Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM103838
035-os BibID:	(scopus)85132050297 (cikkazonosító)e202213146
Első szerző:	Naseem, Muhammad Umair (biofizikus, molekuláris biológus)
Cím:	Cm28, a scorpion toxin having a unique primary structure, inhibits KV1.2 and KV1.3 with high affinity / Naseem Muhammad Umair, Carcamo-Noriega Edson, Beltrán-Vidal José, Borrego Jesus, Szanto Tibor G., Zamudio Fernando Z., Delgado-Prudencio Gustavo, Possani Lourival D., Panyi Gyorgy
Dátum:	2022
ISSN:	0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:	The Cm28 in the venom of Centruroides margaritatus is a short peptide consisting of 27 amino acid residues with a mol wt of 2,820 D. Cm28 has <40% similarity with other known ?-KTx from scorpions and lacks the typical functional dyad (lysine?tyrosine) required to block KV channels. However, its unique sequence contains the three disulfide-bond traits of the ?-KTx scorpion toxin family. We propose that Cm28 is the first example of a new subfamily of ?-KTxs, registered with the systematic number ?-KTx32.1. Cm28 inhibited voltage-gated K+ channels KV1.2 and KV1.3 with Kd values of 0.96 and 1.3 nM, respectively. There was no significant shift in the conductance?voltage (G-V) relationship for any of the channels in the presence of toxin. Toxin binding kinetics showed that the association and dissociation rates are consistent with a bimolecular interaction between the peptide and the channel. Based on these, we conclude that Cm28 is not a gating modifier but rather a pore blocker. In a selectivity assay, Cm28 at 150 nM concentration (>100? Kd value for KV1.3) did not inhibit KV1.5, KV11.1, KCa1.1, and KCa3.1 K+ channels; NaV1.5 and NaV1.4 Na+ channels; or the hHV1 H+ channel but blocked ?27% of the KV1.1 current. In a biological functional assay, Cm28 strongly inhibited the expression of the activation markers interleukin-2 receptor and CD40 ligand in anti-CD3?activated human CD4+ effector memory T lymphocytes. Cm28, due to its unique structure, may serve as a template for the generation of novel peptides targeting KV1.3 in autoimmune diseases.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk KV1.2 KV1.3 scorpion toxin
Megjelenés:	Journal Of General Physiology. - 154 : 8 (2022), p. 1-18. -
További szerzők:	Carcamo-Noriega, Edson Beltrán-Vidal, José Borrego, Jesús Szántó Gábor Tibor (1980-) (vegyész) Zamudio, Fernando Z. Delgado-Prudencio, Gustavo Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	K143071 OTKA K142612 OTKA K132906 OTKA CONACYT 303045 Egyéb Tempus Public Foundation Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM112395
035-os BibID:	(scopus)85159838046 (cikkazonosító)e202313352
Első szerző:	Szántó Gábor Tibor (vegyész)
Cím:	Molecular rearrangements in S6 during slow inactivation in Shaker-IR potassium channels / Szanto Tibor G., Papp Ferenc, Zakany Florina, Varga Zoltan, Deutsch Carol, Panyi Gyorgy
Dátum:	2023
ISSN:	0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:	Voltage-gated K+ channels have distinct gates that regulate ion flux: the activation gate (A-gate) formed by the bundle crossing of the S6 transmembrane helices and the slow inactivation gate in the selectivity filter. These two gates are bidirectionally coupled. If coupling involves the rearrangement of the S6 transmembrane segment, then we predict state-dependent changes in the accessibility of S6 residues from the water-filled cavity of the channel with gating. To test this, we engineered cysteines, one at a time, at S6 positions A471, L472, and P473 in a T449A Shaker-IR background and determined the accessibility of these cysteines to cysteine-modifying reagents MTSET and MTSEA applied to the cytosolic surface of inside-out patches. We found that neither reagent modified either of the cysteines in the closed or the open state of the channels. On the contrary, A471C and P473C, but not L472C, were modified by MTSEA, but not by MTSET, if applied to inactivated channels with open A-gate (OI state). Our results, combined with earlier studies reporting reduced accessibility of residues I470C and V474C in the inactivated state, strongly suggest that the coupling between the A-gate and the slow inactivation gate is mediated by rearrangements in the S6 segment. The S6 rearrangements are consistent with a rigid rod-like rotation of S6 around its longitudinal axis upon inactivation. S6 rotation and changes in its environment are concomitant events in slow inactivation of Shaker KV channels.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk potassium channels
Megjelenés:	Journal Of General Physiology. - 155 : 7 (2023), p. 1-14. -
További szerzők:	Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Deutsch, Carol Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	KTIA_NAP_13-2-2015-0009 MTA KTIA_ NAP_13-2-2017-0013 MTA K132906 OTKA K143071 OTKA EFOP-3.6.2-16-2017-00006 EFOP GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP R01 GM052302 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM095633
035-os BibID:	(cikkazonosító)e202012742
Első szerző:	Szántó Gábor Tibor (vegyész)
Cím:	Shaker-IR K+ channel gating in heavy water : role of structural water molecules in inactivation / Tibor G. Szanto, Szabolcs Gaal, Izhar Karbat, Zoltan Varga, Eitan Reuveny, Gyorgy Panyi
Dátum:	2021
ISSN:	0022-1295 1540-7748
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of General Physiology. - 153 : 6 (2021), p. 1-27. -
További szerzők:	Gaál Szabolcs Karbat, Izhar Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Reuveny, Eitan Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM085966
Első szerző:	Szántó Gábor Tibor (vegyész)
Cím:	The activation gate controls steady-state inactivation and recovery from inactivation in Shaker / Szanto Tibor G., Zakany Florina, Papp Ferenc, Varga Zoltan, Deutsch Carol J., Panyi Gyorgy
Dátum:	2020
ISSN:	0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:	Despite major advances in the structure determination of ion channels, the sequence of molecular rearrangements at negative membrane potentials in voltage-gated potassium channels of the Shaker family remains unknown. Four major composite gating states are documented during the gating process: closed (C), open (O), open-inactivated (OI), and closed-inactivated (CI). Although many steps in the gating cycle have been clarified experimentally, the development of steady-state inactivation at negative membrane potentials and mandatory gating transitions for recovery from inactivation have not been elucidated. In this study, we exploit the biophysical properties of Shaker-IR mutants T449A/V474C and T449A/V476C to evaluate the status of the activation and inactivation gates during steady-state inactivation and upon locking the channel open with intracellular Cd 2+ . We conclude that at negative membrane potentials, the gating scheme of Shaker channels can be refined in two aspects. First, the most likely pathway for the development of steady-state inactivation is C?O?OI#CI. Second, the OI?CI transition is a prerequisite for recovery from inactivation. These findings are in accordance with the widely accepted view that tight coupling is present between the activation and C-type inactivation gates in Shaker and underscore the role of steady-state inactivation and recovery from inactivation as determinants of excitability.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal Of General Physiology. - 152 : 8 (2020), p. 1-12. -
További szerzők:	Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Deutsch, Carol Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	KTIA_NAP_13-2-2015-0009 MTA KTIA_NAP_132-2017-0013 MTA EFOP-3.6.2-16-2017-00006 EFOP GINOP-2.3.2-15-2016-00015 GINOP NKFIH K132906 OTKA NKFIH K119417 OTKA ÚNKP-19-3-III-DE-92 Egyéb GM 52302 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: