CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM060887
Első szerző:Jeney Viktória (vegyész, kémia tanár)
Cím:Ferryl hemoglobin is a proinflammatory agonist that activates endothelial cells and induces mouse peritonitis / Viktória Jeney, Gabriella Silva, László Potor, György Balla, Miguel P. Soares, József Balla
Dátum:2013
ISSN:0361-8609
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:American Journal Of Hematology. - 88 : 5 (2013), p. E234-E235. -
További szerzők:Silva, Gabriella Potor László Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Soares, Miguel P. Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM047604
035-os BibID:PMID:23766856 ID: 676425
Első szerző:Potor László
Cím:Atherogenesis May Involve the Prooxidant and Proinflammatory Effects of Ferryl Hemoglobin / László Potor, Emese Bányai, Gergely Becs, Miguel P. Soares, György Balla, József Balla, Viktória Jeney
Dátum:2013
Megjegyzések:Oxidized cell-free hemoglobin (Hb), including covalently cross-linked Hb multimers, is present in advanced atherosclerotic lesions. Oxidation of Hb produces methemoglobin (Fe(3+)) and ferryl hemoglobin (Fe(4+) = O(2-)). Ferryl iron is unstable and can return to the Fe(3+) state by reacting with specific amino acids of the globin chains. In these reactions globin radicals are produced followed by termination reactions yielding covalently cross-linked Hb multimers. Despite the evanescent nature of the ferryl state, herein we refer to this oxidized Hb as "ferryl Hb." Our aim in this work was to study formation and biological effects of ferrylHb. We demonstrate that ferrylHb, like metHb, can release its heme group, leading to sensitization of endothelial cells (ECs) to oxidant-mediated killing and to oxidation of low-density lipoprotein (LDL). Furthermore, we observed that both oxidized LDL and lipids derived from human atherosclerotic lesions trigger Hb oxidation and subsequent production of covalently cross-linked ferrylHb multimers. Previously we showed that ferrylHb disrupts EC monolayer integrity and induces expression of inflammatory cell adhesion molecules. Here we show that when exposed to ferrylHb, EC monolayers exhibit increased permeability and enhanced monocyte adhesion. Taken together, interactions between cell-free Hb and atheroma lipids engage in a vicious cycle, amplifying oxidation of plaque lipids and Hb. These processes trigger EC activation and cytotoxicity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Oxidative Medicine and Cellular Longevity. - 2013 (2013), p. [1-13]. -
További szerzők:Bányai Emese (1984-) (orvos) Becs Gergely Soares, Miguel P. Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus) Jeney Viktória (1971-) (vegyész, kémia tanár)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Belgyógyászat Kutatócsoport
OTKA-K75883
OTKA
MTA-DE
MTA-DE Vascularis Biológia, Thrombosis- Haemostasis Kutatócsoport 11003
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:
Rekordok letöltése1