CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM005936
Első szerző:Damjanovich Sándor (biofizikus)
Cím:The role of the allosteric sites in the x-ray inactivation of phosphorylase b / Damjanovich, S., Sanner, T., Pihl, A.
Dátum:1967
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Binding Sites
Chloromercuribenzoates
Glucosyltransferases
pharmacology
Phosphorylase b
radiation effects
Sulfhydryl Compounds
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 1 : 3 (1967), p. 347-352. -
További szerzők:Sanner, Tore Pihl, Alexander
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM005935
Első szerző:Damjanovich Sándor (biofizikus)
Cím:Preferential protection of the regulatory function of phosphorylase b against X-ray inactivation in solution / Sándor Damjanovich, Tore Sanner, Alexander Pihl
Dátum:1967
ISSN:0304-4165
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Animal
antagonists & inhibitors
Chloromercuribenzoates
enzymology
Glucosyltransferases
Muscles
pharmacology
Phosphorylase b
Protein Binding
Rabbits
radiation effects
Radiation Protection
Sulfhydryl Compounds
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). General Subjects. - 136 : 3 (1967), p. 593-595. -
További szerzők:Sanner, Tore Pihl, Alexander
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM003923
Első szerző:Damjanovich Sándor (biofizikus)
Cím:The Role of the allosteric sites in the X-ray inactivation of phosphorylase b / S. Damjanovich, T. Sanner, A. Pihl
Dátum:1967
Megjegyzések:Crystalline rabbit muscle phosphorylase b was irradiated in dilute aqueous solution with X-rays. The enzyme was inactivated with a G-value of 0.09. Measurements of the K<sub>m</sub> values of the substrate, glucose-1-phosphate, and the allosteric activator, adenosine-5'-phosphate, demonstrated that these increased linearly with increasing radiation dose. The effect on the K<sub>m</sub> for the activator was 4 times greater than that on the K<sub>m</sub> for the substrate. The data indicate that the allosteric function is more sensitive to inactivation than the catalytic function. The enzyme SH-groups were destroyed by X-rays with a G-value of 1.8. Comparison with data on the inactivation of the enzyme by sulfhydryl blocking agents demonstrated that the X-ray destruction of sulfhydryl groups was sufficiently large to account for the X-ray inactivation of the enzyme. Blocking of two SH-groups with pCMB reduced the radiosensitivity of the enzyme by a factor of 2. Measurement of the K<sub>m</sub> values showed that the pCMB blocking protected preferentially the allosteric sites. The data indicate that the inactivation of phosphorylase b, both by sulfhydryl agents and by X-rays, involves largely an effect on the allosteric sites with loss of ability to bind the essential activator and consequent loss of ability to bind substrate.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Allosteric regulation
X-rays
Irradiation
Enzyme inhibitors
Phosphorylase
Allosteric enzymes
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 1 : 3 (1967), p. 347-352. -
További szerzők:Sanner, Tore Pihl, Alexander
Internet cím:elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1