Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 5 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM010513
Első szerző:
Damante, Chiara A.
Cím:
Metal Loading Capacity of A beta N-Terminus : a Combined Potentiometric and Spectroscopic Study of Zinc(II) Complexes with A beta(1-16), Its Short or Mutated Peptide Fragments and Its Polyethylene Glycol-ylated Analogue / Chiara A. Damante, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Giuseppe Pappalardo, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:
2009
ISSN:
0020-1669
Megjegyzések:
Aggregation of the amyloidp-peptide (A beta) into insoluble fibirils is a key pathological event in Alzheimer's Disease (AD). There is now compelling evidence that metal binding to A beta is involved in AD pathogenesis. The amino acid region 1-16 is widely considered as the metal binding domain of A beta. In this work, we used a combined potentiometric, NMR, and electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS),approach to study the zinc(II) binding to a new polyethylene glycol (PEG)-conjugated peptide fragment encompassing the 1-16 amino acid sequence of A beta (A beta(1-16)PEG). Our results demonstrate for the first time that the A beta(1-16) is able to coordinate up to three zinc ions, all the histidyl residues acting as independent anchor sites. The study was complemented by systematically investigating the zinc(II) complexes of a series of shorter peptide fragments related to the A beta(1-16) sequence, namely, A beta(1-4), A beta(1-6), AcA beta(1-6), AcA beta(8-16)Y10A. The comparison of the whole results allowed the identification of the zinc(II) preferred binding sites within the longer M(1-16) amino acid sequence. Unlike copper(II) that prefers the N-terminal amino group as the main binding site, the zinc(II) is preferentially placed in the 8-16 amino acidic region of A beta(1-16).
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Inorganic Chemistry. - 48 : 21 (2009), p. 10405-10415. -
További szerzők:
Ősz Katalin (1975-) (vegyész)
Nagy Zoltán (1974-) (vegyész)
Pappalardo, Giuseppe
Grasso, Giulia
Impellizzeri, Giuseppe
Rizzarelli, Enrico
Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:
NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
Internet cím:
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM006188
Első szerző:
Damante, Chiara A.
Cím:
The metal loading ability of beta-Amyloid N-Terminus : a combined potentiometric and spectroscopic study of Copper(II) complexes with beta-Amyloid(1-16), its short or mutated peptide fragments, and its polyethylene glycol (PEG)-ylated analogue / Damante, C. A., Osz, K., Nagy, Z., Pappalardo, G., Grasso, G., Impellizzeri, G., Rizzarelli, E., Sovago, I.
Dátum:
2008
ISSN:
0020-1669
Megjegyzések:
Alzheimer's disease (AD) is becoming a rapidly growing health problem, as it is one of the main causes of dementia in the elderly. Interestingly, copper(II) (together with zinc and iron) ions are accumulated in amyloid deposits, suggesting that metal binding to A beta could be involved in AD pathogenesis. In A beta, the metal binding is believed to occur within the N-terminal region encompassing the amino acid residues 1-16. In this work, potentiometric, spectroscopic (UV-vis, circular dichroism, and electron paramagnetic resonance), and electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) approaches were used to investigate the copper(II) coordination features of a new polyethylene glycol (PEG)-conjugated A beta peptide fragment encompassing the 1-16 amino acid residues of the N-terminal region (A beta(1 - 16)PEG). The high water solubility of the resulting metal complexes allowed us to obtain a complete complex speciation at different metal-to-ligand ratios ranging from 1:1 to 4:1. Potentiometric and ESI-MS data indicate that A beta(1-16)PEG is able to bind up to four copper(II) ions. Furthermore, in order to establish the coordination environment at each metal binding site, a series of shorter peptide fragments of A beta, namely, A beta(1-4), A beta(1-6), AcA beta(1-6), and AcA beta(8-16)Y10A, were synthesized, each encompassing a potential copper(II) binding site. The complexation properties of these shorter peptides were also comparatively investigated by using the same experimental approach.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Inorganic Chemistry. - 47 : 20 (2008), p. 9669-9683. -
További szerzők:
Ősz Katalin (1975-) (vegyész)
Nagy Zoltán (1974-) (vegyész)
Pappalardo, Giuseppe
Grasso, Giulia
Impellizzeri, Giuseppe
Rizzarelli, Enrico
Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:
elektronikus változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM043099
Első szerző:
Di Natale, Giuseppe
Cím:
Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region : Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides / Giuseppe Di Natale, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Diego La Mendola, Giovanni Micera, Nikolett Mihala, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Viktória Rigó, Enrico Rizzarelli, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:
2005
ISSN:
0020-1669
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Inorganic Chemistry. - 44 : 20 (2005), p. 7214-7225. -
További szerzők:
Grasso, Giulia
Impellizzeri, Giuseppe
La Mendola, Diego
Micera, Giovanni
Mihala, Nikolett
Nagy Zoltán
Ősz Katalin (1975-) (vegyész)
Pappalardo, Giuseppe
Rigó Viktória
Rizzarelli, Enrico
Sanna, Daniele (1956-) (vegyész)
Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
4.
001-es BibID:
BIBFORM043094
Első szerző:
Di Natale, Giuseppe
Cím:
Affinity, Speciation, and Molecular Features of Copper(II) Complexes with a Prion Tetraoctarepeat Domain in Aqueous Solution : Insights into Old and New Results / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Daniele Sanna, Giuseppe Impellizzeri, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:
2013
ISSN:
0947-6539
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Chemistry-A European Journal. - 19 : 11 (2013), p. 3751-3761. -
További szerzők:
Ősz Katalin (1975-) (vegyész)
Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pappalardo, Giuseppe
Sanna, Daniele (1956-) (vegyész)
Impellizzeri, Giuseppe
Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Rizzarelli, Enrico
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
5.
001-es BibID:
BIBFORM043098
Első szerző:
Grasso, Domenico
Cím:
Environmental Effects on a Prion's Helix II Domain : Copper(II) and Membrane Interactions with PrP180-193 and Its Analogues / Domenico Grasso, Giulia Grasso, Valeria Guantieri, Giuseppe Impellizzeri, Carmelo La Rosa, Danilo Milardi, Giovanni Micera, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:
2006
ISSN:
0947-6539
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Chemistry-A European Journal. - 12 : 2 (2006), p. 537-547. -
További szerzők:
Grasso, Giulia
Guantieri, Valeria
Impellizzeri, Giuseppe
La Rosa, Carmelo
Milardi, Danilo
Micera, Giovanni
Ősz Katalin (1975-) (vegyész)
Pappalardo, Giuseppe
Rizzarelli, Enrico
Sanna, Daniele (1956-) (vegyész)
Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.