Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM052157
Első szerző:
Fazekas Erika (kémikus)
Cím:
Unexpected mode of action of sweet potato β-amylase on maltooligomer substrates / Erika Fazekas, Katalin Szabó, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:
2013
ISSN:
1570-9639
Megjegyzések:
β-Amylase (EC 3.2.1.2), one of the main protein of the sweet potato, is an exo-working enzyme catalyzing the hydrolysis of α(1,4) glycosidic linkages in polysaccharides and removes successively maltose units from the non-reducing ends. The enzyme belongs to glycoside hydrolase GH14 family and inverts the anomeric configuration of the hydrolysis product. Multiple attack or processivity is an important property of polymer active enzymes and there is still limited information about the processivity of carbohydrate active enzymes. Action pattern and kinetic measurements of sweet potato β-amylase were made on a series of aromatic chromophor group-containing substrates (degree of polymerization DP 3-13) using HPLC method. Measured catalytic efficiencies increased with increasing DP of the substrates. Processive cleavage was observed on all substrates except the shortest pentamer. The mean number of steps without dissociation of enzyme-product complex increases with DP of substrate and reached 3.3 in case of CNPG11 indicating that processivity on longer substrates was more significant. A unique transglycosylation was observed on those substrates, which suffer processive cleavage and the substrates were re-built by the enzyme. Our results are the first presentation of a transglycosylation during an inverting glycosidase catalyzed hydrolysis. The yield of transglycosylation was remarkable high as shown in the change of the CNPG11 quantity. The CNPG11 concentration was doubled (from 0.24 to 0.54 mM) in the early phase of the reaction.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
β-Amylase
Sweet potato
Processive action
Maltooligomers
HPLC action pattern
Transglycosylation
Megjelenés:
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. - 1834 : 10 (2013), p. 1976-1981. -
További szerzők:
Szabó Erzsébet Katalin (1989-) (vegyész)
Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.