Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM014283
Első szerző:	Bai Péter (biokémikus)
Cím:	Partial protection by poly(ADP-ribose) polymerase inhibitors from nitroxyl-induced cytotoxity in thymocytes / Bai Péter, Bakondi Edina, Szabó Éva, Gergely Pál, Szabo Csaba, Virág László
Dátum:	2001
ISSN:	0891-5849 (Print)
Megjegyzések:	Nitroxyl (NO(-)/HNO), has been proposed to be one of the NO(*)-derived cytotoxic species. Although the biological effect of nitroxyl is largely unknown, it has been reported to cause DNA breakage and cytotoxicity. We have therefore investigated whether NO(-)/HNO-induced DNA single-strand breakage activates the nuclear nick sensor enzyme poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) and whether PARP activation affects the mode of NO(-)/HNO- induced cell death. NO(-)/HNO generated from Angeli's salt (AS, sodium trioxodinitrate) (0-300 microM) induced DNA single-strand breakage, PARP activation, and a concentration-dependent cytotoxicity in murine thymocytes. AS-induced cell death was also accompanied by decreased mitochondrial membrane potential and increased secondary superoxide production. The cytotoxicity of AS, as measured by propidium iodide uptake, was abolished by electron acceptors potassium ferricyanide, TEMPOL, the intracellular calcium chelator BAPTA-AM, and by PARP inhibitors 3-aminobenzamide (3-AB) and PJ-34. The cytoprotective effect of 3-AB was paralleled by increased output of AS-induced apoptotic parameters such as phosphatidylserine exposure, caspase activation, and DNA fragmentation. No significant increase in tyrosine nitration could be observed in AS-treated thymocytes as opposed to peroxynitrite-treated cells, indicating that tyrosine nitration is not likely to contribute to NO(-)/HNO-induced cytotoxicity. Our results demonstrate that NO(-)/HNO-induced PARP activation shifts the default apoptotic cell death toward necrosis in thymocytes. However, as total PARP inhibition resulted only in 30% cytoprotection, PARP-independent mechanisms dominate NO(-)/HNO-induced cytotoxicity in thymocytes.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Animals egyetemen (Magyarországon) készült közlemény Apoptosis Benzamides/ pharmacology Caspases/metabolism Cells, Cultured DNA Damage/drug effects DNA Fragmentation/drug effects Enzyme Activation/drug effects/physiology Enzyme Inhibitors/ pharmacology Male Mice Mice, Inbred C57BL Mitochondria/ drug effects Nitrates Nitrites/toxicity Nitrogen Oxides/ toxicity Poly(ADP-ribose) Polymerases/ antagonists & inhibitors/metabolism Protective Agents/ pharmacology Thymus Gland/cytology/ drug effects Tyrosine
Megjelenés:	Free radical biology and medicine. - 31 : 12 (2001), p. 1616-1623. -
További szerzők:	Bakondi Edina (1975-) (biokémikus, vegyész) Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Szabó Csaba Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM013594
Első szerző:	Bakondi Edina (biokémikus, vegyész)
Cím:	Age-related loss of stress-induced nuclear proteasome activation is due to low PARP-1 activity / Bakondi Edina, Catalgol Betul, Bak Istvan, Jung Tobias, Bozaykut Perinur, Bayramicli Mehmet, Ozer Nesrin Kartal, Grune Tilman
Dátum:	2011
ISSN:	0891-5849
Megjegyzések:	Changes in protein turnover are among the dominant metabolic changes during aging. Of special importance is the maintenance of nuclear protein homeostasis to ensure a coordinated cellular metabolism. Therefore, in the nucleus a special PARP-1-mediated mechanism of proteasomal activation exists to ensure a rapid degradation of oxidized nuclear proteins. It was already demonstrated earlier that the cytosolic proteasomal system declines dramatically with aging, whereas the nuclear proteasome remains less affected. We demonstrate here that the stress-mediated proteasomal activation in the nucleus declines during replicative senescence of human fibroblasts. Furthermore, we clearly show that this decline in the PARP-1-mediated proteasomal activation is due to a decline in the expression and activity of PARP-1 in senescent fibroblasts. In a final study we show that this process also happens in vivo, because the protein expression level of PARP-1 is significantly lower in the skin of aged donors compared to that of young ones. Therefore, we conclude that the rate-limiting factor in poly(ADP-ribose)-mediated proteasomal activation in oxidative stress is PARP-1 and not the nuclear proteasome itself.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban protein oxidation aging proteasome PARP nucleus free radicals külföldön készült közlemény
Megjelenés:	Free Radical Biology And Medicine. - 50 : 1 (2011), p. 86-92. -
További szerzők:	Catalgol, Betul Bak István (1975-) (vegyész, analitikus, farmakológus) Jung, Tobias Bozaykut, Perinur Bayramicli, Mehmet Ozer, Nesrin Kartal Grune, Tilman
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM054757
Első szerző:	Robaszkiewicz, Agnieszka (biokémikus)
Cím:	The role of p38 signaling and poly(ADP-ribosyl)ation-induced metabolic collapse in the osteogenic differentiation-coupled cell death pathway / Agnieszka Robaszkiewicz, Zsuzsanna Valkó, Katalin Kovács, Csaba Hegedűs, Edina Bakondi, Péter Bai, László Virág
Dátum:	2014
ISSN:	0891-5849
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Free Radical Biology and Medicine. - 76C (2014), p. 69-79. -
További szerzők:	Valkó Zsuzsanna (1988-) (Ph.D hallgató) Kovács Katalin (1978-) (biokémikus) Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Bakondi Edina (1975-) (biokémikus, vegyész) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: