CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM070067
Első szerző:Al-Asri, Jamil
Cím:[alfa]-Amylase modulation : discovery of inhibitors using a multi-pharmacophore approach for virtual screening / Jamil Al-Asri, Gyöngyi Gyémánt, Erika Fazekas, Gábor Lehoczki, Matthias F. Melzig, Gerhard Wolber, Jérémie Mortier
Dátum:2016
ISSN:1860-7179
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:ChemMedChem 11 : 21 (2016), p. 2372-2377. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Lehoczki Gábor (1988-) (biológus, molekuláris biológus) Melzig, Matthias F. Wolber, Gerhard Mortier, Jérémie
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM070068
Első szerző:Al-Asri, Jamil
Cím:From carbohydrates to drug-like fragments : Rational development of novel [alfa]-amylase inhibitors / Jamil Al-Asri, Erika Fazekas, Gábor Lehoczki, Andrej Perdih, Cornelia Görick, Matthias F. Melzig, Gyöngyi Gyémánt, Gerhard Wolber, Jérémie Mortier
Dátum:2015
ISSN:0968-0896
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry 23 : 20 (2015), p. 6725-6732. -
További szerzők:Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Lehoczki Gábor (1988-) (biológus, molekuláris biológus) Perdih, Andrej Görick, Cornelia Melzig, Matthias F. Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Wolber, Gerhard Mortier, Jérémie
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM070066
Első szerző:Andrási Melinda (gyógyszerész)
Cím:A comparative study of capillary electrophoresis and isothermal titration calorimetry for the determination of binding constant of human serum albumin to monoclonal antibody / Melinda Andrási, Gábor Lehoczki, Zoltán Nagy, Gyöngyi Gyémánt, András Pungor, Attila Gáspár
Dátum:2015
ISSN:0173-0835
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Electrophoresis 36 : 11-12 (2015), p. 1274-1281. -
További szerzők:Lehoczki Gábor (1988-) (biológus, molekuláris biológus) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Pungor András (1953-) (villamosmérnök) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
RH/885/2013
Egyéb
OTKA PD 83071
OTKA
OTKA K111932
OTKA
FP7-HEALTH-2011 282506
FP7
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM067173
Első szerző:Gáll Tamás (molekuláris biológus, mikrobiológus)
Cím:Optimization of desferrioxamine E production by Streptomyces parvulus / Gáll Tamás, Lehoczki Gábor, Gyémánt Gyöngyi, Emri Tamás, Máthéné Szigeti Zsuzsa, Balla György, Balla József, Pócsi István
Dátum:2016
ISSN:1217-8950 1588-2640
Megjegyzések:Siderophores are produced by a number of microbes to capture iron with outstandingly high affinity, which property also generates biomedical and industrial interests. Desferrioxamine E (DFO-E) secreted by streptomycetes bacteria can be an ideal candidate for iron chelation therapy, which necessitates its cost-effective production for in vitro and animal studies. This study focused on the optimization of DFO-E production by Streptomyces parvulus CBS548.68. Different combinations of various carbon and nitrogen sources as well as the addition of 3-morpholinopropane-1-sulfonic acid (MOPS) markedly affected DFO-E yields, which were attributed, at least in part, to the higher biomass productions found in MOPS-supplemented cultures. In MOPS-supplemented glucose and sodium glutamate medium, DFO-E productions as high as 2,009???90 mg/l of culture medium were reached. High-performance liquid chromatography analysis demonstrated that a simple two-step purification process yielded DFO-E preparations with purities of ?97%. Matrix assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry analysis showed that purified DFO-E always contained traces of desferrioxamine D2.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
desferrioxamine E
Megjelenés:Acta Microbiologica et Immunologica Hungarica 63 : 4 (2016), p. 475-489. -
További szerzők:Lehoczki Gábor (1988-) (biológus, molekuláris biológus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Emri Tamás (1969-) (biológus) Máthéné Szigeti Zsuzsa (1976-) (biológus-ökológus) Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus) Pócsi István (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Trombózis Kutató Központ Kutatócsoport
MTA-DE
MTA
Vascularis Biológia, Thrombosis-Haemostasis Kutatócsoport
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM102621
035-os BibID:(WoS)000423715000028 (Scopus)85038811034
Első szerző:Lehoczki Gábor (biológus, molekuláris biológus)
Cím:The use of starch azure for measurement of alpha-amylase activity / Lehoczki Gábor, Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi
Dátum:2018
ISSN:0144-8617
Megjegyzések:Despite being widely used, there is no standard protocol for alpha-amylase activity measurement with starch azure substrate. Boiling pre-treatment of starch azure suspension increased the reaction rate of hydrolysis catalysed by human salivary alpha-amylase (HSA) or porcine pancreatic alpha-amylase (PPA) and the sensitivity of spectrophotometric activity measurement has been improved. Kinetic constants, K-M, and v(max), obtained from parallel isothermal titration calorimetric (ITC) measurements on natural and starch azure revealed, that the blue starch derivative does not differ significantly from its natural counterpart from kinetic point of view. Interestingly, substrate inhibition was observed in starch azure hydrolysis characterised by dissociation constants 49 mg/mL and 16.4 mg/mL for HSA and PPA, respectively. In this work a new protocol has been suggested for alpha-amylase activity measurement using boiled insoluble starch azure as substrate at 5 mg/mL concentration.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Carbohydrate Polymers. - 183 (2018), p. 263-266. -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-2016-00008
GINOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM079148
Első szerző:Lehoczki Gábor (biológus, molekuláris biológus)
Cím:Inhibition studies on α-amylase using isothermal titration calorimetry / Gábor Lehoczki, Kármen Szabó, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2018
ISSN:2450-9728
Megjegyzések:The control of postprandial blood glucose level via the inhibition of α?amylase is a relevant strategy for the treatment of type 2 diabetes. Several antidiabetic plants are known but there is no information about their α-amylase inhibitory activity. This in vitro study tries to reveal the answer. Hot water extracts of 58 medicinal plants and spices were examined. Activity measurements of human salivary α-amylase (HSαA) on 0.14 m/v % starch substrate was carried out by isothermal titration calorimetry in the presence or absence of plant extracts. Water soluble antioxidant capacity of each extract was measured with photo-chemiluminescence method. Results have confirmed the inhibitory activity of several plant extracts against HsαA. The green tea, cinnamon and allspice, furthermore leaves of blackberry, raspberry and strawberry deserve particular mention (IC50 ? 1.2 mg/mL). A few extracts had significant water-soluble antioxidant capacity compared to ascorbic acid and a weak correlation was recognised between the obtained IC50 and antioxidant capacity values. Inhibition of amylases located in digestive system can be reached via daily intake of most active extracts. These plants could be inserted effectively into a diabetic diet as food supplements.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
isothermal titration calorimetry
α-amylase
plant extracts
enzyme inhibition
food supplement
Megjelenés:Amylase. - 2 : 1 (2018), p. 11-16. -
További szerzők:Nagy-Szabó Kármen Annamária (1990-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Glikoenzimek szerkezet/funkció vizsgálata, oligoszacharidok enzimatikus előállítása
OTKA CK 77515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM070064
Első szerző:Lehoczki Gábor (biológus, molekuláris biológus)
Cím:Simple ITC method for activity and inhibition studies on human salivary α-amylase / Gábor Lehoczki, Kármen Szabó, István Takács, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2016
ISSN:1475-6366 1475-6374
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Megjelenés:Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. - 31 : 6 (2016), p. 1648-1653. -
További szerzők:Nagy-Szabó Kármen Annamária (1990-) (vegyész) Takács István Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Glikoenzimek szerkezet/funkció vizsgálata, oligoszacharidok enzimatikus előállítása
OTKA CK 77515
OTKA
OTKA ANN 110821
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.