CCL

Összesen 14 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM099008
035-os BibID:(cikkazonosító)12974 (scopus)85120073703 (wos)000735015000001
Első szerző:Csomós István (molekuláris biológus)
Cím:Opposing Effects of Chelidonine on Tyrosine and Serine Phosphorylation of STAT3 in Human Uveal Melanoma Cells / Csomós István, Nagy Péter, Filep Csenge, Rebenku István, Nizsalóczki Enikő, Kovács Tamás, Vámosi György, Mátyus László, Bodnár Andrea
Dátum:2021
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 22 : 23 (2021), p. 1-14. -
További szerzők:Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Filep Csenge Boróka (1993-) (biomérnök) Rebenku István Nizsalóczki Enikő Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
K 138075
OTKA
ANN 135107
Egyéb
ANN 133421
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM059573
Első szerző:Dóczy-Bodnár Andrea (biofizikus)
Cím:Non-random patterns of membrane proteins and their roles in transmembrane signaling / Andrea Bodnár, György Vámosi, Katalin Tóth, Attila Jenei, László Mátyus, Sándor Damjanovich
Dátum:2005
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Membrane Proteins
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Proteins
Biophysics
Megjelenés:Biophysical Aspects of Transmembrane Signaling / szerk. Damjanovich S. - p. 71-95
További szerzők:Vámosi György (1967-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Jenei Attila (1966-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Pályázati támogatás:OTKA-TS40773
OTKA
OTKA-T048745
OTKA
OTKA-T423618
OTKA
OTKA-T43509
OTKA
OTKA-F46497
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM010353
Első szerző:Jenei Attila (biofizikus)
Cím:Non-Random Distribution of Interleukin Receptors on the Cell Surface / Jenei, A., Kormos, J., Szentesi, G., Veres, A. J., Varga, S., Bodnar, A., Damjanovich, S., Matyus, L.
Dátum:2009
ISSN:1439-4235 (Print)
Megjegyzések:Spatial organization of cell surface proteins plays a key role in the process of transmembrane signalling. Receptor clustering and changes in their cell surface distribution are often determining factors in the final outcome of ligand-receptor interactions. There are several techniques for assessing the distribution of protein molecules. Fluorescence resonance energy transfer (FRET) is an excellent tool for determining distance relationships of cell surface molecules. However, it does not provide information on the distribution of molecular clusters. Different kinds of microscopies fill this gap. The evaluation of the images provided by the listed techniques is often questionable. Herein we show the applicability of Ripley's K(t) function as a tool for analyzing the cell surface receptor patterns (Y. Nakamura, et al., Nature 1994, 369, 330-333). We have implemented an effective image processing algorithm for fast localization of gold labels on biological samples. We investigated spatial organization of Interleukin-2R alpha and -15R alpha (IL-2R alpha and IL-15R alpha) on a human CD4 + leukaemia T-cell line, Kit225 FT7.10 by using transmission electron microscopy (TEM). TEM analysis showed co-clustering of the two types of alpha-chains even on the few-hundred-nanometer scale. The analysis of our data may contribute to our understanding the action of the IL-2/IL-15 receptor system in T-cell function
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
cell surface receptor
Energy Transfer
Fluorescence
Fluorescence Resonance Energy Transfer
FRET
Gold
Human
Image Processing
Microscopy
Proteins
Receptor patterns
Megjelenés:Chemphyschem 10 : 9-10 (2009), p. 1577-1585. -
További szerzők:Kormos József (1981-) (fizikus) Szentesi Gergely (1976-) (kémia-fizika tanár) Veres Adrienn J. (biofizikus) Varga Sándor (1943-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM004946
Első szerző:Jenei Attila (biofizikus)
Cím:HLA class I and II antigens are partially co-clustered in the plasma membrane of human lymphoblastoid cells / Jenei, A., Varga, S., Bene, L., Matyus, L., Bodnar, A., Bacso, Z., Pieri, C., Gaspar, R., Farkas, T., Damjanovich, S.
Dátum:1997
ISSN:0027-8424
Megjegyzések:Major histocompatibility complex (MHC) class II molecules displayed clustered patterns at the surfaces of T (HUT-102B2) and B (JY) lymphoma cells characterized by interreceptor distances in the micrometer range as detected by scanning force microscopy of immunogold-labeled antigens. Electron microscopy revealed that a fraction of the MHC class II molecules was also heteroclustered with MHC class I antigens at the same hierarchical level as described by the scanning force microscopy data, after specifically and sequentially labeling the antigens with 30- and 15-nm immunogold beads. On JY cells the estimated fraction of co-clustered HLA II was 0.61, whereas that of the HLA I was 0.24. Clusterization of the antigens was detected by the deviation of their spatial distribution from the Poissonian distribution representing the random case. Fluorescence resonance energy transfer measurements also confirmed partial co-clustering of the HLA class I and II molecules at another hierarchical level characterized by the 2- to 10-nm Forster distance range and providing fine details of the molecular organization of receptors. The larger-scale topological organization of the MHC class I and II antigens may reflect underlying membrane lipid domains and may fulfill significant functions in cell-to-cell contacts and signal transduction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
Cell Membrane
Energy Transfer
Fluorescence
Histocompatibility Antigens Class I
Histocompatibility Antigens Class II
Human
Hungary
immunology
Lymphocytes
Major Histocompatibility Complex
Microscopy
Microscopy, Electron
Signal Transduction
ultrastructure
Megjelenés:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 94 : 14 (1997), p. 7269-7274. -
További szerzők:Varga Sándor (1943-) (biofizikus) Bene László (1963-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Pieri, Carlo Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Farkas Tibor (kutató) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM023492
Első szerző:Matkó János (biológus)
Cím:Analysis of cell surface molecular distributions and cellular signaling by flow cytometry / J. Matkó, L. Mátyus, J. Szöllősi, L. Bene, A. Jenei, P. Nagy, A. Bodnár, S. Damjanovich
Dátum:1994
ISSN:1053-0509
Megjegyzések:Flow cytometry is a fast analysis and separation method for large cell populations, based on collection and processing of optical signals gained on a cell-by-cell basis. These optical signals are scattered light and fluorescence. Owing to its unique potential ofStatistical data analysis and sensitive monitoring of (micro)heterogeneities in large cell populations, flow cytometry?in combination with microscopic imaging techniques?is a powerful tool to study molecular details of cellular signal transduction processes as well. The method also has a widespread clinical application, mostly in analysis of lymphocyte subpopulations for diagnostic (or research) purposes in diseases related to the immune system. A special application of flow cytometry is the mapping of molecular interactions (proximity relationships between membrane proteins) at the cell surface, on a cell-by-cell basis. We developed two approaches to study such questions; both are based ondistance-dependent quenching of excited state fluorophores (donors) by fluorescent or dark (nitroxide radical) acceptors via Förstertype dipole-dipole resonance energy transfer (FRET) and long-range electron transfer (LRET) mechanisms, respectively. A critical evaluation of these methods using donor- or acceptor-conjugated monoclonal antibodies (or their Fab fragments) to select the appropriate cell surface receptor or antigen will be presented in comparison with other approaches for similar purposes. The applicability of FRET and LRET for two-dimensional antigen mapping as well as for detection of conformational changes in extracellular domains of membrane-bound proteins is discussed and illustrated by examples of several lymphoma cell lines. Another special application area of flow cytometry is the analysis of different aspects of cellular signal transduction, e.g., changes of intracellular ion (Ca2+, H+, Na+) concentrations, regulation of ion channel activities, or more complex physiological responses of cell to external stimuli via correlated fluorescence and scatter signal analysis, on a cell-by-cell basis. This way different signaling events such as changes in membrane permeability, membrane potential, cell size and shape, ion distribution, cell density, chromatin structure, etc., can be easily and quickly monitored over large cell populations with the advantage of revealing microheterogeneities in the cellular responses. Flow cytometry also offers the possibility to follow the kinetics of slow (minute- and hour-scale) biological processes in cell populations. These applications are illustrated by the example of complex flow cytometric analysis of signaling in extracellular ATP-triggered apoptosis (programmed cell death) of murine thymic lymphocytes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
fluorescence
flow cytometry
energy transfer
electron transfer
protein-protein interaction
signal transduction
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal Of Fluorescence 4 : 4 (1994), p. 303-314. -
További szerzők:Mátyus László (1956-) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Bene László (1963-) (biofizikus) Jenei Attila (1966-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változa
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM085440
Első szerző:Nizsalóczki Enikő
Cím:Spatial relationship of IL-9 and IL-2 receptors at the surface of human T lymphoma cells / Nizsalóczki Enikő, Nagy Péter, Csomós István, Vámosi György, Mátyus László, Bodnár Andrea
Dátum:2017
ISSN:0175-7571 1432-1017
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:European Biophysics Journal. - 46 : Suppl. 1 (2017), p. S378. -
További szerzők:Nagy Péter (1971-) (biofizikus)(absztraktok) Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM076128
035-os BibID:(Wos)000450299400006 (Scopus)85055751019
Első szerző:Nizsalóczki Enikő
Cím:Minimum degree of overlap between IL-9R and IL-2R on human T lymphoma cells : a quantitative CLSM and FRET analysis / Nizsalóczki Enikő, Nagy Péter, Mocsár Gábor, Szabó Ágnes, Csomós István, Waldmann Thomas A., Vámosi György, Mátyus László, Bodnár Andrea
Dátum:2018
ISSN:1552-4922 1552-4930
Megjegyzések:The heterodimeric receptor complex of IL-9 consists of the cytokine-speci?c ?-subunit and the common ? -chain shared with other cytokines, including IL-2, a central regulator of T cell function. We have shown previously the bipartite spatial relationship of IL-9 and IL-2 receptors at the surface of human T lymphoma cells: in addition to common clusters, expression of the two receptor kinds could also be observed in segregated membrane areas. Here we analyzed further the mutual cell surface organization of IL-9 and IL-2 receptors. Complementing Pearson correlation data with co-occurrence analysis of confocal microscopic images revealed that a minimum degree of IL-9R/IL-2R co-localization exists at the cell surface regardless of the overall spatial correlation of the two receptor kinds. Moreover, our FRET experiments demonstrated molecular scale assemblies of the elements of the IL-9/IL-2R system. Binding of IL-9 altered the structure and/or composition of these clusters. It is hypothesized, that by sequestering receptor subunits in common membrane areas, the overlapping domains of IL-9R and IL-2R provide a platform enabling both the formation of the appropriate receptor complex as well as subunit sharing between related cytokines.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
IL-9 and -2 receptors
uorescence resonance energy transfer
Manders coef-cient
co-occurrence analysis
Pearson correlation analysis
confocal microscopy
human T lymphoma cells
co-localization of membrane proteins
Megjelenés:Cytometry Part A. - 93 : 11 (2018), p. 1106-1117. -
További szerzők:Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Waldmann, Thomas A. Vámosi György (1967-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
K120302
OTKA
Intramural research program of the National Cancer Institute, NIH
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM057902
Első szerző:Nizsalóczki Enikő
Cím:Distinct spatial relationship of the interleukin-9 receptor with interleukin-2 receptor and major histocompatibility complex glycoproteins in human T lymphoma cells / Enikő Nizsalóczki, István Csomós, Péter Nagy, Zsolt Fazekas, Carolyn K. Goldman, Thomas A. Waldmann, Sándor Damjanovich, György Vámosi, László Mátyus, Andrea Bodnár
Dátum:2014
ISSN:1439-4235
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
confocal microscopy
membrane proteins
FRET
protein protein interactions
receptors
Molekuláris Medicina
Doktori iskola
Megjelenés:Chemphyschem. - 15 : 18 (2014), p. 3969-3978. -
További szerzők:Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Fazekas Zsolt (1971-) (biofizikus) Goldman, Caroline K. Waldmann, Thomas A. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Sejtfelszíni fehérjék szerveződése: az MHC I. szerepe
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
CK 78179
OTKA
K 103965
OTKA
K 103906
OTKA
NK 101337
OTKA
Baross Gábor Program REG-EA-09-1-2009-0010
Egyéb
Internal Research Program of the University of Debrecen RH/885/2013
Egyéb
Intramural Research Program of the National Cancer Institute, National Institutes of Health
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM004849
035-os BibID:WOS:000188796800035
Első szerző:Panyi György (biofizikus)
Cím:Kv1.3 potassium channels are localized in the immunological synapse formed between cytotoxic and target cells / Panyi, G., Vamosi, G., Bacso, Z., Bodnar, A., Bagdany, M., Varga, Z., Gaspar, R., Matyus, L., Damjanovich, S.,
Dátum:2004
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Kv1.3 Potassium Channel
Potassium
Potassium Channels
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 101 : 5 (2004), p. 1285-1290. -
További szerzők:Vámosi György (1967-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Bagdány Miklós Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM004736
Első szerző:Panyi György (biofizikus)
Cím:Colocalization and nonrandom distribution of Kv1.3 potassium channels and CD3 molecules in the plasma membrane of human T lymphocytes / Panyi, G., Bagdany, M., Bodnar, A., Vamosi, G., Szentesi, G., Jenei, A., Matyus, L., Varga, S., Waldmann, T. A., Gaspar, R., Damjanovich, S.
Dátum:2003
ISSN:027-8424 (Print)
Megjegyzések:Distribution and lateral organization of Kv1.3 potassium channels and CD3 molecules were studied by using electron microscopy, confocal laser scanning microscopy, and fluorescence resonance energy transfer. Immunogold labeling and electron microscopy showed that the distribution of FLAG epitope-tagged Kv1.3 channels (Kv1.3/FLAG) significantly differs from the stochastic Poisson distribution in the plasma membrane of human T lymphoma cells. Confocal laser scanning microscopy images showed that Kv1.3/FLAG channels and CD3 molecules accumulated in largely overlapping membrane areas. The numerical analysis of crosscorrelation of the spatial intensity distributions yielded a high correlation coefficient (C = 0.64). A different hierarchical level of molecular proximity between Kv1.3/FLAG and CD3 proteins was reported by a high fluorescence resonance energy transfer efficiency (E = 51%). These findings implicate that reciprocal regulation of ion-channel activity, membrane potential, and the function of receptor complexes may contribute to the proper functioning of the immunological synapse.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
Animals
Antigens, CD3
Biophysics
biosynthesis
Cell Membrane
Cells
chemistry
Electrophysiology
Energy Transfer
Epitopes
Fluorescence
Fluorescence Resonance Energy Transfer
Human
Humans
Hungary
Immunohistochemistry
immunology
Jurkat Cells
Kv1.3 Potassium Channel
Lymphocytes
Lymphoma
metabolism
Mice
Microscopy
Microscopy, Confocal
Microscopy, Electron
Models, Statistical
Potassium
Potassium Channels
Potassium Channels, Voltage-Gated
Proteins
Research
Support
T-Lymphocytes
Transfection
Megjelenés:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 100 : 5 (2003), p. 2592-2597. -
További szerzők:Bagdány Miklós Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szentesi Gergely (1976-) (kémia-fizika tanár) Jenei Attila (1966-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Varga Sándor (1943-) (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM023500
Első szerző:Salga Péter (matematika-biológia tanár)
Cím:Distance calibration of fluorescence energy-transfer values on cell surfaces / Salga Péter, Bodnár Andrea, Damjanovich Sándor, Mátyus László
Dátum:1998
Megjegyzések:Different kinds of cell surface receptor clusters have been discovered recently using fluorescence resonance energy transfer (FRET) measurements. This method is capable for identifying molecular interactions, however the exact distances remain obscure, because the classical Foerster efficiency-distance relationship is valid only in the case of one donor one acceptor systems. This condition can not be fulfilled when cell surface molecules are labeled with monoclonal antibodies carrying different number of fluorescent donor and acceptor molecules. Our aim was to carry out FRET measurements on such cell surface receptors, where the distances are constant, and the only changing parameter is the donor-acceptor ratio of the used labels. For our experiments we used JY B lymphoblastoid cells, and we labeled the MHC class I heavy chain with KE-2 or W6/32 monoclonal antibodies and the length chain with L-368 monoclonal antibody tagged with different numbers of donor or acceptor molecules. The FRET efficiencies were measured either in a microscope using the photobleaching method or in a fluorescence activated cell sorter. We changed the donor acceptor ratio in a wide range in order to make a suitable calibration curve for other FRET experiments. The obtained calibration curve gives us the possibility to relate FRET efficiencies to real distances of cell surface receptors. Another source of deviation in the FRET efficiencies arise from the selected method. There was a marked difference between the FRET efficiencies measured by flow cytometry and with the photobleaching method even on same cells and between same epitopes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
energy transfer
fluorescence
flow cytometry
microscopy
receptor clusters
Megjelenés:Proceedings of SPIE. - 3261 (1998), p. 244-249. -
További szerzők:Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változa
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM004886
Első szerző:Szentesi Gergely (kémia-fizika tanár)
Cím:Computer program for analyzing donor photobleaching FRET image series / Szentesi, G., Vereb, G., Horvath, G., Bodnar, A., Fabian, A., Matko, J., Gaspar, R., Damjanovich, S., Matyus, L., Jenei, A.
Dátum:2005
ISSN:1552-4922
Megjegyzések:The photobleaching fluorescence resonance energy transfer (pbFRET) technique is a spectroscopic method to measure proximity relations between fluorescently labeled macromolecules using digital imaging microscopy. To calculate the energy transfer values one has to determine the bleaching time constants in pixel-by-pixel fashion from the image series recorded on the donor-only and donor and acceptor double-labeled samples. Because of the large number of pixels and the time-consuming calculations, this procedure should be assisted by powerful image data processing software. There is no commercially available software that is able to fulfill these requirements. METHODS: New evaluation software was developed to analyze pbFRET data for Windows platform in National Instrument LabVIEW 6.1. This development environment contains a mathematical virtual instrument package, in which the Levenberg-Marquardt routine is also included. As a reference experiment, FRET efficiency between the two chains (beta2-microglobulin and heavy chain) of major histocompatibility complex (MHC) class I glycoproteins and FRET between MHC I and MHC II molecules were determined in the plasma membrane of JY, human B lymphoma cells. RESULTS: The bleaching time constants calculated on pixel-by-pixel basis can be displayed as a color-coded map or as a histogram from raw image format. CONCLUSION: In this report we introduce a new version of pbFRET analysis and data processing software that is able to generate a full analysis pattern of donor photobleaching image series under various conditions.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Algorithms
analysis
beta 2-Microglobulin
Biophysics
Cell Line,Tumor
Cells
Energy Transfer
Fluorescence
Fluorescence Resonance Energy Transfer
Glycoproteins
Histocompatibility Antigens
Human
Humans
Hungary
Lymphoma
Major Histocompatibility Complex
metabolism
methods
Microscopy
Photobleaching
Research
Software
Support
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Cytometry. Part A. - 67 : 2 (2005), p. 119-128. -
További szerzők:Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Horváth Gábor (1974-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Fábián Ákos István (1982-) (aneszteziológus) Matkó János (1952-) (biológus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Jenei Attila (1966-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 2