CCL

Összesen 9 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM071050
035-os BibID:(WoS)000413398500028 (Scopus)85037583729
Első szerző:Csóka Balázs (biokémikus)
Cím:A2A adenosine receptors control pancreatic dysfunction in high-fat-diet induced obesity / Csóka Balázs, Törő Gábor, Vindeirinho Joana, Varga Zoltán V., Koscsó Balázs, Németh Zoltán H., Kókai Endre, Antonioli Luca, Suleiman Mara, Marchetti Piero, Cseri Karolina, Deák Ádám, Virág, László, Pacher Pál, Bai Péter, Haskó György
Dátum:2017
ISSN:0892-6638
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Faseb Journal. - 31 : 11 (2017), p. 4985-4997. -
További szerzők:Törő Gábor (1984-) (biológus) Vindeirinho, Joana Varga Zoltán V. Koscsó Balázs Németh Zoltán H. Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Antonioli, Luca Suleiman, Mara Marchetti, Piero Cseri Karolina (1985-) (molekuláris biológus) Deák Ádám (1974-) (állatorvos) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Pacher Pál Bai Péter (1976-) (biokémikus) Haskó György (1967-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM060762
Első szerző:Csóka Balázs (biokémikus)
Cím:New Piece in the Jigsaw Puzzle : adipose Tissue?Derived Stem Cells From Obese Subjects Drive Th17 Polarization / Balázs Csóka, Pál Pacher, Péter Bai, György Haskó
Dátum:2015
ISSN:0012-1797
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Diabetes. - 64 : 7 (2015), p. 2341-2343. -
További szerzők:Pacher Pál Bai Péter (1976-) (biokémikus) Haskó György (1967-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM050989
Első szerző:Csóka Balázs (biokémikus)
Cím:A2B Adenosine Receptors Prevent Insulin Resistance by Inhibiting Adipose Tissue Inflammation via Maintaining Alternative Macrophage Activation / Balázs Csóka, Balázs Koscsó, Gábor Törő, Endre Kókai, László Virág, Zoltán H. Németh, Pál Pacher, Péter Bai, György Haskó
Dátum:2014
ISSN:0012-1797
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Doktori iskola
Megjelenés:Diabetes. - 63 : 3 (2014), p. 850-866. -
További szerzők:Koscsó Balázs Törő Gábor (1984-) (biológus) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Németh Zoltán H. Pacher Pál Bai Péter (1976-) (biokémikus) Haskó György (1967-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Oxidatív stressz és ADP-riboziláció kapcsolatának vizsgálata
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM043662
Első szerző:Hegedűs Csaba (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Cytoprotective dibenzoylmethane derivatives protect cells from oxidative stress-induced necrotic cell death / Csaba Hegedűs, Petra Lakatos, Attila Kiss-Szikszai, Tamás Patonay, Szabolcs Gergely, Andrea Gregus, Péter Bai, György Haskó, Éva Szabó, László Virág
Dátum:2013
ISSN:1043-6618
Megjegyzések:Screening of a small in-house library of 1863 compounds identified 29 compounds that protected Jurkatcells from hydrogen peroxide-induced cytotoxicity. From the cytoprotective compounds eleven provedto possess antioxidant activity (ABTS radical scavenger effect) and two were found to inhibit poly(ADP-ribosyl)ation (PARylation), a cytotoxic pathway operating in severely injured cells. Four cytoprotectivedibenzoylmethane (DBM) derivatives were investigated in more detail as they did not scavenge hydro-gen peroxide nor did they inhibit PARylation. These compounds protected cells from necrotic cell deathwhile caspase activation, a parameter of apoptotic cell death was not affected. Hydrogen peroxide acti-vated extracellular signal regulated kinase (ERK1/2) and p38 MAP kinases but not c-Jun N-terminal kinase(JNK). The cytoprotective DBMs suppressed the activation of Erk1/2 but not that of p38. Cytoprotectionwas confirmed in another cell type (A549 lung epithelial cells), indicating that the cytoprotective effectis not cell type specific. In conclusion we identified DBM analogs as a novel class of cytoprotective com-pounds inhibiting ERK1/2 kinase and protecting from necrotic cell death by a mechanism independentof poly(ADP-ribose) polymerase inhibition.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Dibenzoylmethane
Hydrogen peroxide
Apoptosis
Necrosis
Poly(ADP-ribosyl)ation
Extracellular signal regulated kinase
Molekulatudomány
Doktori iskola
Megjelenés:Pharmacological Research. - 72 (2013), p. 25-34. -
További szerzők:Lakatos Petra (1985-) (Molekuláris biológus) Kiss-Szikszai Attila (1975-) (vegyész) Patonay Tamás (1951-2015) (vegyész) Gergely Szabolcs (1977-) (kardiológus) Gregus Andrea (1980-) (biológus) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Haskó György (1967-) (biokémikus) Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Pályázati támogatás:K73003
OTKA
K60780
OTKA
K82009
OTKA
PD83473
OTKA
TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Molekulakönyvtárak fejlesztése
TÁMOP-4.2.2.A-111/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Kémiai Tudományok Doktori Iskola
TéT_09-2010-0023
Egyéb
Mec-8/2011
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM037716
Első szerző:Kovács Katalin (biokémikus)
Cím:Poly(ADP-ribosyl)ation is a survival mechanism in cigarette smoke-induced and hydrogen peroxide-mediated cell death / Kovács Katalin, Erdélyi Katalin, Hegedűs Csaba, Lakatos Petra, Regdon Zsolt, Bai Péter, Haskó György, Szabó Éva, Virág László
Dátum:2012
ISSN:0891-5849
Megjegyzések:Cigarette smoking can contribute to the development of many human diseases such as cardiovascular disease, lung cancer, asthma, and chronic obstructive pulmonary disease. Thousands of compounds are present in cigarette smoke, including a large number of reactive oxygen species that can cause DNA damage, leading to the activation of poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) enzymes. The PAR polymer is degraded by poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG). Here we have investigated the effects of cigarette smoke extract (CSE) on A549 human lung epithelial cells. CSE induced DNA damage (comet assay), PAR accumulation (immunofluorescence and immunoblotting), impaired proliferation (clonogenic survival assay and electric cell-substrate impedance sensing measurement), and cell death (MTT reduction, propidium iodide uptake, lactate dehydrogenase release). CSE-induced cell death was also characterized by mitochondrial depolarization but massive translocation of apoptosis-inducing factor could not be observed. To investigate the role of PARylation in CSE-induced oxidative stress, PARP-1- and PARG-silenced A549 cells were used. Silencing of both PARP-1 and PARG sensitized cells to CSE-induced toxicity: PARP-1- and PARG-silenced cell lines exhibited reduced clonogenic survival, displayed a delayed repair of DNA breaks, and showed higher levels of cytotoxicity. CSE triggered the production of mitochondrial superoxide and hydrogen peroxide. Addition of superoxide dismutase increased, whereas catalase abolished, CSE-induced PAR formation. In summary, our data show that the superoxide-hydrogen peroxide-DNA breakage pathway activates the PAR cycle by PARP-1 and PARG, which serves as a survival mechanism in CSE-exposed cells. Our data also raise the possibility that the PARP-1/PARG status of smokers may be an important determinant of the efficiency of DNA repair in their lungs and of their susceptibility to CS-induced carcinogenesis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 53 : 9 (2012), p. 1680-1688. -
További szerzők:Erdélyi Katalin (1978-) (molekuláris biológus, biokémikus) Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Lakatos Petra (1985-) (Molekuláris biológus) Regdon Zsolt (1988-) (biokémikus, molekuláris biológus) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Haskó György (1967-) (biokémikus) Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Oxidatív stressz és ADP-riboziláció kapcsolatának vizsgálata
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM040381
Első szerző:Lakatos Petra (Molekuláris biológus)
Cím:3-Aminobenzamide protects primary human keratinocytes from UV-induced cell death by a poly(ADP-ribosyl)ation independent mechanism / Petra Lakatos, Éva Szabó, Csaba Hegedűs, György Haskó, Pál Gergely, Péter Bai, László Virág
Dátum:2013
ISSN:0167-4889
Megjegyzések:Poly(ADP-ribosyl)ation (PARylation) is a NAD(+)-dependent protein modification carried out by PARP [poly(ADP-ribose) polymerase] enzymes. Here we set out to investigate whether PARylation regulates UVB-induced cell death in primary human keratinocytes. We used the benchmark PARP inhibitor 3-aminobenzamide (3AB) and a more potent and specific inhibitor PJ34 and found that UVB (0.05-0.2J/cm(2)) induced a dose dependent loss of viability that was prevented by 3AB but not by PJ34. Similarly to PJ34, two other new generation PARP inhibitors also failed to protect keratinocytes from UVB-induced loss of viability. Moreover, silencing PARP-1 in HaCaT human keratinocytes sensitized cells to UVB toxicity but 3AB provided protection to both control HaCaT cells and to PARP-1 silenced cells indicating that the photoprotective effect of 3AB is independent of PARP inhibition. Lower UVB doses (0.0125-0.05J/cm(2)) caused inhibition of proliferation of keratinocytes which was prevented by 3AB but augmented by PJ34. UVB-induced keratinocyte death displayed the characteristics of both apoptosis (morphology, caspase activity, DNA fragmentation) and necrosis (morphology, LDH release) with all of these parameters being inhibited by 3AB and apoptotic parameters slightly enhanced by PJ34. UVA also caused apoptotic and necrotic cell death in keratinocytes with 3AB protecting and PJ34 sensitizing cells to UVA-induced toxicity. 3AB prevented UVB-induced mitochondrial membrane depolarization and generation of hydrogen peroxide. In summary, PARylation is a survival mechanism in UV-treated keratinocytes. Moreover, 3-aminobenzamide is photoprotective and acts by a PARP-independent mechanism at a premitochondrial step of phototoxicity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Ultraviolet radiation
Poly(ADP-ribose) polymerase
3-Aminobenzamide
Cell death
Apoptosis
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Molecular Cell Research. - 1833 : 3 (2013), p. 743-751. -
További szerzők:Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Haskó György (1967-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Oxidatív stressz és ADP-riboziláció kapcsolatának vizsgálata
TÁMOP-4.2.2.A-111/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM068232
035-os BibID:(WoS)000395218200018 (Scopus)85007418088
Első szerző:Mukhopadhyay, Partha
Cím:PARP inhibition protects against alcoholic and non-alcoholic steatohepatitis / Mukhopadhyay P., Horváth B., Rajesh M., Varga Z. V., Gariani K., Ryu D., Cao Z., Holovac E., Park O., Zhou Z., Xu Ming-Jiang, Wang W., Godlewski G., Paloczi J., Németh B. T., Persidsky Y., Liaudet L., Haskó Gy., Bai P., Boulares A. H., Auwerx J., Gao B., Pacher P.
Dátum:2017
ISSN:0168-8278 1600-0641
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Hepatology. - 66 : 3 (2017), p. 589-600. -
További szerzők:Horváth Béla Rajesh, Mohanraj Varga Zoltán V. Gariani, Karim Ryu, Dongryeol Cao, Zongxian Holovac, Eileen Park, Ogyi Zhou, Zhou Xu, Ming-Jiang Wang, Wei Godlewski, Grzegorz Pálóczi János Németh Balázs Tamás Persidsky Yuri Liaudet, Lucas Haskó György (1967-) (biokémikus) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Boulares, A. Hamid Auwerx, Johan Gao, Bin Pacher Pál
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM014288
Első szerző:Pacher Pál
Cím:Activation of poly(ADP-ribose) polymerase contributes to development of doxorubicin-induced heart failure / Pacher P., Liaudet L., Bai P., Virag L., Mabley J. G., Haskó G., Szabó C.
Dátum:2002
ISSN:0891-5849 (Print)
Megjegyzések:Activation of the nuclear enzyme poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) by oxidant-mediated DNA damage is an important pathway of cell dysfunction and tissue injury in conditions associated with oxidative stress. Increased oxidative stress is a major factor implicated in the cardiotoxicity of doxorubicin (DOX), a widely used antitumor anthracycline antibiotic. Thus, we hypothesized that the activation of PARP may contribute to the DOX-induced cardiotoxicity. Using a dual approach of PARP-1 suppression, by genetic deletion or pharmacological inhibition with the phenanthridinone PARP inhibitor PJ34, we now demonstrate the role of PARP in the development of cardiac dysfunction induced by DOX. PARP-1+/+ and PARP-1-/- mice received a single injection of DOX (25 mg/kg i.p). Five days after DOX administration, left ventricular performance was significantly depressed in PARP-1+/+ mice, but only to a smaller extent in PARP-1-/- ones. Similar experiments were conducted in BALB/c mice treated with PJ34 or vehicle. Treatment with a PJ34 significantly improved cardiac dysfunction and increased the survival of the animals. In addition PJ34 significantly reduced the DOX-induced increase in the serum lactate dehydrogenase and creatine kinase activities but not metalloproteinase activation in the heart. Thus, PARP activation contributes to the cardiotoxicity of DOX. PARP inhibitors may exert protective effects against the development of severe cardiac complications associated with the DOX treatment.Nitroxyl (NO(-)/HNO), has been proposed to be one of the NO(*)-derived cytotoxic species. Although the biological effect of nitroxyl is largely unknown, it has been reported to cause DNA breakage and cytotoxicity. We have therefore investigated whether NO(-)/HNO-induced DNA single-strand breakage activates the nuclear nick sensor enzyme poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) and whether PARP activation affects the mode of NO(-)/HNO- induced cell death. NO(-)/HNO generated from Angeli's salt (AS, sodium trioxodinitrate) (0-300 microM) induced DNA single-strand breakage, PARP activation, and a concentration-dependent cytotoxicity in murine thymocytes. AS-induced cell death was also accompanied by decreased mitochondrial membrane potential and increased secondary superoxide production. The cytotoxicity of AS, as measured by propidium iodide uptake, was abolished by electron acceptors potassium ferricyanide, TEMPOL, the intracellular calcium chelator BAPTA-AM, and by PARP inhibitors 3-aminobenzamide (3-AB) and PJ-34. The cytoprotective effect of 3-AB was paralleled by increased output of AS-induced apoptotic parameters such as phosphatidylserine exposure, caspase activation, and DNA fragmentation. No significant increase in tyrosine nitration could be observed in AS-treated thymocytes as opposed to peroxynitrite-treated cells, indicating that tyrosine nitration is not likely to contribute to NO(-)/HNO-induced cytotoxicity. Our results demonstrate that NO(-)/HNO-induced PARP activation shifts the default apoptotic cell death toward necrosis in thymocytes. However, as total PARP inhibition resulted only in 30% cytoprotection, PARP-independent mechanisms dominate NO(-)/HNO-induced cytotoxicity in thymocytes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Acute Disease
Animals
Antibiotics, Antineoplastic
Creatine Kinase/metabolism
Doxorubicin
Enzyme Activation/drug effects
Heart Failure/ chemically induced/pathology/physiopathology
Hemodynamics/drug effects
L-Lactate Dehydrogenase/metabolism
Male
Metalloendopeptidases/metabolism
Mice
Mice, Inbred BALB C
Mice, Knockout
Poly(ADP-ribose) Polymerases/ genetics/ metabolism
Survival Analysis
Ventricular Function, Left/genetics
Apoptosis
Benzamides/ pharmacology
Caspases/metabolism
Cells, Cultured
DNA Damage/drug effects
DNA Fragmentation/drug effects
Enzyme Activation/drug effects/physiology
Enzyme Inhibitors/ pharmacology
Mice, Inbred C57BL
Mitochondria/ drug effects
Nitrates
Nitrites/toxicity
Nitrogen Oxides/ toxicity
Poly(ADP-ribose) Polymerases/ antagonists & inhibitors/metabolism
Protective Agents/ pharmacology
Thymus Gland/cytology/ drug effects
Tyrosine
Megjelenés:The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. - 300 : 3 (2002), p. 862-867. -
További szerzők:Liaudet, Lucas Bai Péter (1976-) (biokémikus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Mabley, Jon G. Haskó György (1967-) (biokémikus) Szabó Csaba
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM028552
Első szerző:Szabó Éva (bőrgyógyász, kozmetológus)
Cím:Peroxynitrite production, DNA breakage, and poly(ADP-ribose) polymerase activation in a mouse model of oxazolone-induced contact hypersensitivity / Éva Szabó, László Virág, Edina Bakondi, László Gyüre, György Haskó, Péter Bai, János Hunyadi, Pál Gergely, Csaba Szabó
Dátum:2001
Megjegyzések:Peroxynitrite-induced poly(ADP-ribose) polymerase activation has been implicated in the pathogenesis of various inflammatory conditions. Here we have investigated whether peroxynitrite and poly(ADP-ribose) polymerase may play a role in the pathophysiology of the elicitation phase of contact hypersensitivity. We have detected nitrotyrosine, DNA breakage, and poly(ADP-ribose) polymerase activation in the epidermis of mice in an oxazolone-induced contact hypersensitivity model. As tyrosine nitration is mostly mediated by peroxynitrite, a nitric-oxide-derived cytotoxic oxidant capable of causing DNA breakage, we have applied peroxynitrite directly on mouse skin and showed poly(ADP-ribose) polymerase activation in keratinocytes and in some scattered dermal cells. We have also investigated the cellular effects of peroxynitrite in HaCaT cells, a human keratinocyte cell line. We found that peroxynitrite inhibited cell proliferation and at higher concentrations also caused cytotoxicity. Peroxynitrite activates poly(ADP-ribose) polymerase in HaCaT cells and poly(ADP-ribose) polymerase activation contributes to peroxynitrite-induced cytotoxicity, as indicated by the cytoprotective effect of the poly(ADP-ribose) polymerase inhibitor 3-aminobenzamide. The cytoprotective effect of 3-aminobenzamide cannot be attributed to inhibition of apoptosis, as apoptotic parameters (caspase activation and DNA fragmentation) were not reduced in the presence of 3-aminobenzamide in peroxynitrite-treated cells. Moreover, poly(ADP-ribose) polymerase inhibition by 3-aminobenzamide dose-dependently reduced interferon-induced intercellular adhesion molecule 1 expression as well as interleukin-1beta-induced interleukin-8 expression. Our results indicate that peroxynitrite and poly(ADP-ribose) polymerase regulate keratinocyte function and death in contact hypersensitivity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Jounal of Investigative Dermatoloty. - 117 : 1 (2001), p. 74-80. -
További szerzők:Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Bakondi Edina (1975-) (biokémikus, vegyész) Gyüre László Haskó György (1967-) (biokémikus) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Hunyadi János (1943-) (bőrgyógyász, kozmetológus, allergológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Szabó Csaba (1967-) (orvos)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1