. The observed similarity between LDAmy and PPA raises the possibility of using known inhibitors of mammalian ?-amylases to protect the potato plant from attack of Colorado potato beetle.
Tárgyszavak:	Agrártudományok Élelmiszertudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Colorado potato beetle carbohydrate digestion gut enzymes alphaamylase HPLC chromogen substrates
Megjelenés:	Bulletin Of Entomological Research. - 11 (2019), p. 1-6. -
További szerzők:	Hámori Csaba (1991-) (vegyész) Bíróné Molnár Piroska (1970-) (biokémia) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: