Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM071610
Első szerző:	Fizil Ádám (biológus)
Cím:	Egy gombaellenes gombafehérje : PAF, a bűvös hatóanyag / Fizil Ádám, Gáspári Zoltán, Batta Gyula
Dátum:	2017
ISSN:	0040-3717
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok ismeretterjesztő, népszerűsítő cikk
Megjelenés:	Természet világa. - 148 : 6 (2017), p. 265-268. -
További szerzők:	Gáspári Zoltán Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:	NKFI ANN110821 Egyéb NKFI NF104198 Egyéb GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat Szerző által megadott URL Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM058525
Első szerző:	Fizil Ádám (biológus)
Cím:	"Invisible" Conformers of an Antifungal Disulfide Protein Revealed by Constrained Cold and Heat Unfolding, CEST-NMR Experiments, and Molecular Dynamics Calculations / Ádám Fizil, Zoltán Gáspári, Terézia Barna, Florentine Marx, Gyula Batta
Dátum:	2015
ISSN:	0947-6539
Megjegyzések:	Transition between conformational states in proteins is being recognized as a possible key factor of function. In support of this, hidden dynamic NMR structures were detected in several cases up to populations of a few percent. Here, we show by two- and three-state analysis of thermal unfolding, that the population of hidden states may weight 20?40?% at 298 K in a disulfide-rich protein. In addition, sensitive 15N-CEST NMR experiments identified a low populated (0.15?%) state that was in slow exchange with the folded PAF protein. Remarkably, other techniques failed to identify the rest of the NMR "dark matter". Comparison of the temperature dependence of chemical shifts from experiments and molecular dynamics calculations suggests that hidden conformers of PAF differ in the loop and terminal regions and are most similar in the evolutionary conserved core. Our observations point to the existence of a complex conformational landscape with multiple conformational states in dynamic equilibrium, with diverse exchange rates presumably responsible for the completely hidden nature of a considerable fraction.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban conformation analysis molecular modeling MR spectroscopy protein folding protein structures
Megjelenés:	Chemistry-A European Journal 21 : 13 (2015), p. 5136-5144. -
További szerzők:	Gáspári Zoltán Barna Teréz (1963-) (vegyész) Marx, Florentine Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001 TÁMOP TÁMOP-4.2.1.B-11/2/KMR-2011-0002 TÁMOP NF 104198, ANN 110821, K 105459 OTKA NIIFI 10038 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM072198
035-os BibID:	(Cikkazonosító)1751 (WOS)000423429800003 (Scopus)85041371349
Első szerző:	Huber Anna
Cím:	New Antimicrobial Potential and Structural Properties of PAFB: A Cationic, Cysteine-Rich Protein from Penicillium chrysogenum Q176 / Anna Huber, Dorottya Hajdu, Doris Bratschun-Khan, Zoltán Gáspári, Mihayl Varbanov, Stéphanie Philippot, Ádám Fizil, András Czajlik, Zoltán Kele, Christoph Sonderegger, László Galgóczy, Andrea Bodor, Florentine Marx, Gyula Batta
Dátum:	2018
ISSN:	2045-2322
Megjegyzések:	Small, cysteine-rich and cationic proteins with antimicrobial activity are produced by diverse organisms of all kingdoms and represent promising molecules for drug development. The ancestor of all industrial penicillin producing strains, the ascomycete Penicillium chryosgenum Q176, secretes the extensively studied antifungal protein PAF. However, the genome of this strain harbours at least two more genes that code for other small, cysteine-rich and cationic proteins with potential antifungal activity. In this study, we characterized the pafB gene product that shows high similarity to PgAFP from P. chrysogenum R42C. Although abundant and timely regulated pafB gene transcripts were detected, we could not identify PAFB in the culture broth of P. chrysogenum Q176. Therefore, we applied a P. chrysogenum-based expression system to produce sufficient amounts of recombinant PAFB to address unanswered questions concerning the structure and antimicrobial function. Nuclear magnetic resonance (NMR)-based analyses revealed a compact [beta]-folded structure, comprising five [beta]-strands connected by four solvent exposed and flexible loops and an "abcabc" disulphide bond pattern. We identified PAFB as an inhibitor of growth of human pathogenic moulds and yeasts. Furthermore, we document for the first time an anti-viral activity for two members of the small, cysteine-rich and cationic protein group from ascomycetes.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Scientific Reports. - 8 : 1 (2018), p. 1751. -
További szerzők:	Hajdu Dorottya (1987-) (biológus) Bratschun-Khan, Doris Gáspári Zoltán Varbanov, Mihayl Philippot, Stéphanie Fizil Ádám (1988-) (biológus) Czajlik András (1975-) (gyógyszerész) Kele Zoltán Sonderegger, Christoph Galgóczy László (1950-) Bodor Andrea Marx, Florentine Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:	ANN 110821 OTKA GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: