CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM086797
035-os BibID:(cikkazonosító)032003
Első szerző:Nagyné Szabó Ágnes Timea (vegyész)
Cím:Quo vadis FRET? Förster's method in the era of superresolution / Nagyné Szabó Ágnes Timea, Tímea Szendi-Szatmári, János Szöllősi, Peter Nagy
Dátum:2020
ISSN:2050-6120
Megjegyzések:Although the theoretical foundations of Förster resonance energy transfer (FRET) were laid in the 1940s as part of the quantum physical revolution of the 20th century, it was only in the 1970s that it made its way to biology as a result of the availability of suitable measuring and labeling technologies. Thanks to its ease of application, FRET became widely used for studying molecular associations on the nanometer scale. The development of superresolution techniques at the turn of the millennium promised an unprecedented insight into the structure and function of molecular complexes. Without downplaying the significance of superresolution microscopies this review expresses our view that FRET is still a legitimate tool in the armamentarium of biologists for studying molecular associations since it offers distinct advantages and overcomes certain limitations of superresolution approaches.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Methods and Applications in Fluorescence. - 8 : 3 (2020), p. 1-18. -
További szerzők:Szendi-Szatmári Tímea (1989-) (molekuláris biológus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K120302
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
EFOP3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM072316
035-os BibID:(WoS)000425895600022 (Scopus)85041571964
Első szerző:Nagyné Szabó Ágnes Timea (vegyész)
Cím:The Effect of Fluorophore Conjugation on Antibody Affinity and the Photophysical Properties of Dyes / Szabó Ágnes, Szendi-Szatmári Tímea, Ujlaky-Nagy László, Rádi Ildikó, Vereb György, Szöllősi János, Nagy Peter
Dátum:2018
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Because the degree of labeling (DOL) of cell-bound antibodies, often required in quantitative fluorescence measurements, is largely unknown, we investigated the effect of labeling with two different fluorophores (AlexaFluor546, AlexaFluor647) in a systematic way using antibody stock solutions with different DOLs. Here, we show that the mean DOL of the cell-bound antibody fraction is lower than that of the stock using single molecule fluorescence measurements. The effect is so pronounced that the mean DOL levels off at approximately two fluorophores/IgG for some antibodies. We developed a method for comparing the average DOL of antibody stocks to that of the isolated, cell-bound fraction based on fluorescence anisotropy measurements confirming the aforementioned conclusions. We created a model in which individual antibody species with different DOLs, present in an antibody stock solution, were assumed to have distinct affinities and quantum yields. The model calculations confirmed that a calibration curve constructed from the anisotropy of antibody stocks can be used for determining the DOL of the bound fraction. The fluorescence intensity of the cell-bound antibody fractions and of the antibody stocks exhibited distinctly different dependence on the DOL. The behavior of the two dyes was systematically different in this respect. Fitting of the model to these data revealed that labeling with each dye affects quantum yield and antibody affinity differentially. These measurements also implied that fluorophores in multiply labeled antibodies exhibit self-quenching and lead to decreased antibody affinity, conclusions directly confirmed by steady-state intensity measurements and competitive binding assays. Although the fluorescence lifetime of antibodies labeled with multiple fluorophores decreased, the magnitude of this change was not sufficient to account for self-quenching indicating that both dynamic and static quenching processes occur involving H-aggregate formation. Our results reveal multiple effects of fluorophore conjugation, which must not be overlooked in quantitative cell biological measurements.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 114 : 3 (2018), p. 688-700. -
További szerzők:Szendi-Szatmári Tímea (1989-) (molekuláris biológus) Ujlaky-Nagy László (1977-) (biofizikus) Rádi Ildikó Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM085978
035-os BibID:(WoS)000467642100121 (Scopus)85065467554
Első szerző:Szendi-Szatmári Tímea (molekuláris biológus)
Cím:Reducing the Detrimental Effects of Saturation Phenomena in FRET Microscopy / Szendi-Szatmári Tímea, Szabó Ágnes, Szöllősi János, Nagy Peter
Dátum:2019
ISSN:0003-2700
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 91 : 9 (2019), p. 6378-6382. -
További szerzők:Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K120302
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1