CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM107635
035-os BibID:(WOS)000750182100001 (Scopus)85125446140
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:The effect of side chains on the complex formation processes of N-terminally free hexapeptides containing C-terminal cysteinyl functions / Ágnes Grenács, Nikolett Bodnár, Dóra Csilla Pálinkás, Norbert Lihi, Katalin Várnagy
Dátum:2022
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Cysteine containing ligands with free amino- and amidated C-termini were studied and their nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes were described in the aspect of their thermodynamic stability and structure, including the preference of the metal ions toward the two anchoring groups. Comparing the investigated ligands, AAASSC-NH2 and AAEAAC-NH2, with the previously studied ones, AAHAAC-NH2 and AADAAC-NH2, it can be stated that the ratio of coordination isomers of nickel(II) complexes can be altered by inserting strongly, weakly or non-coordinating internal amino acid residues. Priority of the C-terminal binding site enhances in an order of AAASSC-NH2 > AAEAAC-NH2 > AADAAC-NH2 > AAHAAC-NH2 forming an (N?,N?,N?,S?) fused chelate system at high pH. Under neutral conditions, in contrast with the former investigated ligands, a machrochelate structure is present in the NiL species without the involvement of amide nitrogen atoms, and in the case of AAEAAC-NH2 the ?-carboxylate function of glutamic acid residue contributes to the stability of this complex. Formation of zinc(II) complexes occurred with the stoichiometry of ZnHL and ZnL, latter containing the amino function in the coordination sphere, too, besides the thiolate (and carboxylate) groups. This finding is in a good agreement with the ligand containing aspartic acid, however, is in contrast with the strongly coordinating histidine peptide, where bis-ligand zinc(II) species were also formed. Bis(ligand) complex formation was more facilitated in case of cadmium(II) ions, except of AAASSC-NH2. All the other three ligands were able to form CdL2H2, CdL2H and CdL2 species meaning that an internal, even only weakly coordinating side chain enables the coordination of two ligands to a metal ion due to the tridentate binding of the peptide.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 46 : 8 (2022), p. 3754-3765. -
További szerzők:Bodnár Nikolett (1994-) (vegyész) Pálinkás Dóra Csilla (1997-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
ÚNKP-21-4-II
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM069003
035-os BibID:(WoS)000378508900069 (Scopus)84974621158
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of hexapeptides containing separate histidyl and cysteinyl binding sites / Mária Raics, Norbert Lihi, Aliz Laskai, Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2016
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of two N-terminally free hexapeptides AAHAAC andAHAAAC containing separate histidyl and cysteinyl residues have been studied using potentiometric andvarious spectroscopic (UV-Vis, CD, 1H-NMR) techniques. Both peptides have outstanding metal bindingability but the speciation of the systems and the binding sites of peptides reveal a significant specificity.In the nickel(II)?AAHAAC system the amino terminus is the primary nickel(II) binding site in the form ofthe (NH2,N-,N-,Nim) chelate. However, the C-terminal thiolate function can bind another nickel(II) ionwith the involvement of amide nitrogens in metal binding. Zinc(II) and cadmium(II)ions are not ableto promote deprotonation and coordination of the peptide amide groups of AAHAAC and onlymononuclear complexes are formed, in which imidazole-N and thiolate-S- donors are the primarymetal binding sites. In the case of AHAAAC both nickel(II) and zinc(II) ions can induce deprotonation andcoordination of the first amide bond in the sequence. This results in the enhanced stability of thecorresponding species, [MH-1L], containing a tridentate (NH2,N-,Nim) binding mode at the aminoterminus supported by a macrochelate from the distant thiolate group.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
nickel(II)
zinc(II)
cadmium(II)
complexes
Megjelenés:New Journal of Chemistry. - 40 : 6 (2016), p. 5420-5427. -
További szerzők:Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Laskai Aliz (1988-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM067241
035-os BibID:(WoS)000395089200054 (Scopus)85011004549
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Unusual binding modes in the copper(II) and palladium(II) complexes of peptides containing both histidyl and cysteinyl residues / Norbert Lihi, Daniele Sanna, István Bányai, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2017
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Two N-terminally free but C-terminally amidated peptides containing both histidine and cysteine(AAHAAC-NH2 and AHAAAC-NH2) have been synthesized and copper(II) and palladium(II) complexeswere studied by potentiometry, various spectroscopic methods and DFT calculations. In the case of thecopper(II)?AAHAAC-NH2 system the (NH2, N , N , Nim) coordination mode hindered the interactionbetween copper(II) and thiolate preventing the redox reactions in acidic and neutral solution. Thesuppression of redox reactions between copper(II) ions and the peptide AHAAAC-NH2 was also observedin equimolar samples but in this case the existence of Cu(II)?S(thiolate) binding was detected in thephysiological pH range. For palladium(II) complexes the results unambiguously prove the predominanceof the Pd?S(thiolate) binding mode over the formation of Pd?N(amide) bonds even if the thiolateresidues are involved in various macrochelates only. The thiolate group of the cysteinyl residue wasdescribed as the primary ligating site of both peptides and the remaining coordination sites wereoccupied by the amino, imidazole and one amide nitrogen donor atoms in the palladium(II) complexes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 41 : 3 (2017), p. 1372-1379. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM065918
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Zinc(II) and cadmium(II) complexes of N-terminally free peptides containing two separate cysteinyl binding sites / Norbert Lihi, Ágnes Grenács, Sarolta Timári, Ildikó Turi, István Bányai, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:The hexa- and hepta-peptides CSSACS-NH2 and ACSSACS-NH2 have been synthesized by solid phasepeptide synthesis and their zinc(II) and cadmium(II) complexes studied by potentiometric, NMRspectroscopic and ESI MS techniques. Both peptides have outstanding zinc(II) and cadmium(II) bindingaffinity but their coordination chemistry is different. In the case of the hexapeptide, the amino terminusis the primary metal binding site in the form of a stable (NH2,S ) 5-membered chelate supported bymacrochelation via the distant cysteinyl residue. The heptapeptide ACSSACS-NH2 is a slightly lesseffective metal binder but its coordination chemistry is more versatile. The thiolate groups are theprimary binding sites for both metal ions and an 18-membered (S ,S ) macrochelate is the favoredcoordination mode of the peptide. In slightly basic samples the deprotonated amino group can alsocontribute to metal binding. Moreover, the interaction of the terminal amino-N and the thiolate-S ofthe Cys(2) moiety can promote the deprotonation and metal ion coordination of the amide groupbetween these residues. This reaction results in the formation of the (NH2,N ,S ) fused chelatessupported by the thiolate of the distant cysteinyl residue. Zinc(II) induced deprotonation andcoordination of amide groups have already been described in various peptides of histidine, but in thecase of cadmium(II) this is the first example for the formation of a Cd-N(peptide amide) bond.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:New Journal Of Chemistry 39 : 11 (2015), p. 8364-8372. -
További szerzők:Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
TAMOP-4.2.2.B- 15/1/KONV-2015-0001
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM074785
035-os BibID:(WoS)000434245500019 (Scopus)85047012238
Első szerző:Parajdi-Losonczi Péter László (vegyész)
Cím:Half-sandwich type rhodium(III)-aminohydroxamate complexes: the role of the position of the amino group in metal ion binding / Péter László Parajdi-Losonczi, Péter Buglyó, Hana Skakalova, Jana Kasparkova, Norbert Lihi, Etelka Farkas
Dátum:2018
ISSN:1144-0546 1369-9261
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 42 : 10 (2018), p. 7659-7670. -
További szerzők:Buglyó Péter (1965-) (vegyész) Skakalova, Hana Kasparkova, Jana Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Farkas Etelka (1948-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.