CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM116648
035-os BibID:(Scopus)85171881005 (WoS)001100201000015
Első szerző:Luzics Szabina
Cím:Cloning, expression, and biochemical characterisation of a novel endomannanase from Thermobifida alba / Sz. Luzics, Á. Tóth, T. Barna, E. Szabó , I. Nagy, B. Horváth, I. Nagy, Z. Varecza, I. Bata-Vidács, J. Kukolya
Dátum:2023
ISSN:0139-3006 1588-2535
Megjegyzések:Thermobifida alba is the mesophilic member of the Thermobifida genus, the genome and enzyme sets of which have not been described and published yet. Thermobifida strains are thermotolerant actinomycete, which possess wide sets of cellulose and hemicellulose hydrolysing enzymes. Previously, three endomannanases (Man5ATh, Man5ATc, and Man5AThf) of thermobifidas were cloned and investigated, and hereby the endomannanase of T. alba DSM 43795 is described. All four endomannanases belong to the glycoside hydrolase family 5, their sizes are around 50-55 kDa. Their structure consists of a catalytic domain and a carbohydrate binding module, while there is an interdomain linker region in-between consisting repetitive tetrapeptide motifs (eg.: PPTEPTD-Ta, PTDP-Tc, TEEP-Tf, DPGT-Th). The pH optima of Man5A enzymes from T. alba, Thermobifida halotolerans, Thermobifida cellulosilytica, and Thermobifida fusca are slightly different (6.5, 7.0, 7.5, and 8.0, respectively), however, the temperature optima of the enzymes were detected within a wider range of 65-75 ?C. In this research, Man5ATa exhibited the lowest Michaelis-Menten constant (KM) (0.13 mM) on LBG-mannan substrate, while others shared similar kinetic parameters: 0.9-1.7 mM of KM. Despite the high sequence similarity of the investigated mannanases, they exhibit different temperature stability parameters. These different functional characteristics can be advantageous for industrial applications producing biologically active, oligomannan prebiotics under different conditions.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
endomannanase
hemicellulase
LBG
protein expression
Thermobifida alba
Megjelenés:Acta Alimentaria. - 52 : 3 (2023), p. 502-519. -
További szerzők:Tóth Ákos Barna Teréz (1963-) (vegyész) Szabó Erna (1990-) (Biológus) Nagy I. Horváth B. Nagy István Péter (1964-) (vegyész, kémikus) Varecza Zoltán Batáné Vidács Ildikó Kukolya József
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM068817
035-os BibID:(cikkazonosító)e0155769 (WOS)000376881700029 (Scopus)84971201028
Első szerző:Tóth Ákos
Cím:Cloning, Expression and Biochemical Characterization of Endomannanases from Thermobifida Species Isolated from Different Niches / Ákos Tóth, Terézia Barna, Erna Szabó, Rita Elek, Ágnes Hubert, István Nagy, István Nagy, Balázs Kriszt, András Táncsics, József Kukolya
Dátum:2016
ISSN:1932-6203
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
endomannanase
Megjelenés:Plos One. - 11 : 5 (2016), p. e0155769-. -
További szerzők:Barna Teréz (1963-) (vegyész) Szabó Erna (1990-) (Biológus) Elek Rita Hubert Ágnes Nagy István Kriszt Balázs Táncsics András Kukolya József
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1