Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM004091
Első szerző:	Di Natale, Giuseppe
Cím:	Copper(II) binding to two novel histidine-containing model hexapeptides : evidence for a metal ion driven turn conformation / Giuseppe Di Natale, Chiara A. Damante, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2008
ISSN:	0162-0134
Megjegyzések:	The solution conformation and the copper(II) binding properties have comparatively been investigated for the two novel hexapeptides Ac-HPSGHA-NH2 (P2) and Ac-HGSPHA-NH2 (P4). The study has been carried out by means of CD, NMR, EPR and UV-Vis spectroscopic techniques in addition to potentiometric measurements to determine the stability constants of the different copper(II) complex species formed in the pH range 3-11. The peptides contain two histidine residues as anchor sites for the metal ion and differ only for the exchanged position of the proline residue with glycine. CD and NMR results for the uncomplexed peptide ligands suggest a predominantly unstructured peptide chain in aqueous solution. Potentiometric and spectroscopic data (UV-Vis, CD and EPR) show that both peptides strongly interact with copper(II) ions by forming complexes with identical stoichiometries but different structures. Furthermore, Far-UV CD experiments indicate that the conformation of the peptides is dramatically affected following copper(II) complexation with the P4 peptide adopting a beta-turn-like conformation.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Inorganic Biochemistry. - 102 : 11 (2008), p. 2012-2019. -
További szerzők:	Damante, Chiara A. Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	OTKA T048352 OTKA
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM043096
Első szerző:	Jószai Viktória (vegyész)
Cím:	Transition metal complexes of terminally protected peptides containing histidyl residues / Viktória Jószai, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Daniele Sanna, Giuseppe Di Natale, Diego La Mendola, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2006
ISSN:	0162-0134
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Inorganic Biochemistry. - 100 : 8 (2006), p. 1399-1409. -
További szerzők:	Nagy Zoltán Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe La Mendola, Diego Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM043101
Első szerző:	Ősz Katalin (vegyész)
Cím:	Acid-base properties and copper(II) complexes of dipeptides containing histidine and additional chelating bis(imidazol-2-yl) residues / Katalin Ősz, Katalin Várnagy, Helga Süli-Vargha, Antal Csámpay, Daniele Sanna, Giovanni Micera, Imre Sóvágó
Dátum:	2004
ISSN:	0162-0134
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Inorganic Biochemistry. - 98 : 1 (2004), p. 24-32. -
További szerzők:	Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Süli-Vargha Helga Csámpay Antal Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM004094
Első szerző:	Ősz Katalin (vegyész)
Cím:	A new, model-free calculation method to determine the coordination modes and distribution of copper(II) among the metal binding sites of multihistidine peptides using circular dichroism spectroscopy / Ősz Katalin
Dátum:	2008
ISSN:	0162-0134
Megjegyzések:	A new calculation method to determine microscopic protonation processes from CD spectra measured at different pH and Cu(II):ligand ratios was developed and used to give the relative binding strengths for the three histidines of hsPrP(84-114), a 31-mer polypeptide modeling the N-terminal copper(II) binding region of human (homo sapiens) prion protein. Mutants of hsPrP(84-114) with two or one histidyl residues have also been synthesized and their copper(II) complexes studied by CD spectroscopy. The 1-His models were analyzed first, and the molar CD spectra for the different coordination modes on the different histidines were calculated using the general computational program PSEQUAD. These spectra were deconvoluted into the sum of Gaussian curves and used as a first parameter set to calculate the molar spectra for the different coordination modes (3N and 4N coordination) and coordination positions (His85, His96 and His111) of the 2-His peptides. The calculation method therefore does not require the direct use of CD spectra measured in the smaller peptide models. This is a significant improvement over earlier calculation methods. In the same runs, the stepwise deprotonation pKmic values were refined and the pH-dependent distribution of copper(II) between the two histidines was determined. The results revealed the high, but different copper(II) binding affinities of the three separate histidines in the following order: His85 << His96 <= His111. The calculation also showed that molar CD spectra which belong to the same coordination mode and coordination position in different ligands have very similar transition energies but different intensities. For this reason, direct transfer of molar CD spectra between different ligands may be a source of error, but the pKmic values and the copper(II) binding preferences are transferable from the 2-His peptides to the 3-His hsPrP(84-114).
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Inorganic Biochemistry. - 102 : 12 (2008), p. 2184-2195. -
Pályázati támogatás:	OTKA T048352 OTKA
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon: