CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM117863
035-os BibID:(WOS)001137891900001 (Scopus)85181518337
Első szerző:Bonczidai-Kelemen Dóra
Cím:The role of the terminal cysteine moiety in a metallopeptide mimicking the active site of the NiSOD enzyme / Dóra Bonczidai-Kelemen, Klaudia Tóth, István Fábián, Norbert Lihi
Dátum:2024
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Superoxide dismutase (SOD) enzymes are pivotal in regulating oxidative stress. In order to model Ni containing SOD enzymes, the results of the thermodynamic, spectroscopic and SOD activity studies on the complexes formed between nickel(ii) and a NiSOD related peptide, CysCysAspLeuProCysGlyValTyr-NH2 (wtCC), are reported. Cysteine was introduced to replace the first histidine residue in the amino acid sequence of the active site of the NiSOD enzyme. The novel peptide exhibits 3 times higher metal binding affinity compared to the native NiSOD fragment. This is due to the presence of the first cysteine in the coordination sphere of nickel(ii). At physiological pH, the (NH2,S-,S-,S-) coordinated complex is the major species. This coordination mode is altered when one thiolate group is replaced by an amide nitrogen of the peptide backbone above pH 7.5. The nickel complexes of wtCC exhibit similar SOD activity to that of the complex formed with the active site fragment of the native NiSOD. The reaction between the complexes and the superoxide anion was studied by the sequential stopped-flow method. These studies revealed that the nickel(ii) complex is always in excess over the nickel(iii) complex during the dismutation process. However, the nickel(iii) species is also involved in a relatively fast degradation process. This unambiguously proves that a protective mechanism must be operative in the NiSOD enzyme which prevents the oxidation of the sulfur atom of cysteine in the presence of O2?. The results provide new possibilities for the use of NiSOD mimics in bio- and industrial catalytic processes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Amino acids
Binding energy
Coordination reactions
Nickel compounds
Peptides
pH
Superoxide dismutase
Active site
Amino acid sequence
Histidine residues
Metallopeptides
Ni-containing superoxide dismutase
Nickel complex
Super oxide dismutase
Superoxide dismutase activities
Superoxide dismutases
Terminal cysteine
Amides
Megjelenés:Dalton Transactions. - 53 : 4 (2024), p. 1648-1656. -
További szerzők:Tóth Klaudia Fábián István (1956-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM116497
035-os BibID:(WoS)001101303500001 (Scopus)85176281648
Első szerző:Bunda Szilvia (vegyész)
Cím:Bipyridil-based chelators for Gd(III) complexation: kinetic, structural and relaxation properties / Szilvia Bunda, Norbert Lihi, Zsófia Szaniszló, David Esteban-Gómez, Carlos Platas-Iglesias, Mónika Kéri, Gábor Papp, Ferenc Krisztián Kálmán
Dátum:2023
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:In the last 20 years, research in the field of MRI (magnetic resonance imaging) contrast agents (CAs) has been intensified due to the emergence of a disease called nephrogenic systemic fibrosis (NSF). NSF has been linked to the in vivo dissociation of certain Gd(III)-based compounds applied in MRI as CAs. To prevent the dechelation of the probes after intravenous injection, the improvement of their in vivo stability is highly desired. The inertness of the Gd(III) chelates can be increased through the rigidification of the ligand structure. One of the potential ligands is (2,2 ',2 '',2 '''-(([2,2 '-bipyridine]-6,6 '-diylbis(methylene))bis(azanetriyl))tetraacetic acid) (H(4)DIPTA), which has been successfully used as a fluorescent probe for lanthanides; however, it has never been considered as a potential chelator for Gd(III) ions. In this paper, we report the thermodynamic, kinetic and structural features of the complex formed between Gd(III) and DIPTA. Since the solubility of the [Gd(DIPTA)](-) chelate is very low under acidic conditions, hampering its thermodynamic characterization, we can only assume that its stability is close to that determined for the structural analogue [Gd(FENTA)](-) (H(4)FENTA: (1,10-phenanthroline-2,9-diyl)bis(methyliminodiacetic acid)), which is similar to that determined for the agent [Gd(DTPA)](2-) routinely used in clinical practice. Unfortunately, the inertness of [Gd(DIPTA)](-) is significantly lower (t(1/2) = 1.34 h) than that observed for [Gd(EGTA)](-) and [Gd(DTPA)](2-) as a result of its spontaneous dissociation pathway during dechelation. The relaxivity values of [Gd(DIPTA)](-) are comparable with those of [Gd(FENTA)](-) and somewhat higher than the values characterizing [Gd(DTPA)](2-). Luminescence lifetime measurements indicate the presence of one water molecule (q = 1) in the inner sphere of the complex with a relatively high water exchange rate (k(ex)(298) = 43(5) x 10(6) s(-1)). DFT calculations suggest a rigid distorted tricapped trigonal prismatic polyhedron for the Gd(III) complex. On the basis of these results, we can conclude that the bipyridine backbone is not favourable with respect to the inertness of the chelate.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
koordinációs kémia
Gd(III)-komplex
kinetika
relaxivitás
Megjelenés:Dalton Transactions. - 52 : 45 (2023), p. 17030-17040. -
További szerzők:Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Szaniszló Zsófia (1998-) (vegyészmérnök) Esteban-Gómez, David Platas-Iglesias, Carlos Kéri Mónika (1984-) (környezetkutató vegyész) Papp Gábor (1976-) (vegyész, kémikus) Kálmán Ferenc K. (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:FK-134551
OTKA
2019-2.1.11-TET-2019-00084
Egyéb
ÚNKP-22-5
Egyéb
ÚNKP-23-5
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM102980
035-os BibID:(Wos)000472449300031 (Scopus)85065536547
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:The ability of the NiSOD binding loop to chelate zinc( ii ): the role of the terminal amino group in the enzymatic functions / Csire Gizella, Kolozsi András, Gajda Tamás, Pappalardo Giuseppe, Várnagy Katalin, Sóvágó Imre, Fábián István, Lihi Norbert
Dátum:2019
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Equilibrium and detailed spectroscopic characterization of zinc(ii) complexes with NiSOD binding loop and their related model fragments are reported in the whole investigated pH-range. The zinc(ii) complexes of L1 (HCDLPCGVY-NH2), L2 (Ac-HCDLPCGVY-NH2) and L3 (HCDLACGVY-NH2) and the nickel(ii) and zinc(ii) complexes of L4 (HCDLPCG-NH2) were studied by pH-potentiometric and several spectroscopic methods. The results indicated that the macrochelate coordinated zinc(ii) complexes are dominant in a whole pH-range and the side chain donors of the peptides are involved in the metal binding. Therefore, the deprotonation and coordination of the peptide backbone occur only in a strongly alkaline solution. The acetylation of the peptide amino terminus (L2) significantly enhances the zinc(ii) binding ability compared to the corresponding nickel(ii) complexes. L2 complexes of zinc(ii) are 2 or 3 orders of magnitude more stable than the corresponding nickel(ii) complexes. This effect clearly shows the crucial role of the terminal amino group in the nickel binding for the NiSOD enzyme.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
cadmium(II)
complexes
peptides
copper
nickel(II)
histidyl
Megjelenés:Dalton Transactions. - 48 : 18 (2019), p. 6217-6227. -
További szerzők:Gajda Tamás Kolozsi András Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Fábián István (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH PD-128326
Egyéb
K-124983
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM069111
Első szerző:Dávid Ágnes (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár)
Cím:Potentiometric and spectroscopic studies on the copper(II) complexes of rat amylin fragments. The anchoring ability of specific non-coordinating side chains / Ágnes Dávid, Csilla Kállay, Daniele Sanna, Norbert Lihi, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Munkám során a patkány amilin 17-22-es szakaszát modellező fragmensek és mutánsok Cu(II)-komplexeit vizsgáltam. Igazoltuk, hogy a terminális aminocsoport szerepe messze fölülmúlja az aszparagin oldallánc szerepét a fémion megkötésében. A CD-, UV- és ESR-spektroszkópiai adatok elemzésével alátámasztottuk, hogy az aszparagin-oldallánc még szabad N-terminus mellett is részt vesz a Cu(II)-ion koordinálásában.Bizonyítottuk, hogy az ?SSNN? domén még a terminális aminocsoport mellett is másodlagos kötőhelyként funkcionálhat.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
amylin
amilin
copper
rat
complexes
Megjelenés:Dalton Transactions 44 : 39 (2015), p. 17091-17099. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM108084
035-os BibID:(Wos)000412765000036 (Scopus)85031121346
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:The influence of penicillamine/cysteine mutation on the metal complexes of peptides / Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2017
ISSN:1477-9226
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Dalton Transactions. - 46 : 39 (2017), p. 13472-13481. -
További szerzők:Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.