CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM019088
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:Zn2+'s Ability to Alter the Distribution of Cu2+ among the Available Binding Sites of A[béta](1-16)-Polyethylenglycol-ylated Peptide: Implications in Alzheimer's Disease / Chiara A. Damante, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Giuseppe Grasso, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2011
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:The formation of mixed copper(II) and zinc(II) complexes with A[béta](1-16)-PEG has been investigated. The peptide fragment forms stable mixed metal complexes at physiological pH in which the His13/His14 dyad is the zinc(II)'s preferred binding site, while copper(II) coordination occurs at the N-terminus also involving the His6 imidazole. Copper(II) is prevented by zinc(II) excess from the binding to the two His residues, His13 and His14. As the latter binding mode has been recently invoked to explain the redox activity of the copper-A? complex, the formation of ternary metal complexes may justify the recently proposed protective role of zinc(II) in Alzheimer's disease. Therefore, the reported results suggest that zinc(II) competes with copper for A? binding and inhibits copper-mediated A? redox chemistry.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 50 : 12 (2011), p. 5342-5350. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Grasso, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM010513
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:Metal Loading Capacity of A beta N-Terminus : a Combined Potentiometric and Spectroscopic Study of Zinc(II) Complexes with A beta(1-16), Its Short or Mutated Peptide Fragments and Its Polyethylene Glycol-ylated Analogue / Chiara A. Damante, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Giuseppe Pappalardo, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2009
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Aggregation of the amyloidp-peptide (A beta) into insoluble fibirils is a key pathological event in Alzheimer's Disease (AD). There is now compelling evidence that metal binding to A beta is involved in AD pathogenesis. The amino acid region 1-16 is widely considered as the metal binding domain of A beta. In this work, we used a combined potentiometric, NMR, and electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS),approach to study the zinc(II) binding to a new polyethylene glycol (PEG)-conjugated peptide fragment encompassing the 1-16 amino acid sequence of A beta (A beta(1-16)PEG). Our results demonstrate for the first time that the A beta(1-16) is able to coordinate up to three zinc ions, all the histidyl residues acting as independent anchor sites. The study was complemented by systematically investigating the zinc(II) complexes of a series of shorter peptide fragments related to the A beta(1-16) sequence, namely, A beta(1-4), A beta(1-6), AcA beta(1-6), AcA beta(8-16)Y10A. The comparison of the whole results allowed the identification of the zinc(II) preferred binding sites within the longer M(1-16) amino acid sequence. Unlike copper(II) that prefers the N-terminal amino group as the main binding site, the zinc(II) is preferentially placed in the 8-16 amino acidic region of A beta(1-16).
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 48 : 21 (2009), p. 10405-10415. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM006188
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:The metal loading ability of beta-Amyloid N-Terminus : a combined potentiometric and spectroscopic study of Copper(II) complexes with beta-Amyloid(1-16), its short or mutated peptide fragments, and its polyethylene glycol (PEG)-ylated analogue / Damante, C. A., Osz, K., Nagy, Z., Pappalardo, G., Grasso, G., Impellizzeri, G., Rizzarelli, E., Sovago, I.
Dátum:2008
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Alzheimer's disease (AD) is becoming a rapidly growing health problem, as it is one of the main causes of dementia in the elderly. Interestingly, copper(II) (together with zinc and iron) ions are accumulated in amyloid deposits, suggesting that metal binding to A beta could be involved in AD pathogenesis. In A beta, the metal binding is believed to occur within the N-terminal region encompassing the amino acid residues 1-16. In this work, potentiometric, spectroscopic (UV-vis, circular dichroism, and electron paramagnetic resonance), and electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) approaches were used to investigate the copper(II) coordination features of a new polyethylene glycol (PEG)-conjugated A beta peptide fragment encompassing the 1-16 amino acid residues of the N-terminal region (A beta(1 - 16)PEG). The high water solubility of the resulting metal complexes allowed us to obtain a complete complex speciation at different metal-to-ligand ratios ranging from 1:1 to 4:1. Potentiometric and ESI-MS data indicate that A beta(1-16)PEG is able to bind up to four copper(II) ions. Furthermore, in order to establish the coordination environment at each metal binding site, a series of shorter peptide fragments of A beta, namely, A beta(1-4), A beta(1-6), AcA beta(1-6), and AcA beta(8-16)Y10A, were synthesized, each encompassing a potential copper(II) binding site. The complexation properties of these shorter peptides were also comparatively investigated by using the same experimental approach.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 47 : 20 (2008), p. 9669-9683. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM043099
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region : Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides / Giuseppe Di Natale, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Diego La Mendola, Giovanni Micera, Nikolett Mihala, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Viktória Rigó, Enrico Rizzarelli, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2005
ISSN:0020-1669
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 44 : 20 (2005), p. 7214-7225. -
További szerzők:Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe La Mendola, Diego Micera, Giovanni Mihala, Nikolett Nagy Zoltán Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rigó Viktória Rizzarelli, Enrico Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM010514
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Interaction of Copper(II) with the Prion Peptide Fragment HuPrP(76-114) Encompassing Four Histidyl Residues within and outside the Octarepeat Domain / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giovanni Micera, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2009
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Complex formation processes between the 39-mer residue peptide fragment of human prion protein, HuPrP(76-114), and copper(II) ions have been studied by potentiometric, UV-vis, circular dichroism (CD), electron paramagnetic resonance, and electrospray ionization mass spectrometry methods. This peptide consists of 39 amino acid residues and contains two histidines (His77 and His85) belonging to the octarepeat domain and two histidines (His96 and His111) outside this domain. It was found that HuPrP(76-114) is able to bind 4 equiv of metal ions and all histidyl residues are independent, except nonequivalent metal binding sites in the oligonuclear species. Imidazole nitrogen donor atoms are the primary and exclusive metal binding sites below pH 5.5 in the form of various macrochelates. The macrochelation slightly suppresses, but cannot prevent, the deprotonation and metal ion coordination of amide functions, resulting in the formation of (N-im,N-), (N-im, N-,N-), and (N-im, N-, N-, N-)-coordinated copper(II) complexes in the pH range from 5.5 to 9. CD spectroscopy results gave clear evidence for the differences in the metal binding affinity of the histidyl sites according to the following order: His111 > His96 >> His77 similar to His85. Among the oligonuclear complexes, the formation of di- and tetranuclear species seems to be favored over the trinuclear ones, at pH values beyond the physiological ones. This phenomenon was not observed in the complex formation reactions of HuPrP(84-114), a peptide fragment containing only one histidyl residue from the octarepeat. As a consequence, the data support the existence of cooperativity in the metal binding ability of this peptide probably due to the presence of two octarepeat sequences of the dimeric octarepeat domain of HuPrP(76-114) at basic pH values.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 48 : 9 (2009), p. 4239-4250. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
T 048352
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM043102
Első szerző:Ősz Katalin (vegyész)
Cím:A Non-Radical Chain Mechanism for Oxygen Atom Transfer with a Thiorhenium(V) Catalyst / Katalin Ősz, James H. Espenson
Dátum:2003
ISSN:0020-1669
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 42 : 25 (2003), p. 8122-8124. -
További szerzők:Espenson, James H.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM043105
Első szerző:Sóvágó Imre (vegyész)
Cím:Metal complexes of peptides containing monodentate or chelating imidazole nitrogen donors : factors influencing the coordination of amide groups and imidazole side chains / Imre Sóvágó, Katalin Várnagy, Katalin Ősz
Dátum:2002
ISSN:0260-3594
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Comments on Inorganic Chemistry. - 23 (2002), p. 149-178. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Ősz Katalin (1975-) (vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.