CCL

Összesen 9 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM068946
Első szerző:Antal-Szalmás Péter (laboratóriumi szakorvos)
Cím:Quantitation of surface CD14 on human monocytes and neutrophils / Antal-Szalmas P., Van Strijp J. A. G., Weersink A. J. L., Verhoef J., Van Kessel K. P. M.
Dátum:1997
ISSN:0741-5400
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Leukocyte Biology 61 : 6 (1997), p. 721-728. -
További szerzők:Strijp, Jos A. G., van Weersink, Annemarie J. L. Verhoef, Jan Kessel, Kok P. M., van
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM068948
Első szerző:Antal-Szalmás Péter (laboratóriumi szakorvos)
Cím:Diverging Pathways for Lipopolysaccharide and CD14 in Human Monocytes / Peter Antal-Szalmas, Miriam J. J. G. Poppelier, Roel Broekhuizen, Jan Verhoef, Jos A. G. van Strijp, Kok P. M. van Kessel
Dátum:2000
ISSN:0196-4763
Megjegyzések:Background: CD14 is considered to be the major endotoxin(lipopolysaccharide [LPS]) binding molecule on humanmonocytes. It initiates cellular response, but its rolein the clearance of LPS is not well understood. Underconditions that ensure totally CD14-dependent LPS bindingon human monocytes, the internalization mechanismsof LPS and CD14 were studied.Methods: The uptake and intracellular distribution offluorescein isothiocyanate (FITC)-LPS and CD14 was determinedby flow cytometry, trypan blue quenching, andconfocal fluorescence microscopy. Incubation of surfacebiotinylatedcells with LPS at 37?C or 4?C and subsequentsubfractionation was used to further characterize CD14internalization. The amount of the intracellular CD14 wasestimated by CD14 enzyme-linked immunosorbent assay(ELISA).Results: The internalization rate of 10 ng/ml FITC-LPSwith 1% human serum was 1% of bound endotoxin perminute, whereas CD14 expression did not decrease at thesame time surface. We proved the presence of an intracellularCD14 pool (2.68 3 106 molecules per unstimulatedmonocyte) and could show that internalized FITCLPSmolecules can be found in different intracellularcompartments than CD14. Subfractionation of LPS-treatedbiotinylated monocytes showed no change in biotinylatedCD14 in the membrane fraction independently of theincubation temperature (37?C or at 4?C) used, indicatingthat these CD14 molecules were not taken up by an activeprocess.Conclusions: These data indicate the presence of a largeintracellular CD14 pool in monocytes with a yet unknownfunction, and suggest that LPS and CD14 molecules can beinternalized independently after association on the cellsurface.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
LPS
internalization
CD14
Megjelenés:Cytometry 41 (2000), p. 279-288. -
További szerzők:Poppelier, Miriam J. J. G Broekhuizen, Roel Verhoef, Jan Strijp, Jos A. G., van Kessel, Kok P. M., van
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM068923
Első szerző:Antal-Szalmás Péter (laboratóriumi szakorvos)
Cím:Spare CD14 molecules on human monocytes enhance the sensitivity for low LPS concentrations / Antal-Szalmás Péter, Poppelier Miriam J. J. G, Sümegi Andrea, van der Bruggen Tjomme, Verhoef Jan, van Kessel Kok P. M., van Strijp Jos A. G
Dátum:2004
ISSN:0165-2478
Megjegyzések:Human monocytes express on their plasma membrane relatively large number of CD14 molecules, known to play a crucial role in thelipopolisaccharide (LPS)-mediated cellular activation. Indirect data (J. Biol. Chem. 270 (1995) 9904) suggest that not all of these CD14molecules participate in LPS-signaling, but the importance of these spare receptors and the exact number of CD14 involved in activation upondifferent LPS-stimuli is not known. Using different concentrations of a blocking anti-CD14 monoclonal antibody (mAb 60bca) we createdmonocytes with graded amounts of CD14. The exact number of occupied and free receptors was quantitated by flow cytometry and specialmAb-labeled standard beads. The number of free CD14 molecules per monocyte in the presence of 10, 3.33, 0.73, 0.25 and 0.041 g/mlmAb was 0, 13 100, 49 300, 97 700 and 165 900. Stimulation of these partially blocked monocytes with 0.1, 1, 10 and 100 ng/ml ReLPS inthe presence of 3% human serum revealed that already 13 100 and 97 700 CD14 molecules provided a maximal Tumor necrosis factor (TNF ) mRNA response using 100 and 10 ng/ml ReLPS, while the activation totally depended on the number of available CD14 moleculesin the case of 1 and 0.1 ng/ml ReLPS. Our data imply that the number of CD14 molecules available for LPS-binding influence the cellularresponse. In the presence of higher concentrations of LPS only fractions of CD14 participate in the cell activation, while the presence of thespare receptors enhance the sensitivity against lower LPS amounts.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
CD14
Megjelenés:Immunology Letters 93 : 1 (2004), p. 11-15. -
További szerzők:Poppelier, Miriam J. J. G Sümegi Andrea (1969-) (biológus) van der Bruggen, Tjomme Verhoef, Jan Kessel, Kok P. M., van Strijp, Jos A. G., van
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM055878
Első szerző:Antal-Szalmás Péter (laboratóriumi szakorvos)
Cím:CD14/Fc fusion protein - an artificial antibody / Antal-Szalmás Péter, Vida András, Majoros László, Sümegi Andrea, Bácsi Attila, Vereb György, van Strijp Jos, van Kessel Kok
Dátum:2012
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cytometry. Part B, Clinical Cytometry 82 (2012), p. 410. -
További szerzők:Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Sümegi Andrea (1969-) (biológus) Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Vereb György (1965-) (absztraktok, könyvfejezetek) Strijp, Jos A. G., van Kessel, Kok P. M., van
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM038589
035-os BibID:PMID:11590623
Első szerző:Antal-Szalmás Péter (laboratóriumi szakorvos)
Cím:A novel flow cytometric assay to quantify soluble CD14 concentration in human serum / Péter Antal-Szalmás, Ibolya Szöllősi, Gabriella Lakos, Emese Kiss, István Csípő, Andrea Sümegi, Sándor Sipka, Jos A. G. van Strijp, Kok P. M. van Kessel, Gyula Szegedi
Dátum:2001
ISSN:0196-4763
Megjegyzések:BACKGROUND: CD14, the major lipopolysaccharide (LPS)-binding protein of myeloid cells, is found as a soluble molecule in human serum. Recent data describe the presence of elevated soluble CD14 (sCD14) concentration in various disorders, confirming disease activity. A novel, easy, and rapid flow cytometric assay was developed to measure sCD14 levels in serum. METHODS: The assay is based on the competition between membrane-expressed CD14 of isolated monocytes from healthy volunteers and sCD14 in the sample sera for binding to anti-CD14 monoclonal antibodies (mAb; 26ic or 60bca). The amount of cell-associated mAb is determined with a fluorescein isothiocyanate (FITC)-labeled anti-mouse conjugate and flow cytometry. The fluorescence signal is inversely proportional with the amount of serum sCD14. Using dilutions of a standard serum, the concentration of sCD14 in the samples is calculated and compared with results obtained by a commercial sCD14 enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). RESULTS: After optimization, the assay showed log-log linearity of 122.1-984.7 ng/ml sCD14 using mAb 26ic and 29.5-246.2 ng/ml sCD14 using mAb 60bca. It revealed similar results as the ELISA (mAb 26ic: r = 0.88, mAb 60bca: r = 0.92) and provided significantly elevated sCD14 levels in systemic lupus erythematosus patients compared with controls (26ic: 2,213 versus 1,676 ng/ml, P < 0.002; 60bca: 2,625 versus 1,907 ng/ml, P < 0.0002). Receiver operating characteristic curve analysis suggested a reasonable diagnostic efficacy of sCD14 quantification in this autoimmune disease. CONCLUSIONS: The method is easy, rapid, sensitive, and can be used in the follow-up of patients suffering from sepsis or chronic inflammatory disorders.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Cytometry 45 : 2 (2001), p. 115-123. -
További szerzők:Szöllősi Ibolya Lakos Gabriella (1963-) (laboratóriumi szakorvos, transzfúziológus, immunológus) Kiss Emese (1960-) (belgyógyász, immunológus) Csípő István (1953-) (vegyész) Sümegi Andrea (1969-) (biológus) Sipka Sándor (1945-) (laboratóriumi szakorvos) Strijp, Jos A. G., van Kessel, Kok P. M., van Szegedi Gyula (1936-2013) (belgyógyász, immunológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM068952
Első szerző:DeVelasco, E. Alonso
Cím:Adjuvant Quil A improves protection in mice and enhances opsonic capacity of antisera induced by pneumococcal polysaccharide conjugate vaccines / DeVelasco E. Alonso, Dekker H. A. Th., Antal-Szalmás Péter, Jalink K. P., van Strijp Jos A. G., Verheul André F. M., Verhoef Jan, Snippe H.
Dátum:1994
ISSN:0264-410X
Megjegyzések:The adjuvant Quil A has been found to enhance theresponse of mice to pneumococcal polysaccharides,polysaccharide-protein conjugates and oligosaccharideproteinconjugates I 3. Quil A augments the antipolysaccharideimmunoglobulin M (IgM) and IgG titre,changes the IgG sub-isotype distribution, and increasesthe avidity of the antibodies specific for the nativepolysaccharide after immunization with synthetic oligosaccharideconjugates. Although Quil A has a minimaleffect on the magnitude of the antibody responseof rabbits to meningococcal oligosaccharide proteinconjugates, it influences the epitope specificity of theantibodies induced 4'5. In a previous study 1, no effect ofQuil A was observed on the secondary antibody responsein mice to pneumococcal polysaccharide 17F (PS)conjugated to keyhole limpet haemocyanin (KLH). Thiswas probably due to the strong immunogenicity of theconjugate itself. Therefore, in this paper we investigatedwhether Quil A would have an effect on the primaryantibody response to the same conjugate, and a similarlyprepared conjugate differing in PS/KLH ratio. Theprimary response in mice was assessed by (i) the levelsof PS-specific antibody induced, measured by anenzyme-linked immunosorbent assay (ELISA), (ii) theprotection against a lethal challenge with S. pneumoniae17F, and (iii) the in vitro opsonic activity of the antisera.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
monocytes
internalization
CD14
Megjelenés:Vaccine 12 : 15 (1994), p. 1419-1422. -
További szerzők:Dekker, H. A. Th. Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Jalink, K. P. Strijp, Jos A. G., van Verheul, André F. M. Verhoef, Jan Snippe, H.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM068920
Első szerző:Troelstra, Annet
Cím:Saturable CD14-Dependent Binding of Fluorescein-Labeled Lipopolysaccharide to Human Monocytes / Annet Troelstra, Peter Antal-Szalmas, Lia A. M. De Graaf-Miltenburg, Annemarie J. L. Weersink, Jan Verhoef, Kok P. M. Van Kessel, Jos A. G. Van Strijp
Dátum:1997
ISSN:0019-9567
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Infection And Immunity 65 : 6 (1997), p. 2272-2277. -
További szerzők:Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) De Graaf-Miltenburg, Lia A. M. Weersink, Annemarie J. L. Verhoef, Jan Kessel, Kok P. M., van Strijp, Jos A. G., van
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM037557
Első szerző:Vida András (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Fusion of the Fc part of human IgG1 to CD14 enhances its binding to gram-negative bacteria and mediates phagocytosis by Fc receptors of neutrophils / András Vida, Bart Bardoel, Fin Milder, László Majoros, Andrea Sümegi, Attila Bácsi, György Vereb, Kok P. M. van Kessel, Jos A. G. van Strijp, Péter Antal-Szalmás
Dátum:2012
ISSN:0165-2478
Megjegyzések:Microbial resistance to antimicrobial drugs is promoting a search for new antimicrobial agents that target highly conservative structures of pathogens. Human CD14 a known pattern recognition receptor (PRR) which recognizes multiple ligands from different microbes might be a worthy candidate. The aim of our work was to create a CD14/Fc dimer protein and evaluate its whole bacteria binding and opsonizing capabilities. Fusion of CD14 with the fragment crystallisable (Fc) part of human IgG1 could not only lead to an artificial opsonin but the dimerization through the Fc part might also increase its affinity to different ligands. Human CD14 and the Fc part of human IgG1 was fused and expressed in HEK293 cells. A histidine tagged CD14 (CD14/His) was also expressed as control. Using flow cytometry we could prove that CD14/Fc bound to whole Gram-negative bacteria, especially to short lipopolysaccharide (Ra and Re) mutants, and weak interaction was observed between the fusion protein and Listeria monocytogenes. Other Gram-positive bacteria and fungi did not show any association with CD14/Fc. CD14/His showed about 50-times less potent binding to Gram-negative bacteria. CD14/Fc acted as an opsonin and enhanced phagocytosis of these bacteria by neutrophil granulocytes, monocyte-derived macrophages and dendritic cells. Internalization of bacteria was confirmed by trypan blue quenching and confocal microscopy. On neutrophils the Fc part of the fusion protein was recognized by Fc receptors (CD16, CD32), as determined by blocking experiments. CD14/Fc enhanced the killing of bacteria in an ex vivo whole blood assay. Our experiments confirm that PRR/Fc fusion proteins can give a boost to FcR dependent phagocytosis and killing provided the antimicrobial part binds efficiently to microbes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
CD14
Fc
Gram-negative bacteria
Opsonization
Phagocytosis
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Immunology Letters. - 146 : 1-2 (2012), p. 31-39. -
További szerzők:Bardoel, Bart Milder, Fin Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Sümegi Andrea (1969-) (biológus) Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Kessel, Kok P. M., van Strijp, Jos A. G., van Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos)
Pályázati támogatás:T046694
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Celluláris hematológia - immunológia
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az oxidatív DNS károsodások javítása és a gyulladás kialakulásának kapcsolata
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM037558
Első szerző:Vida András (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Neutralization of Neisseria meningitidis outer membrane vesicles / András Vida, Annet Troelstra, Péter Antal-Szalmás, Toon J. P. van Bommel, André F. M. Verheul, Jan Verhoef, Kok P. M. van Kessel, Jos A. G. van Strijp
Dátum:2011
ISSN:1023-3830
Megjegyzések:INTRODUCTION: We aimed to determine the neutralization of Neisseria meningitidis outer membrane vesicles (blebs) by humoral and cellular elements of whole blood. METHODS: The interaction of FITC-labeled blebs with monocytes was studied by spectrofluorometry. Blebs are able to induce an oxidative burst in neutrophils, and we evaluated the inhibitory effect of plasma on this process. RESULTS: Human plasma reduced the priming activity of blebs containing 1-3 ng/ml lipopolysaccharide (LPS) by 50-60% and bactericidal permeability increasing protein (BPI) reduced priming to background levels. A complete neutralization of LPS and blebs by plasma and BPI was measured using the limulus amebocyte lysate (LAL) assay. Furthermore, only 3% of blebs were cell-associated, while the remainder were in the supernatant. CONCLUSIONS: Plasma and BPI are able to neutralize blebs, with phagocytosis playing only a minor role. As such, we conclude that blebs do not behave like particles but more like free LPS.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Inflammation Research. - 60 : 9 (2011), p. 801-805. -
További szerzők:Troelstra, Annet Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Bommel, Toon J. P., van Verheul, André F. M. Verhoef, Jan Kessel, Kok P. M., van Strijp, Jos A. G., van
Pályázati támogatás:T046694
OTKA
512093-AMIS
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.