Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM034913
Első szerző:	Tornai István (belgyógyász, gasztroenterológus)
Cím:	Von Willebrand faktor-ellenes monoklonális antitestek kísérletes és gyakorlati alkalmazása / Tornai István, Arnout Jef, Deckmyn Hans, Declerck Paul, Peerlinck Kathelijne, Boda Zoltán, Vermylen Jos
Dátum:	1994
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Magyar Belorvosi Archívum. - 47 : 6 (1994), p. 441-447. -
További szerzők:	Arnout, Jef Deckmyn, Hans Declerck, Paul J. Peerlinck, Kathelijne Boda Zoltán (1947-) (belgyógyász, haematologus, klinikai onkológus) Vermylen, Jozef
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM034425
035-os BibID:	(PMID)8423224
Első szerző:	Tornai István (belgyógyász, gasztroenterológus)
Cím:	A monoclonal antibody recognizes a von Willebrand factor domain within the amino-terminal portion of the subunit that modulates the function of the glycoprotein IB- and IIB/IIIA-binding domains / Istvan Tornai, Jef Arnout, Hans Deckmyn, Kathelijne Peerlinck, Jos Vermylen
Dátum:	1993
ISSN:	0021-9738 1558-8238
Megjegyzések:	We developed a monoclonal antibody, 1C1E7, against vWf that increases ristocetin-induced platelet aggregation in a dose-dependent manner and lowers the threshold concentration of ristocetin needed to obtain a full aggregatory response. The platelet aggregatory effect of asialo vWf (ASvWf) also is enhanced by 1C1E7, in the presence or absence of glycoprotein (GP) IIb/IIIa receptor antagonism. In the presence of ristocetin, both intact 1C1E7 and its Fab fragments enhance specific binding of 125I-vWf to platelets. With 1C1E7, the intermediate and higher molecular weight multimers of vWf are preferentially bound to both GP Ib and GP IIb/IIIa. Thrombin-induced 125I-vWf binding to GP IIb/IIIa also is increased by 1C1E7. Maximal binding of 1C1E7 to vWf corresponds to 0.97 mol/mol vWf monomer with a Kd of 4.7 x 10(-10) M. 1C1E7 reacts with a 34/36-kD tryptic fragment (III-T4) and a 34-kD plasmic fragment (P34), which localizes the epitope between amino acid residues 1 and 272; this was confirmed by NH2-terminal amino acid sequencing. Finally, platelet aggregation by ASvWf was associated with a sharp rise in intracellular Ca2+ only in the presence of 1C1E7. An antibody-mediated conformational change of vWf may result in an improved presentation of the GP Ib- and GP IIb/IIIa-binding domains of mainly the larger multimers; the increased density of vWf on the platelet surface leads to platelet activation. The antibody may thus recognize a domain of relevance for vWf physiology.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk külföldön készült közlemény
Megjelenés:	The Journal of Clinical Investigation. - 91 : 1 (1993), p. 273-282. -
További szerzők:	Arnout, Jef Deckmyn, Hans Peerlinck, Kathelijne Vermylen, Jozef
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon: