CCL

Összesen 11 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM055851
035-os BibID:(scopus)84949232854
Első szerző:Doan-Xuan, Quang-Minh (biofizikus)
Cím:FRET Imaging by Laser Scanning Cytometry on Large Populations of Adherent Cells / Quang-Minh Doan-Xuan, Nikoletta Szalóki, Katalin Tóth, János Szöllősi, Zsolt Bacso, György Vámosi
Dátum:2014
ISSN:1934-9297 1934-9300
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Current Protocols in Cytometry. - Suppl. 70. (2014), p. [1-29]. -
További szerzők:Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Tóth Katalin (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM059573
Első szerző:Dóczy-Bodnár Andrea (biofizikus)
Cím:Non-random patterns of membrane proteins and their roles in transmembrane signaling / Andrea Bodnár, György Vámosi, Katalin Tóth, Attila Jenei, László Mátyus, Sándor Damjanovich
Dátum:2005
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Membrane Proteins
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Proteins
Biophysics
Megjelenés:Biophysical Aspects of Transmembrane Signaling / szerk. Damjanovich S. - p. 71-95
További szerzők:Vámosi György (1967-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Jenei Attila (1966-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Pályázati támogatás:OTKA-TS40773
OTKA
OTKA-T048745
OTKA
OTKA-T423618
OTKA
OTKA-T43509
OTKA
OTKA-F46497
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM075364
035-os BibID:(WoS)000432700300024 (Scopus)85046862526
Első szerző:Nagy Éva (molekuláris biológus)
Cím:Membrane Potential Distinctly Modulates Mobility and Signaling of IL-2 and IL-15 Receptors in T Cells / Éva Nagy, Gábor Mocsár, Veronika Sebestyén, Julianna Volkó, Ferenc Papp, Katalin Tóth, Sándor Damjanovich, György Panyi, Thomas A. Waldmann, Andrea Bodnár, György Vámosi
Dátum:2018
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:The high electric ?eld across the plasma membrane might in?uence the conformation and behavior of transmembrane proteins that have uneven charge distributions in or near their transmembrane regions. Membrane depolarization of T cells occurs in the tumor microenvironment and in in?amed tissues because of K ? release from necrotic cells and hypoxia affecting the expression of K ? channels. However, little attention has been given to the effect of membrane potential (MP) changes on membrane receptor function. Therefore, we studied the in?uence of membrane de- and hyperpolarization on the biophysical properties and signaling of interleukin-2 (IL-2) and interleukin-15 (IL-15) receptors, which play important roles in T cell function. We investigated the mobility, clustering, and signaling of these receptors and major histocompatibility complex (MHC) I/II glycoproteins forming coclusters in lipid rafts of T cells. Depolarization by high K ? buffer or K channel blockers resulted in a decrease in the mobility of IL-2Ra and MHC glycoproteins, as shown by ?uorescence correlation spectroscopy, whereas hyperpolarization by the K ? ionophore valinomycin increased their mobility. Contrary to this, the mobility of IL-15Ra decreased upon both de- and hyperpolarization. These changes in protein mobility are not due to an alteration of membrane ?uidity, as evidenced by ?uorescence anisotropy measurements. Fo ? rster resonance energy transfer measurements showed that most homo- or heteroassociations of IL-2R, IL-15R, and MHC I did not change considerably, either. MP changes modulated signaling by the two cytokines in distinct ways: depolarization caused a signi?cant increase in the IL-2-induced phosphorylation of signal transducer and activator of transcription 5, whereas hyperpolarization evoked a decrease only in the IL-15-induced signal. Our data imply that the MP may be an important modulator of interleukin receptor signaling and dynamics. Enhanced IL-2 signaling in depolarized T reg ? cells highly expressing IL-2R may contribute to suppression of antitumor immune surveillance
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 114 : 10 (2018), p. 2473-2482. -
További szerzők:Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Borbásné Sebestyén Veronika (1990-) (biofizikus) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00030
GINOP
K103965
OTKA
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
K119417
OTKA
TÁMOP-4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM107128
035-os BibID:(cikkazonosító)102896 (WoS)001009016200001 (Scopus)85147540608
Első szerző:Rehó Bálint
Cím:Agonist-controlled competition of RAR and VDR nuclear receptors for heterodimerization with RXR is manifested in their DNA-binding / Rehó Bálint, Fadel Lina, Brazda Peter, Benziane Anass, Hegedüs Éva, Sen Pialy, Gadella Theodorus W. Jr., Tóth Katalin, Nagy László, Vámosi György
Dátum:2023
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:We found previously that nuclear receptors (NRs) compete for heterodimerization with their common partner, retinoid X receptor (RXR), in a ligand-dependent manner. To investigate potential competition in their DNA binding, we monitored the mobility of retinoic acid receptor (RAR) and vitamin D receptor (VDR) in live cells by fluorescence correlation spectroscopy. First, specific agonist treatment and RXR coexpression additively increased RAR DNA binding, while both agonist and RXR were required for increased VDR DNA binding, indicating weaker DNA binding of the VDR/RXR dimer. Second, coexpression of RAR, VDR, and RXR resulted in competition for DNA binding. Without ligand, VDR reduced the DNA-bound fraction of RAR and vice versa, i.e., a fraction of RXR molecules was occupied by the competing partner. The DNA-bound fraction of either RAR or VDR was enhanced by its own and diminished by the competing NR`s agonist. When treated with both ligands, the DNA-bound fraction of RAR increased as much as due to its own agonist, whereas that of VDR increased less. RXR agonist also increased DNA binding of RAR at the expense of VDR. In summary, competition between RAR and VDR for RXR is also manifested in their DNA binding in an agonist-dependent manner: RAR dominates over VDR in the absence of agonist or with both agonists present. Thus, side effects of NR-ligand-based (retinoids, thiazolidinediones) therapies may be ameliorated by other NR ligands and be at least partly explained by reduced DNA binding due to competition. Our results also complement the model of NR action by involving competition both for RXR and for DNA sites.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 299 : 2 (2023), p. 1-16. -
További szerzők:Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Benziane, Anass (1990-) (molekuláris biológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Sen, Pialy Gadella, Theodorus W. Jr. Tóth Katalin (biofizikus) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
NN129371
OTKA
ANN135107
OTKA
Tempus Public Foundation: Stipendium Hungaricum scholarship
Egyéb
German Academic Exchange Service and the Tempus Public Foundation #273478
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM083089
035-os BibID:(WoS)000509420400074 (Scopus)85078380578
Első szerző:Rehó Bálint
Cím:Simultaneous Mapping of Molecular Proximity and Comobility Reveals Agonist-Enhanced Dimerization and DNA Binding of Nuclear Receptors / Rehó Bálint, Lau Lukas, Mocsár Gábor, Müller Gabriele, Fadel Lina, Brázda Péter, Nagy László, Tóth Katalin, Vámosi György
Dátum:2020
ISSN:0003-2700
Megjegyzések:Single Plane Illumination Microscopy (SPIM) revolutionized time lapse imaging of live cells and organisms due to its high speed and reduced photodamage. Quantitative mapping of molecular (co)mobility by fluorescence (cross-) correlation spectroscopy (F(C)CS) in a SPIM has been introduced to reveal molecular diffusion and binding. A complementary aspect of interactions is proximity, which can be studied by Fo?rster resonance energy transfer (FRET). Here, we extend SPIM-FCCS by alternating laser excitation, which reduces false positive cross-correlation and facilitates comapping of FRET. Thus, different aspects of interacting systems can be studied simultaneously, and molecular subpopulations can be discriminated by multiparameter analysis. After demonstrating the benefits of the method on the AP-1 transcription factor, the dimerization and DNA binding behavior of retinoic acid receptor (RAR) and retinoid X receptor (RXR) is revealed, and an extension of the molecular switch model of the nuclear receptor action is proposed. Our data imply that RAR agonist enhances RAR?RXR heterodimerization, and chromatin binding/dimerization are positively correlated. We also propose a ligand induced conformational change bringing the N-termini of RAR and RXR closer together. The RXR agonist increased homodimerization of RXR suggesting that RXR may act as an autonomous transcription factor.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 92 : 2 (2020), p. 2207-2215. -
További szerzők:Lau, Lukas Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Tóth Katalin (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00030
GINOP
NN129371 from the National Research, Development, and Innovation Office, Hungary
Egyéb
German Academic Exchange Service
Egyéb
Tempus Public Foundation 273478
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM050053
Első szerző:Szalóki Nikoletta (biológus)
Cím:High throughput FRET analysis of protein-protein interactions by slide-based imaging laser scanning cytometry / Nikoletta Szalóki, Quang Minh Doan-Xuan, János Szöllősi, Katalin Tóth, György Vámosi, Zsolt Bacsó
Dátum:2013
Megjegyzések:Laser scanning cytometry (LSC) is a slide-based technique combining advantages of flow and image cytometry: automated, high-throughput detection of optical signals with subcellular resolution. Fluorescence resonance energy transfer (FRET) is a spectroscopic method often used for studying molecular interactions and molecular distances. FRET has been measured by various microscopic and flow cytometric techniques. We have developed a protocol for a commercial LSC instrument to measure FRET on a cell-by-cell or pixel-by-pixel basis on large cell populations, which adds a new modality to the use of LSC. As a reference sample for FRET, we used a fusion protein of a single donor and acceptor (ECFP-EYFP connected by a seven-amino acid linker) expressed in HeLa cells. The FRET efficiency of this sample was determined via acceptor photobleaching and used as a reference value for ratiometric FRET measurements. Using this standard allowed the precise determination of an important parameter (the alpha factor, characterizing the relative signal strengths from a single donor and acceptor molecule), which is indispensable for quantitative FRET calculations in real samples expressing donor and acceptor molecules at variable ratios. We worked out a protocol for the identification of adherent, healthy, double-positive cells based on light-loss and fluorescence parameters, and applied ratiometric FRET equations to calculate FRET efficiencies in a semi-automated fashion. To test our protocol, we measured the FRET efficiency between Fos-ECFP and Jun-EYFP transcription factors by LSC, as well as by confocal microscopy and flow cytometry, all yielding nearly identical results. Our procedure allows for accurate FRET measurements and can be applied to the fast screening of protein interactions. A pipeline exemplifying the gating and FRET analysis procedure using the CellProfiler software has been made accessible at our web site
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Acceptor molecules
analysis
article
Biophysics
cell biology
Cells
Confocal
Confocal microscopy
cytometry
Energy Transfer
ENERGY-TRANSFER
FLOW
Flow Cytometry
Fluorescence
FLUORESCENCE RESONANCE
Fluorescence Resonance Energy Transfer
FRET
Hela Cells
Hungary
Image Cytometry
Laser Scanning Cytometry
Microscopy
molecular interaction
MOLECULAR-INTERACTIONS
Photobleaching
PROTEIN INTERACTIONS
protein protein interaction
Protein-protein interactions
Research
Research Support
resonance energy transfer
Software
Support
Megjelenés:Cytometry. Part A. - 83 : 9 (2013), p. 818-829. -
További szerzők:Doan-Xuan, Quang-Minh (1986-) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K 77600
OTKA
K 103965
OTKA
NK 101337
OTKA
K 75752
OTKA
CK78179
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023-"VÉD-ELEM"
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM046092
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:IL-2 and IL-15 receptor [alfa]-subunits are coexpressed in a supramolecular receptor cluster in lipid rafts of T cells / Vamosi G., Bodnar A., Vereb G., Jenei A., Goldman C. K., Langowski J., Toth K., Matyus L., Szollosi J., Waldmann T. A., Damjanovich S.
Dátum:2004
ISSN:0027-8424
Megjegyzések:The private alpha-chains of IL-2 and IL-15 receptors (IL-2R and IL-15R) share the signaling beta- and gamma(c)-subunits, resulting in both common and contrasting roles of IL-2 and IL-15 in T cell function. Knowledge of the cytokine-dependent subunit assembly is indispensable for understanding the paradox of distinct signaling capacities. By using fluorescence resonance energy transfer and confocal microscopy, we have shown that IL-2R alpha, IL-15R alpha, IL-2/15R beta and gamma(c)-subunits, as well as MHC class I and II glycoproteins formed supramolecular receptor clusters in lipid rafts of the T lymphoma line Kit 225 FT7.10. Fluorescence crosscorrelation microscopy demonstrated the comobility of IL-15R alpha with IL-2R alpha and MHC class I. A model was generated for subunit switching between IL-2R alpha and IL-15R alpha upon the binding of the appropriate cytokine resulting in the formation of high-affinity heterotrimeric receptors. This model suggests a direct role for the alpha-subunits, to which no definite function has been assigned so far, in tuning cellular responses to IL-2 or IL-15. In addition, both alpha-chains were at least partially homodimerized/oligomerized, which could be the basis of distinct signaling pathways by the two cytokines.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. - 101 : 30 (2004), p. 11082-11087. -
További szerzők:Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Jenei Attila (1966-) (biofizikus) Goldman, Caroline K. Langowski, Jörg Tóth Katalin (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM010368
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Fluorescence-Resonance Energy Transfer (FRET) / Vamosi, G., Vereb, G., Bodnar, A., Toth, K., Baudendistel, N., Damjanovich, S., Szollosi, J.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Fluorescence Resonance Energy Transfer
Energy Transfer
methods
Megjelenés:Cellular Diagnostics : Basic Principles, Methods and Clinical Applications of Flow Cytometry / eds. Rothe, G., Sack, U., Tarnok, A. - p. 141-158
További szerzők:Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Baudendistel, Nina Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM003912
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Conformation of the c-Fos/c-Jun complex in vivo : a combined FRET, FCCS, and MD-modeling study / Vámosi Gy., Baudendistel N., von der Lieth C.W., Szalóki N., Mocsár G., Müller G., Brázda P., Waldeck W., Damjanovich S.,Langowski J., Tóth K.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biophysical Journal 94 : 7 (2008), p. 2859-2868. -
További szerzők:Baudendistel, Nina von der Lieth, Claus-Wilhelm Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Waldeck, Waldemar Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Langowski, Jörg Tóth Katalin (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM002769
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Fluoreszenzresonanz-Energietransfer (FRET) / Vamosi G., Vereb G., Bodnar A., Toth K., Baudendistel N., Damjanovich S., Szollosi J.
Dátum:2007
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Megjelenés:Zelluläre Diagnostik : Grundlagen, Methoden und klinische Anwendungen der Durchflusszytometrie ; 163 Tabellen / Hrsg. Ulrich Sack, Attila Tárnok, Gregor Rothe. - p. 120-138.
További szerzők:Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Baudendistel, Nina Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM081020
035-os BibID:(WoS)000490183000049 (Scopus)85073312410
Első szerző:Volkó Julianna (biotechnológus)
Cím:IL-2 receptors preassemble and signal in the ER/Golgi causing resistance to antiproliferative anti-IL-2R[alfa] therapies / Volkó Julianna, Kenesei Ádám, Zhang Meili, Várnai Péter, Mocsár Gábor, Petrus Michael N., Jambrovics Károly, Balajthy Zoltán, Müller Gabriele, Bodnár Andrea, Tóth Katalin, Waldmann Thomas A., Vámosi György
Dátum:2019
ISSN:0027-8424 1091-6490
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. - 116 : 42 (2019), p. 21120-21130. -
További szerzők:Kenesei Ádám (1989-) Zhang, Meili Várnai Péter Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Petrus, Michael N. Jambrovics Károly (1988-) (biológus, gyógyszer-biotechnológus) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Müller, Gabriele Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.