Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM098380
035-os BibID:	(cikkazonosító)108220
Első szerző:	Nagy-Szabó Kármen Annamária (vegyész)
Cím:	Extending the investigation of 4-thiazolidinone derivatives as potential multi-target ligands of enzymes involved in diabetes mellitus and its long-term complications: A study with pancreatic α-amylase / Kármen Szabó, Rosanna Maccari, Rosaria Ottanà, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:	2021
ISSN:	0008-6215
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Carbohydrate Research. - 499 (2021), p. 1-9. -
További szerzők:	Maccari, Rosanna Ottanà, Rosaria Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15- 2016-00008 GINOP ÚNKP-19-3 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM078590
Első szerző:	Nagy-Szabó Kármen Annamária (vegyész)
Cím:	Studies on the reversible enzyme reaction of rabbit muscle glycogen phosphorylase b using isothermal titration calorimetry / Kármen Szabó, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:	2019
ISSN:	0008-6215
Megjegyzések:	Glycogen phosphorylase enzymes (GP) catalyse reversible reactions; the glucose transfer from glycogen to inorganic phosphate (Pi, phosphorolysis) or the reverse glucose transfer from glucose-1-phosphate (G-1-P) to glycogen (synthesis). Rabbit muscle GPb (rmGPb) was used as a model enzyme to study the reversible enzyme reaction. To follow both directions of this reversible reaction, we have developed a novel isothermal titration calorimetry (ITC) method for the determination of the direct reaction rate. The preference of forward or reverse reaction was ensured by the 0.1 or 10 concentration ratios of G-1-P/Pi, respectively. Substrate specificity was studied using different maltooligosaccharides and glycogen. Based on the KM values, glycogen and 2-chloro-4-nitrophenyl maltoheptaoside (CNP-G7) were found to be analogous substrates, which allowed to optimize the method by taking advantage of the CNP chromophore being detectable in HPLC. In case of CNP-G7, substrate inhibition was observed and characterised by Ki of 23 ± 7 mM. Inhibition of human GP is a promising strategy for the treatment of diabetes. Our ITC measurements have confirmed that caffeine and glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin (GTH), as known GPb inhibitors, inhibit the rmGPb-catalysed reversible reaction in both directions. Ki values obtained in the direction of synthesis (1.92±0.14 mM for caffeine and 11.5±2.0 ?M for GTH) have been shown to be in good agreement with the Ki values obtained in the direction of phosphorolysis (4.05±0.26 mM for caffeine and 13.8±1.6 ?M for GTH). The higher difference between the inhibition constants of caffeine was explained by the non-competitive mechanism. The described ITC method using the developed experimental design and reaction conditions is suitable for activity measurements of different phosphorylase enzymes on various substrates and is applicable for inhibition studies as well.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban glycogen phosphorylase isothermal titration calorimetry reversible enzyme reaction substrate inhibition activity measurement
Megjelenés:	Carbohydrate Research. - 477 (2019), p. 58-65. -
További szerzők:	Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP TÁMOP-4.2.1.-15-B-09/1/KONV TÁMOP OTKA CK77515 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: