CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM066288
035-os BibID:(Cikkazonosító)35850 (WOS)000385927600001 (Scopus)84992409144
Első szerző:Kovács Tamás (általános orvos)
Cím:The Dipole Potential Modifies the Clustering and Ligand Binding Affinity of ErbB Proteins and Their Signaling Efficiency / Tamás Kovács, Gyula Batta, Tímea Hajdu, Ágnes Szabó, Tímea Váradi, Florina Zákány, István Csomós, János Szöllősi, Peter Nagy
Dátum:2016
ISSN:2045-2322
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 6 (2016), p. 35850. -
További szerzők:Batta Gyula (1979-) (biológus) Hajdu Tímea (1991-) (biomérnök) Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K103906
OTKA
NK101337
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM057873
Első szerző:Nagy Péter (biofizikus)(absztraktok)
Cím:Maximum Likelihood Estimation of FRET Efficiency / Péter Nagy, Ágnes Szabó, Tímea Váradi, Tamás Kovács, Gyula Batta, Tímea Szatmári, János Szőllősi
Dátum:2014
ISSN:0006-3495
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok poszter
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 106 : 2 (2014), p. 204a. -
További szerzők:Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Szatmári Tímea Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM071351
035-os BibID:(scopus)84963800113 (wos)000374730400007
Első szerző:Nagy Péter (biofizikus)
Cím:rFRET : a comprehensive, Matlab-based program for analyzing intensity-based ratiometric microscopic FRET experiments / Nagy Peter, Szabó Ágnes, Váradi Tímea, Kovács Tamás, Batta Gyula, Szöllősi János
Dátum:2016
ISSN:1552-4922 1552-4930
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Cytometry Part A. - 89 : 4 (2016), p. 376-384. -
További szerzők:Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Batta Gyula (1979-) (biológus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM057540
035-os BibID:(scopus)84911424770 (wos)000344166300007
Első szerző:Nagy Péter (biofizikus)
Cím:Maximum likelihood estimation of FRET efficiency and its implications for distortions in pixelwise calculation of FRET in microscopy / Peter Nagy, Ágnes Szabó, Tímea Váradi, Tamás Kovács, Gyula Batta, János Szöllősi
Dátum:2014
ISSN:1552-4922 1552-4930
Megjegyzések:Ratiometric determination of the efficiency of fluorescence or Forster resonance energy € transfer (FRET) is one of the most widespread methods for the characterization of protein clustering and conformation. Low photon numbers, often present in pixel-by-pixel determination of FRET efficiency in digital microscopy, result in large uncertainties in the derived FRET parameter. Here, we propose a method based on maximum likelihood estimation (MLE) of FRET efficiency using photon counting detectors to overcome this limitation. Intensities measured in the donor, FRET, and acceptor channels were all assumed to follow Poisson statistics as a result of detector shot noise. The joint probability of photon numbers detected in the donor, FRET, and acceptor channels was derived using an equation describing the relationship between the three measured intensities. The FRET efficiency generating the measured photon numbers with the largest likelihood was determined iteratively providing a single FRET value for all pixels in the calculation. Since as few as 100 pixels are sufficient to provide a maximum likelihood estimate for FRET, biological variability in FRET values can be revealed by performing the analysis for regions of interests in an image. Since the algorithm provides the probability of a combination of donor, FRET, and acceptor intensities observed in each individual pixel given a certain FRET efficiency, outlier pixels with low probabilities could be excluded from the analysis. Simulations carried out with low photon numbers in the presence and absence of outlier pixels revealed that the proposed approach can reliably and reproducibly estimate FRET efficiency. In addition, systematic evaluation of the simulation results showed that the distribution of pixel-by-pixel FRET efficiencies is skewed, and the mean of these FRET values is a biased and unreliable estimate of the FRET efficiency. In the absence of outlier pixels, FRET calculated from summed donor, FRET, and acceptor intensities proved to be as reliable as MLE. We conclude that MLE of FRET outperforms calculations using summed and pixel-bypixel intensities in biologically relevant situations involving low photon numbers and outlier pixels.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
FRET
maximum likelihood estimation (MLE)
microscopy
Poisson statistics
error propagation
Megjelenés:Cytometry Part A. - 85 : 11 (2014), p. 942-952. -
További szerzők:Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Batta Gyula (1979-) (biológus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
OTKA-K103906
OTKA
OTKA-NK101337
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM082149
035-os BibID:(WoS)000497815800015 (Scopus)85073927406
Első szerző:Váradi Tímea (okleveles vegyész)
Cím:Homo- and Heteroassociations Drive Activation of ErbB3 / Váradi Tímea, Schneider Magdalena, Sevcsik Eva, Kiesenhofer Dominik, Baumgart Florian, Batta Gyula, Kovács Tamás, Platzer René, Huppa Johannes B., Szöllősi János, Schütz Gerhard J., Brameshuber Mario, Nagy Peter
Dátum:2019
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Dimerization or the formation of higher-order oligomers is required for the activation of ErbB receptor tyrosine kinases. The heregulin receptor, ErbB3, must heterodimerize with other members of the family, preferentially ErbB2, to form a functional signal transducing complex. Here, we applied single molecule imaging capable of detecting long-lived and mobile associations to measure their stoichiometry and mobility, and analyzed data from experiments globally taking the different lateral mobility of monomeric and dimeric molecular species into account. Although ErbB3 was largely monomeric in the absence of stimulation and ErbB2 coexpression, a small fraction was present as constitutive homodimers exhibiting a ?40% lower mobility than monomers. Heregulin-stimulation increased the homodimeric fraction of ErbB3 significantly and reduced the mobility of homodimers 4-fold compared to constitutive homodimers. Expression of ErbB2 elevated the homodimeric fraction of ErbB3 even in unstimulated cells and induced a ~2-fold reduction in the lateral mobility of ErbB3 homodimers. The mobility of ErbB2 was significantly lower than that of ErbB3, and heregulin induced a less pronounced decrease in the diffusion coefficient of all ErbB2 molecules as well as its heterodimers with ErbB3. The slower diffusion of ErbB2 compared to ErbB3 was abolished by depolymerizing actin filaments, while ErbB2-expression induced a substantial rearrangement of microfilaments implying a bidirectional interaction between ErbB2 and actin. Heregulin stimulation of cells coexpressing ErbB3 and ErbB2 led to the formation of ErbB3 homodimers and ErbB3/ErbB2 heterodimers in a competitive fashion. While pertuzumab, an antibody binding to the dimerization arm of ErbB2, completely abolished the formation of constitutive and heregulin-induced ErbB3/ErbB2 heterodimers, it only slightly blocked ErbB3 homodimerization. The results imply that a dynamic equilibrium exists between constitutive and ligand-induced homo- and heterodimers capable of shaping transmembrane signaling.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 117 : 10 (2019), p. 1935-1947. -
További szerzők:Schneider, Magdalena Sevcsik Éva Kiesenhofer, Dominik Baumgart, Florian Batta Gyula (1979-) (biológus) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Platzer, René Huppa, Johannes B. Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Schütz, Gerhard Brameshuber, Mario Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1