CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM079148
Első szerző:Lehoczki Gábor (biológus, molekuláris biológus)
Cím:Inhibition studies on α-amylase using isothermal titration calorimetry / Gábor Lehoczki, Kármen Szabó, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2018
ISSN:2450-9728
Megjegyzések:The control of postprandial blood glucose level via the inhibition of α?amylase is a relevant strategy for the treatment of type 2 diabetes. Several antidiabetic plants are known but there is no information about their α-amylase inhibitory activity. This in vitro study tries to reveal the answer. Hot water extracts of 58 medicinal plants and spices were examined. Activity measurements of human salivary α-amylase (HSαA) on 0.14 m/v % starch substrate was carried out by isothermal titration calorimetry in the presence or absence of plant extracts. Water soluble antioxidant capacity of each extract was measured with photo-chemiluminescence method. Results have confirmed the inhibitory activity of several plant extracts against HsαA. The green tea, cinnamon and allspice, furthermore leaves of blackberry, raspberry and strawberry deserve particular mention (IC50 ? 1.2 mg/mL). A few extracts had significant water-soluble antioxidant capacity compared to ascorbic acid and a weak correlation was recognised between the obtained IC50 and antioxidant capacity values. Inhibition of amylases located in digestive system can be reached via daily intake of most active extracts. These plants could be inserted effectively into a diabetic diet as food supplements.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
isothermal titration calorimetry
α-amylase
plant extracts
enzyme inhibition
food supplement
Megjelenés:Amylase. - 2 : 1 (2018), p. 11-16. -
További szerzők:Nagy-Szabó Kármen Annamária (1990-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Glikoenzimek szerkezet/funkció vizsgálata, oligoszacharidok enzimatikus előállítása
OTKA CK 77515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM070064
Első szerző:Lehoczki Gábor (biológus, molekuláris biológus)
Cím:Simple ITC method for activity and inhibition studies on human salivary α-amylase / Gábor Lehoczki, Kármen Szabó, István Takács, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2016
ISSN:1475-6366 1475-6374
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Megjelenés:Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. - 31 : 6 (2016), p. 1648-1653. -
További szerzők:Nagy-Szabó Kármen Annamária (1990-) (vegyész) Takács István Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Glikoenzimek szerkezet/funkció vizsgálata, oligoszacharidok enzimatikus előállítása
OTKA CK 77515
OTKA
OTKA ANN 110821
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM098380
035-os BibID:(cikkazonosító)108220
Első szerző:Nagy-Szabó Kármen Annamária (vegyész)
Cím:Extending the investigation of 4-thiazolidinone derivatives as potential multi-target ligands of enzymes involved in diabetes mellitus and its long-term complications: A study with pancreatic α-amylase / Kármen Szabó, Rosanna Maccari, Rosaria Ottanà, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2021
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 499 (2021), p. 1-9. -
További szerzők:Maccari, Rosanna Ottanà, Rosaria Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15- 2016-00008
GINOP
ÚNKP-19-3
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM087586
Első szerző:Nagy-Szabó Kármen Annamária (vegyész)
Cím:Gallotannins are Non-Specific Inhibitors of α-Amylase: Aggregates are the Active Species taking part in Inhibition / Kármen Szabó, Csaba Hámori, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2021
ISSN:1747-0277
Megjegyzések:The versatile biological activity of gallotannins has been investigated for a long time, including their use as ?-amylase inhibitors for the treatment of diabetes and its complications. The effectiveness of gallotannins on a wide range of enzymes refers to promiscuity. We proved that gallotannins are non-specific promiscuous ?-amylase inhibitors, which exert their effect through their aggregates. A gallotannin of Aleppo oak origin fulfilled all the criteria for aggregators; significant changes could be observed in the IC50 values in the presence of Triton? X-100 detergent (from 2.3 ?g/mL to 110 ?g/mL) and after enzyme-inhibitor pre-incubation (from 2.3 ?g/mL to 0.65 ?g/mL). Increasing the enzyme concentration also led to the moderation of the inhibition by gallotannin. In addition, we observed that gallotannin molecules are those, which are involved in aggregation, and discrete protein molecules are adsorbed to the aggregates. This was revealed by the increasing particle size of gallotannin, which became three orders of magnitude higher after 150 min, whereas the size of ?-amylase remained unchanged. Consequently, gallotannins should be used as anti-diabetic drugs only if the necessity of higher dose due to their promiscuity is taken into account. Aggregation propensity should not be ignored in case of in vivo applications.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
gallotannin
inhibitor-promiscuity
aggregation
specificity
Megjelenés:Chemical Biology & Drug Design. - 97 : 2 (2021), p. 349-357. -
További szerzők:Hámori Csaba (1991-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:ÚNKP-19-3
Egyéb
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM078590
Első szerző:Nagy-Szabó Kármen Annamária (vegyész)
Cím:Studies on the reversible enzyme reaction of rabbit muscle glycogen phosphorylase b using isothermal titration calorimetry / Kármen Szabó, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2019
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:Glycogen phosphorylase enzymes (GP) catalyse reversible reactions; the glucose transfer from glycogen to inorganic phosphate (Pi, phosphorolysis) or the reverse glucose transfer from glucose-1-phosphate (G-1-P) to glycogen (synthesis). Rabbit muscle GPb (rmGPb) was used as a model enzyme to study the reversible enzyme reaction. To follow both directions of this reversible reaction, we have developed a novel isothermal titration calorimetry (ITC) method for the determination of the direct reaction rate. The preference of forward or reverse reaction was ensured by the 0.1 or 10 concentration ratios of G-1-P/Pi, respectively. Substrate specificity was studied using different maltooligosaccharides and glycogen. Based on the KM values, glycogen and 2-chloro-4-nitrophenyl maltoheptaoside (CNP-G7) were found to be analogous substrates, which allowed to optimize the method by taking advantage of the CNP chromophore being detectable in HPLC. In case of CNP-G7, substrate inhibition was observed and characterised by Ki of 23 ± 7 mM. Inhibition of human GP is a promising strategy for the treatment of diabetes. Our ITC measurements have confirmed that caffeine and glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin (GTH), as known GPb inhibitors, inhibit the rmGPb-catalysed reversible reaction in both directions. Ki values obtained in the direction of synthesis (1.92±0.14 mM for caffeine and 11.5±2.0 ?M for GTH) have been shown to be in good agreement with the Ki values obtained in the direction of phosphorolysis (4.05±0.26 mM for caffeine and 13.8±1.6 ?M for GTH). The higher difference between the inhibition constants of caffeine was explained by the non-competitive mechanism. The described ITC method using the developed experimental design and reaction conditions is suitable for activity measurements of different phosphorylase enzymes on various substrates and is applicable for inhibition studies as well.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
isothermal titration calorimetry
reversible enzyme reaction
substrate inhibition
activity measurement
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 477 (2019), p. 58-65. -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
TÁMOP-4.2.1.-15-B-09/1/KONV
TÁMOP
OTKA CK77515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1