Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM106364
035-os BibID:	(cikkazonosító)41 (WoS)000916020800001 (Scopus)85146824862
Első szerző:	Naseem, Muhammad Umair (biofizikus, molekuláris biológus)
Cím:	Characterization and Chemical Synthesis of Cm39 (α-KTx 4.8) : a Scorpion Toxin That Inhibits Voltage-Gated K+ Channel KV1.2 and Small- and Intermediate-Conductance Ca2+-Activated K+ Channels KCa2.2 and KCa3.1 / Muhammad Umair Naseem, Georgina Gurrola-Briones, Margarita R. Romero-Imbachi, Jesus Borrego, Edson Carcamo-Noriega, José Beltrán-Vidal, Fernando Z. Zamudio, Kashmala Shakeel, Lourival Domingos Possani, Gyorgy Panyi
Dátum:	2023
ISSN:	2072-6651
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Cm39 scorpion toxin Centruroides margaritatus KV1.2 KCa2.2 KCa3.1 electrophysiology Ca2+-activated channel
Megjelenés:	Toxins. - 15 : 1 (2023), p. 1-21. -
További szerzők:	Gurrola-Briones, Georgina Romero-Imbachi, Margarita R. Borrego, Jesús Carcamo-Noriega, Edson Beltrán-Vidal, José Zamudio, Fernando Z. Shakeel, Kashmala Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	K143071 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM114858
035-os BibID:	(cikkazonosító)506 (scopus)85168734722 (wos)001056214900001
Első szerző:	Shakeel, Kashmala
Cím:	Of Seven New K⁺ Channel Inhibitor Peptides of Centruroides bonito, α-KTx 2.24 Has a Picomolar Affinity for Kv1.2 / Shakeel Kashmala, Olamendi-Portugal Timoteo, Naseem Muhammad Umair, Becerril Baltazar, Zamudio Fernando Z., Delgado-Prudencio Gustavo, Possani Lourival Domingos, Panyi Gyorgy
Dátum:	2023
ISSN:	2072-6651
Megjegyzések:	Seven new peptides denominated CboK1 to CboK7 were isolated from the venom of the Mexican scorpion Centruroides bonito and their primary structures were determined. The molecular weights ranged between 3760.4 Da and 4357.9 Da, containing 32 to 39 amino acid residues with three putative disulfide bridges. The comparison of amino acid sequences with known potassium scorpion toxins (KTx) and phylogenetic analysis revealed that CboK1 (?-KTx 10.5) and CboK2 (?-KTx 10.6) belong to the ?-KTx 10.x subfamily, whereas CboK3 (?-KTx 2.22), CboK4 (?-KTx 2.23), CboK6 (?-KTx 2.21), and CboK7 (?-KTx 2.24) bear > 95% amino acid similarity with members of the ?-KTx 2.x subfamily, and CboK5 is identical to Ce3 toxin (?-KTx 2.10). Electrophysiological assays demonstrated that except CboK1, all six other peptides blocked the Kv1.2 channel with Kd values in the picomolar range (24?763 pM) and inhibited the Kv1.3 channel with comparatively less potency (Kd values between 20?171 nM). CboK3 and CboK4 inhibited less than 10% and CboK7 inhibited about 42% of Kv1.1 currents at 100 nM concentration. Among all, CboK7 showed out-standing affinity for Kv1.2 (Kd = 24 pM), as well as high selectivity over Kv1.3 (850-fold) and Kv1.1 (~6000-fold). These characteristics of CboK7 may provide a framework for developing tools to treat Kv1.2-related channelopathies.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk CboK Centruroides bonito scorpion toxin Kv1.2 Kv1.3 Kv1.2 channelopathies electrophysiology
Megjelenés:	Toxins. - 15 : 8 (2023), p. 1-20. -
További szerzők:	Olamendi-Portugal, Timoteo Naseem, Muhammad Umair (1993-) (biofizikus, molekuláris biológus) Becerril, Baltazar Zamudio, Fernando Z. Delgado-Prudencio, Gustavo Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	K143071 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: