CCL

Összesen 9 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM055851
035-os BibID:(scopus)84949232854
Első szerző:Doan-Xuan, Quang-Minh (biofizikus)
Cím:FRET Imaging by Laser Scanning Cytometry on Large Populations of Adherent Cells / Quang-Minh Doan-Xuan, Nikoletta Szalóki, Katalin Tóth, János Szöllősi, Zsolt Bacso, György Vámosi
Dátum:2014
ISSN:1934-9297 1934-9300
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Current Protocols in Cytometry. - Suppl. 70. (2014), p. [1-29]. -
További szerzők:Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Tóth Katalin (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM036994
Első szerző:Doan-Xuan, Quang-Minh (biofizikus)
Cím:Fluorescence resonance energy transfer analysis of nuclear proteins by laser scanning cytometry / Doan Xuan Quang Minh, Nikoletta Szalóki, György Vámosi, Zsolt Bacsó
Dátum:2011
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
FRET
Laser scanning cytometry
Fos
Jun
IL-2 signaling
Molekuláris Medicina
Megjelenés:European Biophysics Journal : with Biophysics Letter. - 40 : 1 (2011), p. 124-125. -
További szerzők:Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K77600
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
K+ csatornák élettani szerepe az immunrendszer sejtjeiben
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. ABC transzporterek; II. Magasabbrendű kromatinszerkezet
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM005175
Első szerző:Dóczy-Bodnár Andrea (biofizikus)
Cím:A biophysical approach to IL-2 and IL-15 receptor function : localization, conformation and interactions / Bodnar, A., Nizsaloczki, E., Mocsar, G., Szaloki, N., Waldmann, T. A., Damjanovich, S., Vamosi, G.
Dátum:2008
Megjegyzések:Interleukin-2 and interleukin-15 (IL-2, IL-15) are key participants in T and NK cell activation and function. Sharing the beta and gamma receptor subunits results in several common functions: e.g. the promotion of T cell proliferation. On the other hand, due to their distinct alpha receptor subunits, they also play opposing roles in immune processes such as activation induced cell death and immunological memory. Divergence of signaling pathways must ensue already at the plasma membrane where the cytokines interact with their receptors. Therefore understanding molecular details of receptor organization and mapping interactions with other membrane proteins that might influence receptor conformation and function, are of key importance. Biophysical/advanced microscopic methods (fluorescence resonance energy transfer (FRET), fluorescence crosscorrelation spectroscopy (FCCS), near-field scanning optical microscopy (NSOM), X-ray crystallography, surface plasmon resonance, NMR spectroscopy) have been instrumental in clarifying the details of receptor structure and organization from the atomic level to the assembly and dynamics of supramolecular clusters. In this short review some important contributions shaping our current view of IL-2 and IL-15 receptors are presented.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
Antibodies
Apoptosis
Biophysics
blood
Carcinoma
Cell Differentiation
Cell Fusion
Cell Line
Cell Membrane
Cell Proliferation
Cells
Complement
Confocal microscopy
Dendritic Cells
Diffusion
Energy Transfer
Epidermal Growth Factor
Fibroblasts
Fluorescence
Fluorescence correlation spectroscopy
Fluorescence Resonance Energy Transfer
FRET
Homeostasis
Human
Hungary
IL-2 and IL-15 receptors
In Vitro
Insulin
Interleukin-15
Interleukin-2
Kinetics
Lymphocytes
Lymphoma
Melanoma
Membrane Microdomains
Membrane Proteins
metabolism
methods
Mice
Microscopy
Near-field scanning optical microscopy
Phagocytosis
Phosphorylation
Photobleaching
Protein-protein interactions
Proteins
Receptor patterns
Research
Signal Transduction
Structure determination
Support
therapy
transmembrane signaling
Tyrosine
X-ray crystallography
Megjelenés:Immunology Letters. - 116 : 2 (2008), p. 117-125. -
További szerzők:Nizsalóczki Enikő Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Waldmann, Thomas A. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM069667
Első szerző:Hetey Szabolcs
Cím:Biophysical characterization of histone H3.3 K27M point mutation / Hetey Szabolcs, Boros-Oláh Beáta, Kuik-Rózsa Tímea, Li Qiuzhen, Karányi Zsolt, Szabó Zoltán, Roszik Jason, Szalóki Nikoletta, Vámosi György, Tóth Katalin, Székvölgyi Lóránt
Dátum:2017
ISSN:0006-291X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 490 : 3 (2017), p. 868-875. -
További szerzők:Boros-Oláh Beáta (1989-) (molekuláris biológus) Kuik-Rózsa Tímea Li, Qiuzhen Karányi Zsolt (1961-) (biostatisztikus, bioinformatikus) Szabó Zoltán (1973-) (belgyógyász, kardiológus) Roszik, Jason Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Székvölgyi Lóránt (1977-) (biofizikus, biokémikus, sejtbiológus)
Pályázati támogatás:LP2015-9/2015
Egyéb
NKFIH-117670
NKFIH
K103965
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00024
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00030
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM097487
Első szerző:Kenesei Ádám
Cím:IL-15 Trans-Presentation Is an Autonomous, Antigen-Independent Process / Kenesei Ádám, Volkó Julianna, Szalóki Nikoletta, Mocsár Gábor, Jambrovics Károly, Balajthy Zoltán, Bodnár Andrea, Tóth Katalin, Waldmann Thomas A., Vámosi György
Dátum:2021
ISSN:0022-1767 1550-6606
Megjegyzések:IL-15 plays a pivotal role in the long-term survival of T cells and immunological memory. Its receptor consists of three subunits (IL-15R?, IL-2/15R?, and ?c). IL-15 functions mainly via trans-presentation (TP), during which an APC expressing IL-15 bound to IL-15R? presents the ligand to the ??c receptor-heterodimer on a neighboring T/NK cell. To date, no direct biophysical evidence for the intercellular assembly of the IL-15R heterotrimer exists. Ag presentation (AP), the initial step of T cell activation, is also based on APC?T cell interaction. We were compelled to ask whether AP has any effect on IL-15 TP or whether they are independent processes. In our human Raji B cell?Jurkat T cell model system, we monitored inter-/intracellular protein interactions upon formation of IL-15 TP and AP receptor complexes by Förster resonance energy transfer measurements. We detected enrichment of IL-15R? and IL-2/15R? at the synapse and positive Förster resonance energy transfer efficiency if Raji cells were pretreated with IL-15, giving direct biophysical evidence for IL-15 TP. IL-15R? and MHC class II interacted and translocated jointly to the immunological synapse when either ligand was present, whereas IL-2/15R? and CD3 moved independently of each other. IL-15 TP initiated STAT5 phosphorylation in Jurkat cells, which was not further enhanced by AP. Conversely, IL-15 treatment slightly attenuated Ag-induced phosphorylation of the CD3? chain. Our studies prove that in our model system, IL-15 TP and AP can occur independently, and although AP enhances IL-15R assembly, it has no significant effect on IL-15 signaling during TP. Thus, IL-15 TP can be considered an autonomous, Ag-independent process.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
interleukin
trans-presentation
immunology
Megjelenés:Journal Of Immunology. - 207 : 10 (2021), p. 2489-2500. -
További szerzők:Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Jambrovics Károly (1988-) (biológus, gyógyszer-biotechnológus) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Waldmann, Thomas A. Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
Tempus Public Foundation 273478
Egyéb
Deutscher Akademischer Austauschdienst 273478
Egyéb
HHS | NIH | National Cancer Institute intramural research program
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM060655
Első szerző:Szalóki Nikoletta (biológus)
Cím:Evidence for Homodimerization of the c-Fos Transcription Factor in Live Cells Revealed by Fluorescence Microscopy and Computer Modeling / Nikoletta Szalóki, Jan Wolfgang Krieger, István Komáromi, Katalin Tóth, György Vámosi
Dátum:2015
ISSN:0270-7306
Megjegyzések:The c-Fos and c-Jun transcription factors, members of the activator protein 1 (AP-1) complex, form heterodimers and bind to DNA via a basic leucine zipper and regulate the cell cycle, apoptosis, differentiation, etc. Purified c-Jun leucine zipper fragments could also form stable homodimers, whereas c-Fos leucine zipper homodimers were found to be much less stable in earlier in vitro studies. The importance of c-Fos overexpression in tumors and the controversy in the literature concerning c-Fos homodimerization prompted us to investigate Fos homodimerization. Förster resonance energy transfer (FRET) and molecular brightness analysis of fluorescence correlation spectroscopy data from live HeLa cells transfected with fluorescent-protein-tagged c-Fos indicated that c-Fos formed homodimers. We developed a method to determine the absolute concentrations of transfected and endogenous c-Fos and c-Jun, which allowed us to determine dissociation constants of c-Fos homodimers (Kd = 6.7 ? 1.7 ?M) and c-Fos?c-Jun heterodimers (on the order of 10 to 100 nM) from FRET titrations. Imaging fluorescence cross-correlation spectroscopy (SPIM-FCCS) and molecular dynamics modeling confirmed that c-Fos homodimers were stably associated and could bind to the chromatin. Our results establish c-Fos homodimers as a novel form of the AP-1 complex that may be an autonomous transcription factor in c-Fos-overexpressing tissues and could contribute to tumor development.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
c-Fos
homodimerization
dissociation constant
fluorescence correlation spectroscopy
SPIM-FCCS
FRET
live cell imaging
oncogene
protein-protein interactions
protein-DNA interactions
Megjelenés:Molecular And Cellular Biology. - 35 : 21 (2015), p. 3785-3798. -
További szerzők:Krieger, Jan Wolfgang Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Tóth Katalin (Heidelberg) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K103965
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023
TÁMOP
MÖB/21-1/2013
Egyéb
TÁMOP-4.2.4.A/2- 11/1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM050053
Első szerző:Szalóki Nikoletta (biológus)
Cím:High throughput FRET analysis of protein-protein interactions by slide-based imaging laser scanning cytometry / Nikoletta Szalóki, Quang Minh Doan-Xuan, János Szöllősi, Katalin Tóth, György Vámosi, Zsolt Bacsó
Dátum:2013
Megjegyzések:Laser scanning cytometry (LSC) is a slide-based technique combining advantages of flow and image cytometry: automated, high-throughput detection of optical signals with subcellular resolution. Fluorescence resonance energy transfer (FRET) is a spectroscopic method often used for studying molecular interactions and molecular distances. FRET has been measured by various microscopic and flow cytometric techniques. We have developed a protocol for a commercial LSC instrument to measure FRET on a cell-by-cell or pixel-by-pixel basis on large cell populations, which adds a new modality to the use of LSC. As a reference sample for FRET, we used a fusion protein of a single donor and acceptor (ECFP-EYFP connected by a seven-amino acid linker) expressed in HeLa cells. The FRET efficiency of this sample was determined via acceptor photobleaching and used as a reference value for ratiometric FRET measurements. Using this standard allowed the precise determination of an important parameter (the alpha factor, characterizing the relative signal strengths from a single donor and acceptor molecule), which is indispensable for quantitative FRET calculations in real samples expressing donor and acceptor molecules at variable ratios. We worked out a protocol for the identification of adherent, healthy, double-positive cells based on light-loss and fluorescence parameters, and applied ratiometric FRET equations to calculate FRET efficiencies in a semi-automated fashion. To test our protocol, we measured the FRET efficiency between Fos-ECFP and Jun-EYFP transcription factors by LSC, as well as by confocal microscopy and flow cytometry, all yielding nearly identical results. Our procedure allows for accurate FRET measurements and can be applied to the fast screening of protein interactions. A pipeline exemplifying the gating and FRET analysis procedure using the CellProfiler software has been made accessible at our web site
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Acceptor molecules
analysis
article
Biophysics
cell biology
Cells
Confocal
Confocal microscopy
cytometry
Energy Transfer
ENERGY-TRANSFER
FLOW
Flow Cytometry
Fluorescence
FLUORESCENCE RESONANCE
Fluorescence Resonance Energy Transfer
FRET
Hela Cells
Hungary
Image Cytometry
Laser Scanning Cytometry
Microscopy
molecular interaction
MOLECULAR-INTERACTIONS
Photobleaching
PROTEIN INTERACTIONS
protein protein interaction
Protein-protein interactions
Research
Research Support
resonance energy transfer
Software
Support
Megjelenés:Cytometry. Part A. - 83 : 9 (2013), p. 818-829. -
További szerzők:Doan-Xuan, Quang-Minh (1986-) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K 77600
OTKA
K 103965
OTKA
NK 101337
OTKA
K 75752
OTKA
CK78179
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023-"VÉD-ELEM"
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM036987
Első szerző:Szalóki Nikoletta (biológus)
Cím:FRET, FCCS and MD-modeling reveal unexpected homodimerization of the Fos transcription factor in live cells / Szalóki Nikoletta, Komáromi István, Damjanovich Sándor, Tóth Katalin, Vámosi György
Dátum:2011
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt
FRET
transcription factor
protein-protein interaction
Fos
homodimerization
Molekuláris Medicina
Megjelenés:European Biophysics Journal : with Biophysics Letters. - 40 : 1 (2011), p. 61-61. -
További szerzők:Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Tóth Katalin Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Fehérje-fehérje kölcsönhatások limfociták membránjában és a sejtmagban
K77600
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM003912
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Conformation of the c-Fos/c-Jun complex in vivo : a combined FRET, FCCS, and MD-modeling study / Vámosi Gy., Baudendistel N., von der Lieth C.W., Szalóki N., Mocsár G., Müller G., Brázda P., Waldeck W., Damjanovich S.,Langowski J., Tóth K.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biophysical Journal 94 : 7 (2008), p. 2859-2868. -
További szerzők:Baudendistel, Nina von der Lieth, Claus-Wilhelm Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Waldeck, Waldemar Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Langowski, Jörg Tóth Katalin (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.