CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM071159
Első szerző:Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:Activation Gate Opening Precedes Slow Inactivation in Shaker K+ Channels / Ferenc Papp, Tibor G. Szanto, Zoltan Varga, Florina Zakany, Gyorgy Panyi
Dátum:2014
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Voltage-gated K? (Kv) channels are tetrameric assemblies in which each subunit is modular in design and consists of a voltage-sensor and a pore. KvLm, the voltage-gated K? channel from Listeria monocytogenes differs from other Kv channels in that its voltage-sensor contains only three out of the eight charged residues implicated in voltage-gating. Here we ask how many sensors are required to produce a functional Kv channel by investigating heterotetramers ...
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Biophysical Journal 102 : 3 (2014), p. 531a. -
További szerzők:Szántó György Tibor (1952-) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:NAP
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM119122
035-os BibID:(WoS)001176727000001 (Scopus)85186901297
Első szerző:Pethő Zoltán (orvos)
Cím:A synthetic flavonoid derivate in the plasma membrane transforms the voltage-clamp fluorometry signal of CiHv1 / Zoltán Pethő, Dávid Pajtás, Martina Piga, Zsuzsanna Magyar, Florina Zakany, Tamas Kovacs, Nace Zidar, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga, Ferenc Papp
Dátum:2024
ISSN:1742-464X
Megjegyzések:Voltage-clamp fluorometry (VCF) enables the study of voltage-sensitive proteins through fluorescent labeling accompanied by ionic current measurements for voltage-gated ion channels. The heterogeneity of the fluorescent signal represents a significant challenge in VCF. The VCF signal depends on where the cysteine mutation is incorporated, making it difficult to compare data among different mutations and different studies and standardize their interpretation. We have recently shown that the VCF signal originates from quenching amino acids in the vicinity of the attached fluorophores, together with the effect of the lipid microenvironment. Based on these, we performed experiments to test the hypothesis that the VCF signal could be altered by amphiphilic quenching molecules in the cell membrane. Here we show that a phenylalanine-conjugated flavonoid (4-oxo-2-phenyl- 4H-chromene-7-yl)-phenylalanine, (later Oxophench) has potent effects on the VCF signals of the Ciona intestinalis HV1 (CiHv1) proton channel. Using spectrofluorimetry, we showed that Oxophench quenches TAMRA (5(6)-carboxytetramethylrhodamine-(methane thiosulfonate)) fluorescence. Moreover, Oxophench reduces the baseline fluorescence in oocytes and incorporates into the cell membrane while reducing the membrane fluidity of HEK293 cells. Our model calculations confirmed that Oxophench, a potent membrane-bound quencher, modifies the VCF signal during conformational changes. These results support our previously published model of VCF signal generation and point out that a change in the VCF signal may not necessarily indicate an altered conformational transition of the investigated protein.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
CiHv1
flavonoid derivate
fluorescencequenching
membrane fluidity
voltageclamp fluorometry
Megjelenés:Febs Journal. - [Epub ahead of print] (2024). -
További szerzők:Pajtás Dávid (1987-) (vegyész) Piga Martina Magyar Zsuzsanna (1981-) (orvos) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Zidar, Nace Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:132906
OTKA
2019-2.1.11-TÉT-2019-00059
Egyéb
BO/00355/21/8 Bolyai
MTA
ÚNKP-22-5-DE-420
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM112395
035-os BibID:(scopus)85159838046 (cikkazonosító)e202313352
Első szerző:Szántó Gábor Tibor (vegyész)
Cím:Molecular rearrangements in S6 during slow inactivation in Shaker-IR potassium channels / Szanto Tibor G., Papp Ferenc, Zakany Florina, Varga Zoltan, Deutsch Carol, Panyi Gyorgy
Dátum:2023
ISSN:0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:Voltage-gated K+ channels have distinct gates that regulate ion flux: the activation gate (A-gate) formed by the bundle crossing of the S6 transmembrane helices and the slow inactivation gate in the selectivity filter. These two gates are bidirectionally coupled. If coupling involves the rearrangement of the S6 transmembrane segment, then we predict state-dependent changes in the accessibility of S6 residues from the water-filled cavity of the channel with gating. To test this, we engineered cysteines, one at a time, at S6 positions A471, L472, and P473 in a T449A Shaker-IR background and determined the accessibility of these cysteines to cysteine-modifying reagents MTSET and MTSEA applied to the cytosolic surface of inside-out patches. We found that neither reagent modified either of the cysteines in the closed or the open state of the channels. On the contrary, A471C and P473C, but not L472C, were modified by MTSEA, but not by MTSET, if applied to inactivated channels with open A-gate (OI state). Our results, combined with earlier studies reporting reduced accessibility of residues I470C and V474C in the inactivated state, strongly suggest that the coupling between the A-gate and the slow inactivation gate is mediated by rearrangements in the S6 segment. The S6 rearrangements are consistent with a rigid rod-like rotation of S6 around its longitudinal axis upon inactivation. S6 rotation and changes in its environment are concomitant events in slow inactivation of Shaker KV channels.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
potassium channels
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 155 : 7 (2023), p. 1-14. -
További szerzők:Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Deutsch, Carol Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:KTIA_NAP_13-2-2015-0009
MTA
KTIA_ NAP_13-2-2017-0013
MTA
K132906
OTKA
K143071
OTKA
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
R01 GM052302
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM085966
Első szerző:Szántó Gábor Tibor (vegyész)
Cím:The activation gate controls steady-state inactivation and recovery from inactivation in Shaker / Szanto Tibor G., Zakany Florina, Papp Ferenc, Varga Zoltan, Deutsch Carol J., Panyi Gyorgy
Dátum:2020
ISSN:0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:Despite major advances in the structure determination of ion channels, the sequence of molecular rearrangements at negative membrane potentials in voltage-gated potassium channels of the Shaker family remains unknown. Four major composite gating states are documented during the gating process: closed (C), open (O), open-inactivated (OI), and closed-inactivated (CI). Although many steps in the gating cycle have been clarified experimentally, the development of steady-state inactivation at negative membrane potentials and mandatory gating transitions for recovery from inactivation have not been elucidated. In this study, we exploit the biophysical properties of Shaker-IR mutants T449A/V474C and T449A/V476C to evaluate the status of the activation and inactivation gates during steady-state inactivation and upon locking the channel open with intracellular Cd 2+ . We conclude that at negative membrane potentials, the gating scheme of Shaker channels can be refined in two aspects. First, the most likely pathway for the development of steady-state inactivation is C?O?OI#CI. Second, the OI?CI transition is a prerequisite for recovery from inactivation. These findings are in accordance with the widely accepted view that tight coupling is present between the activation and C-type inactivation gates in Shaker and underscore the role of steady-state inactivation and recovery from inactivation as determinants of excitability.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 152 : 8 (2020), p. 1-12. -
További szerzők:Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Deutsch, Carol Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:KTIA_NAP_13-2-2015-0009
MTA
KTIA_NAP_132-2017-0013
MTA
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00015
GINOP
NKFIH K132906
OTKA
NKFIH K119417
OTKA
ÚNKP-19-3-III-DE-92
Egyéb
GM 52302
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM071156
035-os BibID:(WoS)000402375600230
Első szerző:Tomczak, Adam P.
Cím:Probing the Gating of Kv10. 1 Channels by MTS Reagents / Adam P. Tomczak, Ferenc Papp, Florina Zakany, Pal Pap, Luis A. Pardo, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2017
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Kv10. 1 (Eag1) is a voltage-gated potassium channel mostly expressed in the brain and also found in many cancer types. Recently it was shown to perform voltage-dependent gating even in the absence of the continuity of the S4-S5 linker connecting the voltage-sensing domain (VSD, comprising the S1-S4 helices) and the pore domain (PD, comprising S5-S6). This linker was previously considered necessary to transfer VSD movements to the PD to induce opening. The L341 split channel missing the covalent link between the two ...
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 112 : 3 (2017), p. 248a. -
További szerzők:Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Pap Pál (1981-) (élettanász) Pardo, Luis A. Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:NAP
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM079015
035-os BibID:(absztrakt azonosító)2360-Pos Board B376 (WoS)000430563200145
Első szerző:Zákány Florina (általános orvos)
Cím:Determining the Target of Membrane Sterols on the Gating of Voltage-Gated Potassium Channels using Voltage-Clamp Fluorometry / Zákány Florina, Ferenc Papp, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2018
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Through the application of a small molecule kinase inhibitor, we decreased theintrinsic background fluorescence of the oocyte. After this treatment, the oo-cytes produce qBBr fluorescence signals that are 3x larger. We found thatstarting at typical resting potential, R1 does not interact with residue F290W,the most intracellular residue of the hydrophobic plug. However, it doesshow a slow quenching when pulsing to extreme hyperpolarizations ( 160mV), suggesting that R1 does not normally move past the hydrophobic plugand may provide the basis of the Cole-Moore shift. By looking at different du-rations of depolarizations, we have investigated the movement of R1 as thesensor evolves from the open to the relaxed state.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 114 : 3 (2018), p. 477a. -
További szerzők:Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:NIH-R01GM030376
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM077302
Első szerző:Zákány Florina (általános orvos)
Cím:Determining the target of membrane sterols on voltage-gated potassium channels / Florina Zakany, Pal Pap, Ferenc Papp, Tamas Kovacs, Peter Nagy, Maria Peter, Lajos Szente, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2019
ISSN:1388-1981
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Molecular and Cell Biology of Lipids. - 1864 : 3 (2019), p. 312-325. -
További szerzők:Pap Pál (1981-) (élettanász) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Péter Mária Szente Lajos (1951-) (vegyész) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.