CCL

Összesen 14 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM116643
035-os BibID:(cikkazonosító)464286 (Scopus)85167593174 (WoS)001055045200001
Első szerző:Andrási Melinda (gyógyszerész)
Cím:Comparative study on the deamidation of three recombinant human insulins using capillary electrophoresis / M. Andrasi, G. Vishwakarma, R. Szabo, C. Nagy, A. Gaspar
Dátum:2023
ISSN:0021-9673
Megjegyzések:The applicability of capillary zone electrophoresis (CZE) for the separation of different recombinant human insulins and their deamidated isoforms was studied. The high resolving power of CZE is demonstrated by its ability to separate insulin isoforms differing only by 0.984 Da (different-fold deamidated forms) and even components having the exacts same mass but slightly different shapes (same-fold deamidated forms). From among the several insulins available, humulin, glargine and glulisine were selected for our study because their sequences and chemical parameters are quite similar, however, the small differences present in their amino acid sequences influence the deamidation processes. Using a background electrolyte with basic pH was favourable not only for the separation of the different types of insulin but also for the separation of deamidated protein forms even in a bare fused silica capillary. The LOD values ranged between 0.6 - 0.93 mg/L and 2.17 - 4.37 mg/L for UV and ESI-MS detection, respectively. At -20 - -80 ?C, the deamidation is minimal, but at temperatures above +5 ?C deamidation is accelerated. At +5 ?C only 1-fold deamidation forms could be observed for each insulin. Acidified samples incubated for 1-month at room temperature showed varying levels of deamidation: 1-fold, 1?2-fold and 1?2?3-fold forms for glargine, glulisine and humulin, respectively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Insulins
Deamidation
Isoforms
Capillary electrophoresis
Mass spectrometry
Megjelenés:Journal of Chromatography A. - 1706 (2023), p. 1-8. -
További szerzők:Vishwakarma, G. Szabó Ruben (1998-) Nagy Cynthia (1994-) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:K 142134
Egyéb
ÚNKP-22-2-I-DE-193
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM087298
035-os BibID:(cikkazonosító)461344
Első szerző:Andrási Melinda (gyógyszerész)
Cím:Determination of deamidated isoforms of human insulin using capillary electrophoresis / M. Andrasi, B. Pajaziti, B. Sipos, C. Nagy, N. Hamidli, A. Gaspar
Dátum:2020
ISSN:0021-9673
Megjegyzések:The applicability of capillary zone electrophoresis (CZE) for the separation of the deamidated forms of insulin has been studied. 50 mM NH4Ac (pH=9) with 20 % v/v isopropylalcohol was found optimal for efficient separation of insulin from its even 10 deamidated forms. The developed method was efficiently applied for monitoring the degradation rate of insulin and the formation of different deamidation isoforms. Two months after the acidification more than thirty peaks can be observed in the electropherogram, because degradation products other than deamidated components were formed as well. The recorded mass spectra enabled us to assign the exact mass of the components, and thus the identification of insulin isoforms could be accomplished. We think that this study provides useful information on how the determination of several deamidation forms can be carried out with CE-MS, but the identification of the exact position of deamidation sites in the insulin molecule remains a challenge.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Chromatography A. - 1626 (2020), p. 1-8. -
További szerzők:Pajaziti, Blerta Sipos B. Nagy Cynthia (1994-) Hamidli, Narmin Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
NKFIH K127931
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM105430
035-os BibID:(cikkazonosító)1215 (WoS)000895364600001 (Scopus)85149568475
Első szerző:Borrego, Jesús
Cím:Recombinant Expression in Pichia pastoris System of Three Potent Kv1.3 Channel Blockers : Vm24, Anuroctoxin, and Ts6 / Borrego Jesús, Naseem Muhammad Umair, Sehgal Al Nasar Ahmed, Panda Lipsa Rani, Shakeel Kashmala, Gaspar Attila, Nagy Cynthia, Varga Zoltan, Panyi Gyorgy
Dátum:2022
ISSN:2309-608X
Megjegyzések:The Kv1.3 channel has become a therapeutic target for the treatment of various diseases. Several Kv1.3 channel blockers have been characterized from scorpion venom; however, extensive studies require amounts of toxin that cannot be readily obtained directly from venoms. The Pichia pastoris expression system provides a cost-effective approach to overcoming the limitations of chemical synthesis and E. coli recombinant expression. In this work, we developed an efficient system for the production of three potent Kv1.3 channel blockers from different scorpion venoms: Vm24, AnTx, and Ts6. Using the Pichia system, these toxins could be obtained in sufficient quantities (Vm24 1.6 mg/L, AnTx 46 mg/L, and Ts6 7.5 mg/L) to characterize their biological activity. A comparison was made between the activity of tagged and untagged recombinant peptides. Tagged Vm24 and untagged AnTx are nearly equivalent to native toxins in blocking Kv1.3 (Kd = 4.4 pM and Kd = 0.72 nM, respectively), whereas untagged Ts6 exhibits a 53-fold increase in Kd (Kd = 29.1 nM) as compared to the native peptide. The approach described here provides a method that can be optimized for toxin production to develop more selective and effective Kv1.3 blockers with therapeutic potential.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Pichia pastoris
recombinant peptides
scorpion venoms
Kv1.3 blockers
Megjelenés:Journal of Fungi. - 8 : 11 (2022), p. 1-15. -
További szerzők:Naseem, Muhammad Umair (1993-) (biofizikus, molekuláris biológus) Sehgal, Al Nasar Ahmed Panda, Lipsa Rani Shakeel, Kashmala Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus) Nagy Cynthia (1994-) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K143071
OTKA
K127931
OTKA
Stipendium Hungaricum Scholarship by the Tempus Public Foundation
Egyéb
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM106979
035-os BibID:(Cikkazonosító)463351 (Wos)000888520900006 (Scopus)85134875741
Első szerző:Hamidli, Narmin
Cím:Determination of human insulin and its six therapeutic analogues by capillary electrophoresis - mass spectrometry / Narmin Hamidli, Blerta Pajaziti, Melinda Andrási, Cynthia Nagy, Attila Gáspár
Dátum:2022
ISSN:0021-9673 1873-3778
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Chromatography A. - 1678 : 16 (2022), p. 1-8. -
További szerzők:Pajaziti, Blerta Andrási Melinda (1979-) (gyógyszerész) Nagy Cynthia (1994-) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM098983
035-os BibID:(cikkazonosító)462448
Első szerző:Hamidli, Narmin
Cím:Analysis of intact proteins with capillary zone electrophoresis coupled to mass spectromery using uncoated and coated capillaries / N. Hamidli, M. Andrasi, C. Nagy, A. Gaspar
Dátum:2021
ISSN:0021-9673
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Chromatography A. - 1654 (2021), p. 1-9. -
További szerzők:Andrási Melinda (1979-) (gyógyszerész) Nagy Cynthia (1994-) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM088078
Első szerző:Kecskeméti Ádám (vegyész)
Cím:Analysis of fumonisin mycotoxins with capillary electrophoresis : mass spectrometry / Kecskeméti Ádám, Nagy Cynthia, Biró Patrícia, Szabó Zsuzsa, Pócsi István, Bartók Tibor, Gáspár Attila
Dátum:2020
ISSN:1944-0049 1944-0057
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Food Additives and Contaminants Part A - Chemistry Analysis Control Exposure & Risk Assessment. - 37 : 9 (2020), p. 1553-1563. -
További szerzők:Nagy Cynthia (1994-) Biró Patrícia Szabó Zsuzsa (1990-) (kémikus) Pócsi István (1961-) (vegyész) Bartók Tibor Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM071223
Első szerző:Kecskeméti Ádám (vegyész)
Cím:The application of a microfluidic reactor including spontaneously adsorbed trypsin for rapid protein digestion of human tear samples / Kecskemeti Adam, Nagy Cynthia, Csosz Eva, Kallo Gergo, Gaspar Attila
Dátum:2017
ISSN:1862-8346 1862-8354
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Proteomics Clinical Applications. - 11 : 11-12 (2017), p. 1-9. -
További szerzők:Nagy Cynthia (1994-) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:GlNOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM117884
035-os BibID:(cikkazonosító)342162 (WoS)001147540500001 (Scopus)85181709291
Első szerző:Nagy Cynthia (1994-)
Cím:CZE-MS peptide mapping : To desalt or not to desalt? / Cynthia Nagy, Melinda Andrasi, Ruben Szabo, Attila Gaspar
Dátum:2024
ISSN:0003-2670
Megjegyzések:Background: In "shotgun" approaches involving high-performance liquid chromatography or capillary zone electrophoresis (CZE), matrix removal prior to sample analysis is considered as an indispensable tool. Despite the fact that CZE offers a high tolerance towards salts, most publications reported on the use of desalting. There seems to be no clear consensus on the utilization of desalting in the CZE-MS community, most probably due to the absence of works addressing the comparison of desalted and non-desalted digests. Our aim was to fill this research gap using protein samples of varying complexity in different sample matrices. Results: First, standard protein digests were analyzed to build the knowledge on the effect of sample clean-up by solid-phase extraction (SPE) pipette tips and the possible stacking phenomena induced by different sample matrices. Desalting led to a somewhat altered peptide profile, the procedure affected mostly the hydrophilic peptides (although not to a devastating extent). Nevertheless, desalting samples allowed remarkable stacking efficiency owing to their low-conductivity sample background, enabling a so-called field-amplified sample stacking phenomenon. Non-desalted samples also produced a stacking event, the mechanism of which is based on transient-isotachophoresis due to the presence of high-mobility ions in the digestion buffer itself. Adding either extra ammonium ions or acetonitrile into the non-desalted digests enhanced the stacking efficiency. A complex sample (yeast cell lysate) was also analyzed with the optimal conditions, which yielded similar tendencies. Significance: Based on these results, we propose that sample clean-up in the bottom-up sample preparation process prior to CZE-MS analysis can be omitted. The preclusion of desalting can even enhance detection sensitivity, separation efficiency or sequence coverage.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Bottom-up proteomics
Capillary zone electrophoresis
Desalting
Mass spectrometry
Peptide mapping
Megjelenés:Analytica Chimica Acta. - 1288 (2024), p. 1-9. -
További szerzők:Andrási Melinda (1979-) (gyógyszerész) Szabó Ruben (1998-) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:K-142134
Egyéb
ÚNKP-22-3-II
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM106977
035-os BibID:(WoS)000807738200001 (Scopus)85125010762 (Cikkazonosító)311
Első szerző:Nagy Cynthia (1994-)
Cím:Microfluidic Immobilized Enzymatic Reactors for Proteomic Analyses-Recent Developments and Trends (2017-2021) / Cynthia Nagy, Ruben Szabo, Attila Gaspar
Dátum:2022
ISSN:2072-666X
Megjegyzések:: Given the strong interdisciplinary nature of microfluidic immobilized enzyme reactor (?-IMER) technology, several branches of science contribute to its successful implementation. A combination of physical, chemical knowledge and engineering skills is often required. The development and application of ?-IMERs in the proteomic community are experiencing increasing importance due to their attractive features of enzyme reusability, shorter digestion times, the ability to handle minute volumes of sample and the prospect of on-line integration into analytical workflows. The aim of this review is to give an account of the current (2017-2021) trends regarding the preparation of microdevices, immobilization strategies, and IMER configurations. The different aspects of microfabrication (designs, fabrication technologies and detectors) and enzyme immobilization (empty and packed channels, and monolithic supports) are surveyed focusing on ?-IMERs developed for proteomic analysis. Based on the advantages and limitations of the published approaches and the different applications, a probable perspective is given.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Micromachines. - 13 : 2 (2022), p. 1-19. -
További szerzők:Szabó Ruben (1998-) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:K127931
OTKA
K142134
OTKA
ÚNKP-21-3-II
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM106976
035-os BibID:(Scopus)85139781076 (cikkazonosító)100024
Első szerző:Nagy Cynthia (1994-)
Cím:Top-down proteomic analysis of monoclonal antibodies by capillary zone electrophoresis-mass spectrometry / Cynthia Nagy, Melinda Andrási, Narmin Hamidli, Gyöngyi Gyémánt, Attila Gáspár
Dátum:2022
ISSN:2772-3917
Megjegyzések:Capillary zone electrophoresis (CZE) is considered an alternative to advanced chromatographic methods for the analysis of monoclonal antibodies (mAbs) as those are well applicable for the high-resolution separation of intact proteins, proteoforms or even protein complexes. Thus, CZE with mass spectrometry (MS) detection, has the potential to grow into a powerful analytical platform for the extensive investigation of mAbs. The top-down proteomic approach, where the application of CZE-MS might be exceptionally beneficial, provides the determination of both the accurate molecular mass and several microheterogeneities. Although there is a relatively small number of publications about the CZE-MS of mAbs, the pharmaceutical industry has an unambiguous interest on this field and thorough, intensive research has been initiated. In this review, we surveyed the developments of top-down CZE?MS applied for mAbs. The merits and limitations of the published capillary coatings and running electrolytes used for CZE-MS were discussed. The different aspects of CZE-MS hyphenation, furthermore, the applications of such mAb studies were surveyed, as well.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Chromatography Open. - 2 (2022), p. 1-21. -
További szerzők:Andrási Melinda (1979-) (gyógyszerész) Hamidli, Narmin Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM103039
035-os BibID:(WOS)000522084100009 (Scopus)85080151996
Első szerző:Nagy Cynthia (1994-)
Cím:Fabrication of immobilized enzyme reactors with pillar arrays into polydimethylsiloxane microchip / Cynthia Nagy, Adam Kecskemeti, Attila Gaspar
Dátum:2020
ISSN:0003-2670
Megjegyzések:This paper demonstrates the design, efficiency and applicability of a simple and inexpensive microfluidic immobilized enzymatic reactor (IMER) for rapid protein digestion. The high surface-to-volume ratio (S/V) of the reactor was achieved by forming pillars in the channel. It was found that pillar arrays including dimensions of 40 mu m x 40 mu m as pillar diameter and interpillar distance can provide both relatively high S/V and flow rate in the PDMS chip, the fabrication of which was performed by means of soft lithography using average research laboratory infrastructure. CZE peptide maps of IMER-based digestions were compared to peptide maps obtained from standard in-solution digestion of proteins. The peak patterns of the electropherograms and the identified proteins were similar, however, digestion with the IMER requires less than 10 min, while in-solution digestion takes 16 h.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Immobilization
Digestion
Peptide mapping
Enzyme reactor
Array of pillars
poly(dimethylsiloxane)
Megjelenés:Analytica Chimica Acta. - 1108 (2020), p. 70-78. -
További szerzők:Kecskeméti Ádám (1992-) (vegyész) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
NKFIH-K127931
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM098615
035-os BibID:(cikkazonosító)5902 (WoS)000706517100001 (Scopus)85116118060
Első szerző:Nagy Cynthia (1994-)
Cím:Development of an In-Line Enzyme Reactor Integrated into a Capillary Electrophoresis System / Nagy Cynthia, Szabo Ruben, Gaspar Attila
Dátum:2021
ISSN:1420-3049
Megjegyzések:The goal of this paper was to develop an in-line immobilized enzyme reactor (IMER) integrated into a capillary electrophoresis platform. In our research, we created the IMER by adsorbing trypsin onto the inner surface of a capillary in a short section. Enzyme immobilization was possible due to the electrostatic attraction between the oppositely charged fused silica capillary surface and trypsin. The reactor was formed by simply injecting and removing trypsin solution from the capillary inlet (similar to 1-2 cms). We investigated the factors affecting the efficiency of the reactor. The main advantages of the proposed method are the fast, cheap, and easy formation of an IMER with in-line protein digestion capability. Human tear samples were used to test the efficiency of the digestion in the microreactor.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Molecules. - 26 : 19 (2021), p. 1-14. -
További szerzők:Szabó Ruben (1998-) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:K127931
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.