Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM063929
Első szerző:	Gróf Pál
Cím:	Diszulfidhidat tartalmazó ciklikus peptidek UV-besugárzásának hatására keletkező szabadgyökök és szulfhidril-csoportok detektálása / Gróf Pál, Knapp Krisztina, Schlosser Gitta, Nagy Tamás Milán, Timári István, Borics Attila, Kövér Katalin, Csík Gabriella, Majer Zsuzsa
Dátum:	2016
ISSN:	0025-0325
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban ciklopeptidek diszulfidhíd fotolízis fluoreszcencia tandem tömegspektrometria NMR-spektroszkópia ESR spektroszkópia
Megjelenés:	Magyar Tudomány. - 177 : 1 (2016), p. 50-54. -
További szerzők:	Knapp Krisztina Schlosser Gitta Nagy Tamás Milán (1993-) (vegyész, nmr) Timári István (1989-) (vegyész) Borics Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Csík Gabriella Májer Zsuzsa
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM074773
035-os BibID:	(WoS)000447365100107 (Scopus)85052664471
Első szerző:	Nagy Tamás Milán (vegyész, nmr)
Cím:	Photochemical and structural studies on cyclic peptide models / Tamás Milán Nagy, Krisztina Knapp, Eszter Illyés, István Timári, Gitta Schlosser, Gabriella Csík, Attila Borics, Zsuzsa Majer, Katalin E. Kövér
Dátum:	2018
ISSN:	1420-3049
Megjegyzések:	UV irradiation has a significant impact on the structure and function of proteins that is supposed to be in relationship with the tryptophan-mediated photolysis of disulfide bonds. To investigate the correlation between the photoexcitation of Trp residues in polypeptides and the associated reduction of disulfide bridges, a series of small, cyclic oligopeptide models were analyzed in this work. Average distances between the aromatic side chains and the disulfide bridge were determined following molecular mechanics (MM) geometry optimizations. In this way, the possibility of cation-pi interactions was also investigated. Molecular mechanics calculations revealed that the shortest distance between the side chain of the Trp residues and the disulfide bridge is approximately 5 A in the cyclic pentapeptide models. Based on this, three tryptophan-containing cyclopeptide models were synthesized and analyzed by NMR spectroscopy. Experimental data and detailed molecular dynamics (MD) simulations were in good agreement with MM geometry calculations. Selected model peptides were subjected to photolytic degradation to study the correlation of structural features and the photolytic cleavage of disulfide bonds in solution. Formation of free sulfhydryl groups upon illumination with near UV light was monitored by fluorescence spectroscopy after chemical derivatization with 7-diethylamino-3-(4-maleimidophenyl)-4-methylcoumarin (CPM) and mass spectrometry. LC-MS measurements indicated the presence of multiple photooxidation products (e.g. dimers, multimers and other oxidated products), suggesting that besides the photolysis of disulfide bonds secondary photolytic processes take place.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk cyclopeptides UV-irradiation photolysis disulfide bridges NMR MD
Megjelenés:	Molecules. - 23 : 9 (2018), p. 1-20. -
További szerzők:	Knapp Krisztina Illyés Eszter Timári István (1989-) (vegyész) Schlosser Gitta Csík Gabriella Borics Attila Májer Zsuzsa Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00004 GINOP NN 128368 OTKA
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM119089
Első szerző:	Tóth István Balázs (élettanász)
Cím:	Direct modulation of TRPM8 ion channels by rapamycin and analog macrolide immunosuppressants / Balázs István Tóth, Bahar Bazeli, Annelies Janssens, Erika Lisztes, Márk Racskó, Balázs Kelemen, Mihály Herczeg, Tamás Milán Nagy, Katalin E. Kövér, Argha Mitra, Attila Borics, Tamás Bíró, Thomas Voets
Dátum:	2024
ISSN:	2050-084X
Megjegyzések:	Rapamycin (sirolimus), a macrolide compound isolated from the bacterium Streptomyces hygroscopicus, is widely used as oral medication for the prevention of transplant rejection and the treatment of lymphangioleiomyomatosis. It is also incorporated in coronary stent coatings to prevent restenosis and in topical preparations for the treatment of skin disorders. Rapamycin's in vivo activities are generally ascribed to its binding to the protein FKBP12, leading to potent inhibition of the mechanistic target of rapamycin kinase (mTOR) by the FKBP12-rapamycin complex. The specific rapamycin-induced interaction between domains from mTOR and FKBP12 is also frequently employed in cell biological research, for rapid chemically-induced protein dimerization strategies. Here we show that rapamycin activates TRPM8, a cation channel expressed in sensory nerve endings that serves as the primary cold sensor in mammals. Using a combination of electrophysiology, Saturation Transfer Triple-Difference (STTD) NMR spectroscopy and molecular docking-based targeted mutagenesis, we demonstrate that rapamycin directly binds to TRPM8. We identify a rapamycin-binding site in the groove between voltage sensor-like domain and the pore domain, distinct from the interaction sites of cooling agents and known TRPM8 agonists menthol and icilin. Related macrolide immunosuppressants act as partial TRPM8 agonists, competing with rapamycin for the same binding site. These findings identify a novel molecular target for rapamycin and provide new insights into the mechanisms of TRPM8 activation, which may assist in the development of therapies targeting this ion channel. Moreover, our findings also indicate that caution is needed when using molecular approaches based on rapamycin-induced dimerization to study ion channel regulation.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk TRPM8 Rapamycin Electrophysiology NMR spectroscopy Neuroscience
Megjelenés:	eLife. - "Accepted by Publisher" (2024). -
További szerzők:	Bazeli, Bahar Janssens, Annelies Lisztes Erika (1986-) (élettanász) Racskó Márk (1991-) (molekuláris biológus) Kelemen Balázs (1992-) (biológus) Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Nagy Tamás Milán (1993-) (vegyész, nmr) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Mitra, Argha Borics Attila Bíró Tamás (1968-) (élettanász) Voets, Thomas
Pályázati támogatás:	134725 OTKA 134791 OTKA 128368 OTKA 137924 OTKA GINOP-2.3.2-15-2016-00050 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00004 GINOP GINOP-2.2.1-15-2017-00044 GINOP János Bolyai Research Scholarship Egyéb ÚNKP-22-3-I-DE-324 Egyéb ÚNKP-23-3-II-DE-430 Egyéb UNKP-22-4-I-DE-87 Egyéb ÚNKP-21-5-DE-491 Egyéb FWO; G0B9520N Egyéb FWO; G0B7620N Egyéb esearch Council of KU Leuven (C2-TRP) Egyéb Queen Elisabeth Medical Foundation for Neurosciences Egyéb EU's Horizon 2020 research and innovation program under grant agreement No. 739593 Egyéb
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: