CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM103835
035-os BibID:(scopus)85130054502 (wos)000796701700026 (cikkazonosító)8087
Első szerző:Bosire, Rosevalentine (biotechnológus)
Cím:Doxorubicin impacts chromatin binding of HMGB1, Histone H1 and retinoic acid receptor / Bosire Rosevalentine, Fadel Lina, Mocsár Gábor, Nánási Péter, Sen Pialy, Sharma Anshu Kumar, Naseem Muhammad Umair, Kovács Attila, Kugel Jennifer, Kroemer Guido, Vámosi György, Szabó Gábor
Dátum:2022
ISSN:2045-2322
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 12 : 1 (2022), p. 1-14. -
További szerzők:Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Sen, Pialy Sharma, Anshu Kumar Naseem, Muhammad Umair (1993-) (biofizikus, molekuláris biológus) Kovács Attila (fizikus) Kugel, Jennifer Kroemer, Guido Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
NN129371
Egyéb
ANN135107
Egyéb
COST CA 15214
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
K128770
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM081867
035-os BibID:(cikkazonosító)e0224936 (WOS)000533881900018 (Scopus)85075250885
Első szerző:Bosire, Rosevalentine (biotechnológus)
Cím:Intercalation of small molecules into DNA in chromatin is primarily controlled by superhelical constraint / Rosevalentine Bosire, Péter Nánási Jr., László Imre, Beatrix Dienes, Árpád Szöőr, Anett Mázló, Attila Kovács, Ralf Seidel, György Vámosi, Gábor Szabó
Dátum:2019
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:The restricted access of regulatory factors to their binding sites on DNA wrapped around the nucleosomes is generally interpreted in terms of molecular shielding exerted by nucleosomal structure and internucleosomal interactions. Binding of proteins to DNA often includes intercalation of hydrophobic amino acids into the DNA. To assess the role of constrained superhelicity in limiting these interactions, we studied the binding of small molecule intercalators to chromatin in close to native conditions by laser scanning cytometry. We demonstrate that the nucleosome-constrained superhelical configuration of DNA is the main barrier to intercalation. As a result, intercalating compounds are virtually excluded from the nucleosome-occupied regions of the chromatin. Binding of intercalators to extranucleosomal regions is limited to a smaller degree, in line with the existence of net supercoiling in the regions comprising linker and nucleosome free DNA. Its relaxation by inducing as few as a single nick per ~50 kb increases intercalation in the entire chromatin loop, demonstrating the possibility for long-distance effects of regulatory potential.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 14 : 11 (2019), p. e0224936. -
További szerzők:Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Imre László (1979-) (biológus) Dienes Beatrix (1972-) (élettanász, molekuláris biológus) Szöőr Árpád (1984-) (orvos) Türk-Mázló Anett (1989-) (molekuláris biológus) Kovács Attila (fizikus) Seidel, Ralf Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.2.1-15-2017-00044
GINOP
K-128770
OTKA
COST-CA-1521
Egyéb
Stipendium Hungaricum
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM086696
035-os BibID:(WoS)000553333300022 (Scopus)85088493600
Első szerző:Fadel, Lina (gyógyszerész)
Cím:Agonist binding directs dynamic competition among nuclear receptors for heterodimerization with retinoid X receptor / Lina Fadel, Bálint Rehó, Julianna Volkó, Dóra Bojcsuk, Zsuzsanna Kolostyák, Gergely Nagy, Gabriele Müller, Zoltán Simándi, Éva Hegedüs, Gábor Szabó, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:2020
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:Retinoid X receptor (RXR) plays a pivotal role as a transcriptional regulator and serves as an obligatory heterodimerization partner for at least 20 other nuclear receptors (NRs). Given a potentially limiting/sequestered pool of RXR and simultaneous expression of several RXR partners, we hypothesized that NRs compete for binding to RXR and that this competition may be directed by specific agonist treatment. Here, we tested this hypothesis on three NRs: peroxisome proliferator-activated receptor γ (PPARγ), vitamin D receptor (VDR), and retinoic acid receptor α (RARα). Evaluation of competition relied on a nuclear-translocation assay applied in a three-color imaging model system by detecting changes in heterodimerization between RXRα and one of its partners (NR1), in the presence of another competing partner (NR2). Our results indicated dynamic competition between the NRs governed by two mechanisms. First, in the absence of agonist treatment, there is a hierarchy of affinities between RXRα and its partners in the following order: RARα>PPARγ>VDR. Second, upon agonist treatment, RXRα favors the liganded partner. We conclude that recruiting RXRα by the liganded NR not only facilitates a stimulus-specific cellular response, but might also impede other NR pathways involving RXRα.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry. - 295 : 29 (2020), p. 10045-10061. -
További szerzők:Rehó Bálint (1992-) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Bojcsuk Dóra (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató) Kolostyák Zsuzsanna Nagy Gergely (1986-) (molekuláris biológus) Müller, Gabriele Simándi Zoltán (1984-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus) Tóth Katalin Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:NKFIH NN129371
egyéb
NKFIH KKP129909
egyéb
NKFIH K124298
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00050
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1