CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM086696
035-os BibID:(WoS)000553333300022 (Scopus)85088493600
Első szerző:Fadel, Lina (gyógyszerész)
Cím:Agonist binding directs dynamic competition among nuclear receptors for heterodimerization with retinoid X receptor / Lina Fadel, Bálint Rehó, Julianna Volkó, Dóra Bojcsuk, Zsuzsanna Kolostyák, Gergely Nagy, Gabriele Müller, Zoltán Simándi, Éva Hegedüs, Gábor Szabó, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:2020
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:Retinoid X receptor (RXR) plays a pivotal role as a transcriptional regulator and serves as an obligatory heterodimerization partner for at least 20 other nuclear receptors (NRs). Given a potentially limiting/sequestered pool of RXR and simultaneous expression of several RXR partners, we hypothesized that NRs compete for binding to RXR and that this competition may be directed by specific agonist treatment. Here, we tested this hypothesis on three NRs: peroxisome proliferator-activated receptor γ (PPARγ), vitamin D receptor (VDR), and retinoic acid receptor α (RARα). Evaluation of competition relied on a nuclear-translocation assay applied in a three-color imaging model system by detecting changes in heterodimerization between RXRα and one of its partners (NR1), in the presence of another competing partner (NR2). Our results indicated dynamic competition between the NRs governed by two mechanisms. First, in the absence of agonist treatment, there is a hierarchy of affinities between RXRα and its partners in the following order: RARα>PPARγ>VDR. Second, upon agonist treatment, RXRα favors the liganded partner. We conclude that recruiting RXRα by the liganded NR not only facilitates a stimulus-specific cellular response, but might also impede other NR pathways involving RXRα.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry. - 295 : 29 (2020), p. 10045-10061. -
További szerzők:Rehó Bálint (1992-) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Bojcsuk Dóra (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató) Kolostyák Zsuzsanna Nagy Gergely (1986-) (molekuláris biológus) Müller, Gabriele Simándi Zoltán (1984-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus) Tóth Katalin Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:NKFIH NN129371
egyéb
NKFIH KKP129909
egyéb
NKFIH K124298
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00050
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM083089
035-os BibID:(WoS)000509420400074 (Scopus)85078380578
Első szerző:Rehó Bálint
Cím:Simultaneous Mapping of Molecular Proximity and Comobility Reveals Agonist-Enhanced Dimerization and DNA Binding of Nuclear Receptors / Rehó Bálint, Lau Lukas, Mocsár Gábor, Müller Gabriele, Fadel Lina, Brázda Péter, Nagy László, Tóth Katalin, Vámosi György
Dátum:2020
ISSN:0003-2700
Megjegyzések:Single Plane Illumination Microscopy (SPIM) revolutionized time lapse imaging of live cells and organisms due to its high speed and reduced photodamage. Quantitative mapping of molecular (co)mobility by fluorescence (cross-) correlation spectroscopy (F(C)CS) in a SPIM has been introduced to reveal molecular diffusion and binding. A complementary aspect of interactions is proximity, which can be studied by Fo?rster resonance energy transfer (FRET). Here, we extend SPIM-FCCS by alternating laser excitation, which reduces false positive cross-correlation and facilitates comapping of FRET. Thus, different aspects of interacting systems can be studied simultaneously, and molecular subpopulations can be discriminated by multiparameter analysis. After demonstrating the benefits of the method on the AP-1 transcription factor, the dimerization and DNA binding behavior of retinoic acid receptor (RAR) and retinoid X receptor (RXR) is revealed, and an extension of the molecular switch model of the nuclear receptor action is proposed. Our data imply that RAR agonist enhances RAR?RXR heterodimerization, and chromatin binding/dimerization are positively correlated. We also propose a ligand induced conformational change bringing the N-termini of RAR and RXR closer together. The RXR agonist increased homodimerization of RXR suggesting that RXR may act as an autonomous transcription factor.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 92 : 2 (2020), p. 2207-2215. -
További szerzők:Lau, Lukas Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Tóth Katalin (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00030
GINOP
NN129371 from the National Research, Development, and Innovation Office, Hungary
Egyéb
German Academic Exchange Service
Egyéb
Tempus Public Foundation 273478
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM065088
035-os BibID:(Cikkazonosító)33022 (WOS)000382917700001 (Scopus)85047916061
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:EGFP oligomers as natural fluorescence and hydrodynamic standards / György Vámosi, Norbert Mücke, Gabriele Müller, Jan Wolfgang Krieger, Ute Curth, Jörg Langowski, Katalin Tóth
Dátum:2016
ISSN:2045-2322
Megjegyzések:EGFP oligomers are convenient standards for experiments on fluorescent protein-taggedbiomolecules. In this study, we characterized their hydrodynamic and fluorescence properties.Diffusion coefficients D of EGFP1-4 were determined by analytical ultracentrifugation withfluorescence detection and by fluorescence correlation spectroscopy (FCS), yielding83.4?48.2 ?m2/s and 97.3?54.8 ?m2/s from monomer to tetramer. A "barrels standing in arow" model agreed best with the sedimentation data. Oligomerization red-shifted EGFPemission spectra without any shift in absorption. Fluorescence anisotropy increased,indicating homoFRET between the subunits. Fluorescence lifetime decreased only slightly(4%) indicating insignificant quenching by FRET to subunits in non-emitting states. FCSmeasuredD, particle number and molecular brightness depended on dark states and lightinducedprocesses in distinct subunits, resulting in a dependence on illumination powerdifferent for monomers and oligomers. Since subunits may be in "on" (bright) or "off" (dark)states, FCS-determined apparent brightness is not proportional to that of the monomer. Fromits dependence on the number of subunits, the probability of the "on" state for a subunit wasdetermined to 96% at pH8 and 77% at pH6.38, i.e., protonation increases the dark state. Thesefluorescence properties of EGFP oligomeric standards can assist interpreting results fromoligomerized EGFP fusion proteins of biological interest.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
oligo-EGFP
FP photophysics
diffusion coefficient
molecular brightness
protein oligomerization
Megjelenés:Scientific Reports. - 6 (2016), p. 1-12. -
További szerzők:Mücke, Norbert Müller, Gabriele Krieger, Jan Wolfgang Curth, Ute Langowski, Jörg Tóth Katalin (Heidelberg)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM003912
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Conformation of the c-Fos/c-Jun complex in vivo : a combined FRET, FCCS, and MD-modeling study / Vámosi Gy., Baudendistel N., von der Lieth C.W., Szalóki N., Mocsár G., Müller G., Brázda P., Waldeck W., Damjanovich S.,Langowski J., Tóth K.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biophysical Journal 94 : 7 (2008), p. 2859-2868. -
További szerzők:Baudendistel, Nina von der Lieth, Claus-Wilhelm Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Waldeck, Waldemar Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Langowski, Jörg Tóth Katalin (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM081020
035-os BibID:(WoS)000490183000049 (Scopus)85073312410
Első szerző:Volkó Julianna (biotechnológus)
Cím:IL-2 receptors preassemble and signal in the ER/Golgi causing resistance to antiproliferative anti-IL-2R[alfa] therapies / Volkó Julianna, Kenesei Ádám, Zhang Meili, Várnai Péter, Mocsár Gábor, Petrus Michael N., Jambrovics Károly, Balajthy Zoltán, Müller Gabriele, Bodnár Andrea, Tóth Katalin, Waldmann Thomas A., Vámosi György
Dátum:2019
ISSN:0027-8424 1091-6490
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. - 116 : 42 (2019), p. 21120-21130. -
További szerzők:Kenesei Ádám (1989-) Zhang, Meili Várnai Péter Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Petrus, Michael N. Jambrovics Károly (1988-) (biológus, gyógyszer-biotechnológus) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Müller, Gabriele Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.